原核(E.coli)表达系统
大肠杆菌表达系统是目前应用最广泛、最成熟的重组蛋白生产平台，具有表达速度快、产量高、成本低、可规模化等显著优势。其遗传背景清晰、操作体系成熟，能够在短时间内实现从基因构建到蛋白获得的完整流程，显著缩短项目周期。 该系统特别适合结构相对简单、不依赖复杂翻译后修饰的蛋白，艾普蒂可实现毫克至克级的高效表达，满足科研及产业化需求。同时，大肠杆菌培养条件简单、发酵放大稳定，具备优异的批次一致性和性价比，是重组蛋白快速制备和大规模生产的首选方案。
服务优势
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表达高效周期极短
E. coli 生长速度快、诱导体系成熟，可在短时间内完成从构建到表达的全过程。通过优化诱导条件（IPTG 浓度、诱导温度、时间窗口），通常可在数天内获得目标蛋白，显著缩短研发周期，适合高通量筛选和紧急项目。
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菌株载体组合灵活
可根据蛋白特性灵活选择宿主菌株（如 BL21、Rosetta、C41/C43 等）及表达载体，并结合密码子优化（codon optimization）与多标签策略（His、GST、MBP），有效提升翻译效率与可溶性。
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难表达蛋白有解法
针对易形成包涵体或低可溶性的蛋白，配套成熟的低温诱导、表达速率调控、分子伴侣共表达及后续**蛋白重折叠（protein refolding）**方案，显著提高功能蛋白获得率。
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批间一致数据可靠
培养条件与工艺参数高度标准化，使不同批次蛋白在纯度、结构与功能表现上保持高度一致，特别适合用于SPR/BLI、酶动力学与结构研究等对数据重复性要求高的实验。
服务案例
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案例
原核系统表达案例一
蛋白名：Human S100A7A
物种：Human
表达质粒：pET-28a(N-His)
表达宿主: E.coli
Uniprot ID：Q86SG5
表达区间：S2-Q101
分子量大小：11.9 kDa
消光：0.373
Pl:7.31
标签：N-His
氨基酸序列：SNTQAERSIIGMIDMFHKYTGRDGKIEKPSLLTMMKENFPNFLSACDKKGIHYLATVFEKKDKNEDKKIDFSEFLSLLGDIAADYHKQSHGAAPCSGGSQ
实验结果
SDS-PAGE
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常见问题解答
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为什么目标蛋白不表达或低表达？
遇到表达量偏低时，艾普蒂会优先从基因与宿主适配性入手，例如进行密码子优化或选择 Rosetta 等菌株来补偿稀有密码子，同时会系统性优化诱导条件（OD、温度、诱导时间和 IPTG 浓度）。如果蛋白本身对宿主有一定毒性，我们也会采用更温和的表达策略或更换表达体系，并通过测序与框架核对来排除构建问题。
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蛋白降解明显、出现多条杂带怎么办？
当蛋白出现明显降解时，我们会尽量保证全流程在低温条件下操作，并在裂解和纯化阶段加入蛋白酶抑制剂来降低降解风险。同时会缩短样本处理时间，加快上柱纯化流程，必要时更换蛋白酶背景更低的表达菌株，或者调整标签位置与融合策略来提高蛋白稳定性。
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蛋白形成包涵体、不溶如何处理？
我们通常会通过降低诱导强度来提升蛋白可溶性，比如把诱导温度调低、减少 IPTG 用量或缩短诱导时间；必要时会更换更适合可溶表达的菌株，并尝试加入 MBP、GST、SUMO 等融合标签来改善折叠。如果仍以沉淀为主，也可以采用包涵体溶解后复性的方式获得目标蛋白。
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内毒素残留高（影响细胞实验/动物实验）怎么办？
原核表达的蛋白容易携带内毒素，尤其在用于细胞功能验证或动物实验时会造成干扰。我们通常会在纯化后增加内毒素去除步骤并优化操作流程，尽量避免内毒素二次污染；同时艾普蒂会对最终蛋白进行内毒素检测和控制，以确保样品满足不同应用场景的要求。
