| 纯度 | >95%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | URM1 |
| Uniprot No | Q9BTM9 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 1-101aa |
| 氨基酸序列 | MGSSHHHHHHSSGLVPRGSHMAAPLSVEVEFGGGAELLFDGIKKHRVTLP GQEEPWDIRNLLIWIKKNLLKERPELFIQGDSVRPGILVLINDADWELLG ELDYQLQDQDSVLFISTLHGG |
| 预测分子量 | 14 kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是3篇关于URM1重组蛋白的文献摘要概览：
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1. **文献名称**: *URM1: A Ubiquitin-Related Modifier with a Dual Role in Protein Modification*
**作者**: Leidel S. et al. (2009)
**摘要**: 该研究揭示了URM1在真核生物中同时具有泛素样蛋白修饰和硫传递功能，通过重组蛋白实验证明其与E1酶Uba4结合，参与tRNA硫醇化及应激反应通路。
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2. **文献名称**: *Structural Insights into URM1 Activation and Protein Conjugation*
**作者**: Wang C. et al. (2011)
**摘要**: 通过X射线晶体学解析了重组人源URM1与其激活酶UBA4的结构，阐明了URM1通过C末端甘氨酸残基与靶蛋白结合的分子机制，并探讨其在氧化应激中的功能。
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3. **文献名称**: *Recombinant URM1 Facilitates the Identification of Interaction Partners in Mammalian Cells*
**作者**: Goehring A.S. & Michalak M. (2013)
**摘要**: 利用重组URM1蛋白进行免疫共沉淀和质谱分析，发现其与核糖体蛋白和泛素蛋白酶体组分的相互作用，提示URM1可能在蛋白质质量控制中发挥调控作用。
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**备注**：URM1相关研究相对较少，建议结合“URM1 ubiquitin-like”或“tRNA thiolation”等关键词进一步检索近年文献(如2020年后)。
**Background of URM1 Recombinant Protein**
URM1 (Ubiquitin-Related Modifier 1) is a conserved eukaryotic protein initially identified in yeast and later characterized across species, including humans. It belongs to the ubiquitin-like protein (UBL) family but exhibits unique features that distinguish it from classical ubiquitin or other UBLs. URM1 is notable for its dual functionality, acting both as a post-translational modifier in a process termed *urmylation* and as a sulfur carrier in thiolation reactions during tRNA modification. This duality underscores its evolutionary link between prokaryotic sulfur transfer systems and eukaryotic ubiquitin-like pathways.
Structurally, URM1 shares a β-grasp fold with ubiquitin but contains additional N- or C-terminal extensions critical for its interactions with partner proteins. It is activated via a conserved E1-like mechanism involving the Uba4 enzyme (in yeast) or its homologs, forming a thiocarboxylate intermediate essential for sulfur transfer. URM1 conjugation to target proteins occurs through lysine residues, influencing cellular processes such as oxidative stress response, nutrient sensing, and mitochondrial function.
Research on recombinant URM1 proteins has been pivotal in unraveling its molecular mechanisms. Recombinant expression systems (e.g., *E. coli* or mammalian cells) enable high-yield production of URM1 for structural studies, interaction mapping, and functional assays. These studies highlight URM1’s role in redox homeostasis and its potential involvement in neurodegenerative diseases and cancer, where dysregulated urmylation correlates with pathological states.
Overall, URM1 recombinant proteins serve as vital tools for exploring ancient UBL pathways and developing therapeutic strategies targeting ubiquitin-like modifications.
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