微量热泳动（Microscale Thermophoresis, MST）是一种通过监测温度梯度场中生物分子的迁移行为来研究分子互作的技术。该技术利用荧光标记，精确捕捉分子在热泳动效应下的运动变化，从而实现对结合亲和力的高灵敏度定量分析。
MST 技术通过红外激光在样品溶液中建立局部温度场实现分子相互作用分析。实验时，将一个分子（如蛋白）用荧光染料标记或融合 GFP 标签，与待测分子按浓度梯度置于毛细管中。当激光聚焦加热时，会在照射区域形成温度梯度分布，分子由高温区域向低温区域定向迁移，其迁移的程度与质量、带电性及分子间相互作用密切相关，通过检测荧光标记的分子或天然荧光分子的荧光信号，可以获得分子间结合的亲和力常数 Kd。
• 全程溶液体系检测
• 无需芯片固定化
• 避免表面效应干扰
• 更接近真实状态
• 单次用量极少
• 适合珍贵样品
• 低浓度也可测试
• 成本投入更可控
• 实验准备简单
• 检测速度更快
• 适合批量筛选
• 周期更短交付快
• 蛋白-小分子互作
• 蛋白-蛋白相互作用
• 核酸/多肽/多糖均可
• 复杂体系亦可评估
• 兼容血清/裂解液
• 可测粗样与上清
• 抗干扰能力更强
• 前处理需求更低
• 输出结合曲线
• 定量获得 KD
• 覆盖宽亲和范围
• 结果稳定可重复
该仪器是一种简单、快速、精确定量生物分子相互作用的设备。它可以测量分子在微观温度梯度场中的运动，以及检测分子水化层、电荷和大小的变化。当进行MST实验的时候，样品由红外激光激发产生一个微观的温度梯度场，再通过共价结合的荧光染料、荧光融合蛋白或者自发荧光来监测和定量分子的定向运动，从而精确测定生物分子间的相互作用。
蛋白库系统性覆盖人源及多物种蛋白靶点（Broad target coverage），涵盖细胞因子、受体、酶类、转录因子及信号通路关键节点。 该规模化蛋白资源可显著降低早期项目的靶点获取门槛（Target accessibility），加速药物研发与机制研究进程。
MST 对样品体系兼容性极高，可耐受去垢剂（Detergents）、血清（Serum）、裂解液（Cell lysate）及复杂缓冲体系。 即使在非纯化或接近原始体系（Near-native environment）条件下，仍可获得可靠的结合数据。
MST 通过监测分子在温度梯度中的迁移行为（Thermophoretic movement），信号来源清晰、背景低。 在标准化操作下，实验具有良好的重复性（Reproducibility）与批次一致性（Batch-to-batch consistency），适合定量研究与对比分析。
MST 能给出什么结果？能直接得到 Kd 吗？
MST 通常可以输出结合曲线，并据此拟合获得 Kd（解离常数），用于评估分子间亲和力强弱。对于结合行为清晰、信噪比较好的样本，MST 能提供较可靠的亲和力数据，同时也适用于筛选阶段的“是否结合”判断。
MST 与 SPR（表面等离子共振）有什么区别？怎么选？
SPR 属于固相检测，优势在于可获得动力学参数（ka/kd）并对结合过程解析更细；而 MST 属于溶液体系，更强调在接近天然条件下快速得到 Kd，并且对体系兼容性更强、样本消耗更少。
如果客户需要动力学参数或精细比较多个抗体的结合行为，SPR 很合适；如果客户更关注快速验证结合与亲和力、样本量有限或体系较复杂，MST 往往更高效。
MST 需要荧光标记吗？会影响蛋白活性吗？
MST通常需要对其中一方进行荧光标记（常见为蛋白端标），或者使用带有内源荧光/特定标记的体系。标记可能会对部分蛋白活性或构象产生影响，因此在设计实验时我们会尽量选择更合适的标记策略与标签位置，并通过预实验确认信号质量与结合趋势，降低标记带来的干扰风险。
小分子、化合物能做 MST 吗？DMSO 能加吗？
可以。MST非常适合蛋白–小分子结合验证，尤其用于候选化合物的初筛与结合确认。体系一般可以兼容一定比例的 DMSO，但仍建议保持各梯度样本中的 DMSO 含量一致，以减少溶剂差异对信号造成影响。对于疏水性较强的化合物，我们也会根据溶解性给出更合理的缓冲体系建议。
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