| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | PGAM1 |
| Uniprot No | P18669 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 1-254aa |
| 氨基酸序列 | MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MAAYKLVLIR HGESAWNLEN RFSGWYDADL SPAGHEEAKR GGQALRDAGY EFDICFTSVQ KRAIRTLWTV LDAIDQMWLP VVRTWRLNER HYGGLTGLNK AETAAKHGEA QVKIWRRSYD VPPPPMEPDH PFYSNISKDR RYADLTEDQL PSCESLKDTI ARALPFWNEE IVPQIKEGKR VLIAAHGNSL RGIVKHLEGL SEEAIMELNL PTGIPIVYEL DKNLKPIKPM QFLGDEETVR KAMEAVAAQG KAKK |
| 预测分子量 | 31 kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于PGAM1重组蛋白的3篇参考文献示例(注：文献为虚构示例，仅作格式参考)：
1. **标题**：Recombinant Human PGAM1: High-Yield Expression and Structural Characterization
**作者**：Li et al.
**摘要**：研究报道了在大肠杆菌中高效表达并纯化人源PGAM1重组蛋白，通过X射线晶体学解析其三维结构，揭示其催化活性位点，为靶向PGAM1的药物设计提供基础。
2. **标题**：Functional Role of PGAM1 in Glycolysis Regulation via Recombinant Protein Analysis
**作者**：Chen et al.
**摘要**：利用重组PGAM1蛋白进行体外酶活实验，证明其在糖酵解代谢流中的关键作用，并发现其活性受磷酸化修饰调控，与肿瘤细胞增殖密切相关。
3. **标题**：Development of PGAM1 Inhibitors Using Recombinant Enzyme Screening
**作者**：Wang et al.
**摘要**：基于重组PGAM1蛋白建立高通量筛选平台，鉴定出新型小分子抑制剂，显著抑制癌细胞糖酵解能力，为抗肿瘤治疗提供潜在策略。
4. **标题**：PGAM1 Knockout and Recombinant Rescue in Cellular Models
**作者**：Kim et al.
**摘要**：通过CRISPR敲除PGAM1基因导致细胞代谢紊乱，外源添加重组PGAM1蛋白可恢复糖酵解功能，验证其在代谢适应性中的必要性。
(注：以上文献为示例，实际引用时请查询真实数据库如PubMed、Web of Science等。)
**Background of PGAM1 Recombinant Protein**
Phosphoglycerate mutase 1 (PGAM1) is a key enzyme in glycolysis, catalyzing the conversion of 3-phosphoglycerate to 2-phosphoglycerate, a critical step in energy production and biosynthetic pathways. It plays a dual role in cellular metabolism by regulating glycolytic flux and connecting glycolysis to the pentose phosphate pathway, thereby influencing nucleotide synthesis and redox balance. PGAM1 is highly expressed in tissues with elevated metabolic demands, such as skeletal muscle, liver, and rapidly proliferating cancer cells.
In cancer biology, PGAM1 is implicated in the Warburg effect, where cancer cells rely on glycolysis even under oxygen-rich conditions. Its overexpression in tumors correlates with poor prognosis, as it supports tumor growth by maintaining metabolic adaptability, resisting oxidative stress, and promoting angiogenesis. This makes PGAM1 a potential therapeutic target for anticancer strategies.
Recombinant PGAM1 protein is produced using biotechnological systems (e.g., *E. coli* or mammalian cell cultures*) to ensure high purity and enzymatic activity. It serves as a vital tool for studying PGAM1’s structure-function relationships, substrate interactions, and regulatory mechanisms. Researchers also use it to screen inhibitors or modulators in drug discovery, aiming to disrupt cancer-specific metabolic dependencies.
Beyond oncology, PGAM1 dysfunction is linked to metabolic disorders, including glycogen storage diseases, highlighting its broader physiological relevance. The recombinant protein further aids in developing diagnostic assays and understanding metabolic adaptations in hypoxia or nutrient-limited environments.
Overall, PGAM1 recombinant protein bridges basic research and translational applications, offering insights into metabolic regulation and therapeutic innovation.
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