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Recombinant Human APOBEC4 protein

  • 中文名: 载脂蛋白B mRNA编辑酶催化多肽样4(APOBEC4)重组蛋白
  • 别    名: APOBEC4;C1orf169;Putative C->U-editing enzyme APOBEC-4
货号: PA1000-194
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产品详情

纯度> 85 % SDS-PAGE.
种属Human
靶点APOBEC4
Uniprot NoQ8WW27
内毒素< 0.01EU/μg
表达宿主E.coli
表达区间1-367aa
氨基酸序列MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MGSMEPIYEE YLANHGTIVK PYYWLSFSLD CSNCPYHIRT GEEARVSLTE FCQIFGFPYG TTFPQTKHLT FYELKTSSGS LVQKGHASSC TGNYIHPESM LFEMNGYLDS AIYNNDSIRH IILYSNNSPC NEANHCCISK MYNFLITYPG ITLSIYFSQL YHTEMDFPAS AWNREALRSL ASLWPRVVLS PISGGIWHSV LHSFISGVSG SHVFQPILTG RALADRHNAY EINAITGVKP YFTDVLLQTK RNPNTKAQEA LESYPLNNAF PGQFFQMPSG QLQPNLPPDL RAPVVFVLVP LRDLPPMHMG QNPNKPRNIV RHLNMPQMSF QETKDLGRLP TGRSVEIVEI TEQFASSKEA DEKKKKKGKK
预测分子量44 kDa 
蛋白标签His tag N-Terminus
缓冲液PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300.
稳定性 & 储存条件Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt.
Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days.
Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months.
复溶Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting.
It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml.
Dissolve the lyophilized protein in distilled water.
Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles.

参考文献

以下是假设存在的关于APOBEC4重组蛋白的参考文献示例(仅供信息参考,实际文献需查询数据库验证):

---

1. **文献名称**: *Biochemical Characterization of Recombinant APOBEC4 Reveals Substrate Specificity*

**作者**: Smith, J.D., et al.

**摘要**: 本研究在大肠杆菌中成功表达并纯化了APOBEC4重组蛋白,通过体外脱氨酶活性实验发现其对单链DNA具有选择性修饰作用,但对RNA活性较低,提示其可能参与特定DNA修复或抗病毒通路。

2. **文献名称**: *Structural Insights into APOBEC4 Catalytic Mechanism*

**作者**: Zhang, L., & Guo, F.

**摘要**: 利用X射线晶体学解析了APOBEC4重组蛋白的三维结构,揭示了其锌离子结合域和底物结合口袋的独特构象,为理解其催化机制及与其他APOBEC家族成员的差异提供了结构基础。

3. **文献名称**: *APOBEC4 Recombinant Protein Inhibits Retrotransposon Activity in Vitro*

**作者**: Ito, H., et al.

**摘要**: 研究发现APOBEC4重组蛋白在细胞模型中有效抑制LINE-1逆转座子的转座活性,表明其在基因组稳定性维持中可能发挥重要作用,可能与表观遗传调控相关。

4. **文献名称**: *Evolutionary and Functional Divergence of APOBEC4 in Mammals*

**作者**: LaRue, R.S., & Harris, R.S.

**摘要**: 通过进化分析发现APOBEC4在哺乳动物中高度保守,但其重组蛋白缺乏其他APOBEC成员(如APOBEC3G)的强抗病毒活性,提示其功能可能转向非免疫相关的核酸编辑过程。

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注:以上内容为模拟示例,实际研究需以真实文献为准。建议通过PubMed、Google Scholar等平台检索最新文献。

背景信息

**Background of APOBEC4 Recombinant Protein**

The APOBEC (Apolipoprotein B mRNA Editing Enzyme, Catalytic Polypeptide-like) family comprises cytidine deaminases known for their roles in innate immunity, genome editing, and viral restriction. These enzymes catalyze the deamination of cytosine to uracil in RNA or DNA, contributing to processes such as antibody diversification, retroelement suppression, and mutagenesis of viral genomes. APOBEC4. a less-characterized member of this family, was initially identified through genomic homology studies. Unlike its well-studied relatives (e.g., APOBEC3G, AID), APOBEC4 exhibits distinct structural and functional traits. It lacks the canonical zinc-coordinating motif required for catalytic activity in most APOBEC enzymes, suggesting potential non-catalytic roles or alternative mechanisms.

APOBEC4 is predominantly expressed in germ cells and certain somatic tissues, hinting at specialized functions in gametogenesis or genome stability. Studies in mice indicate its involvement in preventing retrotransposon mobilization during spermatogenesis, though its precise molecular targets remain unclear. Recombinant APOBEC4 protein, produced via heterologous expression systems (e.g., *E. coli* or mammalian cells), enables biochemical and structural analyses to unravel its activity. Purification often involves affinity tags (e.g., His-tag) followed by chromatography. Despite efforts, recombinant APOBEC4 has shown weak or inconsistent deaminase activity *in vitro*, fueling debates about its enzymatic potential versus possible scaffolding roles.

Current research focuses on resolving its 3D structure, identifying interaction partners, and clarifying its biological significance. APOBEC4’s divergence from traditional APOBEC functions highlights the family’s evolutionary versatility and underscores the need for deeper exploration into its mechanisms, particularly in germline genome defense and implications for fertility or genetic disorders.

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