| 纯度 | >85%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | BCAN |
| Uniprot No | Q96GW7 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 1-911aa |
| 氨基酸序列 | MAQLFLPLLAALVLAQAPAALADVLEGDSSEDRAFRVRIAGDAPLQGVLGGALTIPCHVHYLRPPPSRRAVLGSPRVKWTFLSRGREAEVLVARGVRVKVNEAYRFRVALPAYPASLTDVSLALSELRPNDSGIYRCEVQHGIDDSSDAVEVKVKGVVFLYREGSARYAFSFSGAQEACARIGAHIATPEQLYAAYLGGYEQCDAGWLSDQTVRYPIQTPREACYGDMDGFPGVRNYGVVDPDDLYDVYCYAEDLNGELFLGDPPEKLTLEEARAYCQERGAEIATTGQLYAAWDGGLDHCSPGWLADGSVRYPIVTPSQRCGGGLPGVKTLFLFPNQTGFPNKHSRFNVYCFRDSAQPSAIPEASNPASNPASDGLEAIVTVTETLEELQLPQEATESESRGAIYSIPIMEDGGGGSSTPEDPAEAPRTLLEFETQSMVPPTGFSEEEGKALEEEEKYEDEEEKEEEEEEEEVEDEALWAWPSELSSPGPEASLPTEPAAQEESLSQAPARAVLQPGASPLPDGESEASRPPRVHGPPTETLPTPRERNLASPSPSTLVEAREVGEATGGPELSGVPRGESEETGSSEGAPSLLPATRAPEGTRELEAPSEDNSGRTAPAGTSVQAQPVLPTDSASRGGVAVVPASGDCVPSPCHNGGTCLEEEEGVRCLCLPGYGGDLCDVGLRFCNPGWDAFQGACYKHFSTRRSWEEAETQCRMYGAHLASISTPEEQDFINNRYREYQWIGLNDRTIEGDFLWSDGVPLLYENWNPGQPDSYFLSGENCVVMVWHDQGQWSDVPCNYHLSYTCKMGLVSCGPPPELPLAQVFGRPRLRYEVDTVLRYRCREGLAQRNLPLIRCQENGRWEAPQISCVPRRPARALHPEEDPEGRQGRLLGRWKALLIPPSSPMPGP |
| 预测分子量 | kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是3篇与BCAN重组蛋白相关的参考文献摘要(文献标题及内容为模拟示例)：
---
1. **标题**：*Recombinant human brevican core protein modulates glioma cell adhesion and motility*
**作者**：Smith, J. et al.
**摘要**：本研究通过大肠杆菌系统表达了人源BCAN核心蛋白的重组片段(氨基酸1-400)，验证其糖基化非依赖性功能。实验表明，该重组蛋白能抑制胶质瘤细胞迁移，并通过整合素信号通路影响细胞外基质黏附。
2. **标题**：*Structural characterization of brevican using recombinant expression in mammalian cells*
**作者**：Nakamura, M. et al.
**摘要**：利用HEK293细胞表达系统获得全长BCAN重组蛋白，结合质谱和圆二色谱分析其三维结构。结果表明，BCAN的N端结构域对神经元突触的可塑性具有调控作用，为研究其在神经退行性疾病中的机制提供依据。
3. **标题**：*BCAN-mediated interactions between neural stem cells and the extracellular matrix*
**作者**：Viapiano, M.S. et al.
**摘要**：通过昆虫杆状病毒系统制备重组BCAN蛋白，发现其通过硫酸软骨素链与神经干细胞表面受体Syndecan-1结合，显著促进干细胞分化为少突胶质细胞，提示其在神经再生中的潜在应用价值。
---
注：以上文献信息为示例性模拟，实际引用需以真实发表的论文数据为准。建议通过PubMed或Web of Science以“brevican recombinant protein”为关键词检索最新研究。
Brevican (BCAN) is a member of the lectican family of chondroitin sulfate proteoglycans, which includes aggrecan, versican, and neurocan. Primarily expressed in the central nervous system (CNS), BCAN is enriched in the brain, particularly in neurons and oligodendrocytes. Its structure features an N-terminal hyaluronan-binding domain, a central chondroitin sulfate glycosaminoglycan (CS-GAG) attachment region, and a C-terminal lectin-like domain. These domains enable BCAN to interact with hyaluronan, tenascin-R, and other extracellular matrix (ECM) components, contributing to neural tissue organization, synaptic plasticity, and axonal guidance during development.
BCAN plays dual roles in CNS homeostasis and pathology. In healthy brains, it stabilizes perisynaptic ECM structures, modulates cell adhesion/migration, and supports neuroprotection. However, dysregulated BCAN expression or proteolytic processing is implicated in neurological disorders. For instance, BCAN undergoes cleavage by proteases like ADAMTS-4/5 in Alzheimer’s disease and traumatic brain injury, releasing bioactive fragments that may exacerbate neuroinflammation or disrupt ECM integrity. In gliomas, BCAN overexpression correlates with tumor invasiveness, as its cleaved forms promote cancer cell migration via interactions with integrin receptors.
Recombinant BCAN proteins, produced in mammalian or bacterial expression systems, are vital tools for studying these mechanisms. They enable precise analysis of BCAN’s structural domains, glycosylation patterns, and protease susceptibility. Researchers also utilize recombinant BCAN to model ECM remodeling in vitro, screen therapeutic agents targeting lectican pathways, or engineer biomimetic scaffolds for neural repair. Its role as a biomarker or therapeutic target in neurodegeneration and cancer continues to drive interest in BCAN-related biotechnology applications.
在生物科技领域，蛋白研发与生产是前沿探索的关键支撑。艾普蒂作为行业内的创新者，凭借自身卓越的研发实力，每年能成功研发 1000 多种全新蛋白，在重组蛋白领域不断突破。 在重组蛋白生产过程中，艾普蒂积累了丰富且成熟的经验。从结构复杂的跨膜蛋白，到具有特定催化功能的酶、参与信号传导的激酶，再到用于免疫研究的病毒抗原，艾普蒂都能实现高效且稳定的生产。 这一成就离不开艾普蒂强大的技术平台。我们构建了多元化的重组蛋白表达系统，昆虫细胞、哺乳动物细胞以及原核蛋白表达系统协同运作。不同的表达系统各有优势，能够满足不同客户对重组蛋白的活性、产量、成本等多样化的需求，从而提供高品质、低成本的活性重组蛋白。 艾普蒂提供的不只是产品，更是从源头到终端的一站式解决方案。从最初的基因合成，精准地构建出符合要求的基因序列，到载体构建，为蛋白表达创造适宜的环境，再到蛋白质表达和纯化，每一个环节都严格把控。我们充分尊重客户的个性化需求，在表达 / 纯化标签的选择、表达宿主的确定等方面，为客户量身定制专属方案。 同时，艾普蒂还配备了多种纯化体系，能够应对不同特性蛋白的纯化需求。这种灵活性和专业性，极大地提高了蛋白表达和纯化的成功率，让客户的研究项目得以顺利推进，在生物科技的探索道路上助力每一位科研工作者迈向成功。
艾普蒂生物自主研发并建立综合性重组蛋白生产和抗体开发技术平台，包括： 哺乳动物细胞表达平台：利用哺乳动物细胞精准修饰蛋白，产出与天然蛋白相似的重组蛋白，用于药物研发、细胞治疗等。 杂交瘤开发平台：通过细胞融合筛选出稳定分泌单克隆抗体的杂交瘤细胞株，优化后的技术让抗体亲和力与特异性更高，应用于疾病诊断、免疫治疗等领域。 单 B 细胞筛选平台：FACS 用荧光标记和流式细胞仪快速分选特定 B 细胞；Beacon® 基于微流控技术，单细胞水平捕获、分析 B 细胞，挖掘抗体多样性，缩短开发周期。 凭借这些平台，艾普蒂生物为客户提供优质试剂和专业 CRO 技术服务，推动生物科技发展。
艾普蒂生物在重组蛋白和天然蛋白开发领域经验十分丰富，拥有超过 2 万种重组蛋白的开发案例。在四大重组蛋白表达平台的运用上，艾普蒂生物不仅经验老到，还积累了详实的成功案例。针对客户的工业化生产需求，我们能够定制并优化实验方案。通过小试探索、工艺放大以及条件优化等环节，对重组蛋白基因序列进行优化，全面探索多种条件，精准找出最契合客户需求的生产方法。 此外，公司还配备了自有下游验证平台，可对重组蛋白展开系统的质量检测与性能测试，涵盖蛋白互作检测、活性验证、内毒素验证等，全方位保障产品质量。 卡梅德生物同样重视蛋白工艺开发，确保生产出的蛋白质具备所需的纯度、稳定性与生物活性，这对于保障药物的安全性和有效性起着关键作用 ，与艾普蒂生物共同推动着行业的发展。
×
