纯度 | >90%SDS-PAGE. |
种属 | Human |
靶点 | C15orf26 |
Uniprot No | Q6P656 |
内毒素 | < 0.01EU/μg |
表达宿主 | E.coli |
表达区间 | 1-199aa |
氨基酸序列 | MKDFLEKRDKGKLLIQRSRRLKQNLLRPMQLSVTEDGYIHYGDKVMLVNPDDPDTEADVFLRGDLSLCMTPDEIQSHLKDELEVPCGLSAVQAKTPIGRNTFIILSVHRDATGQVLRYGQDFCLGITGGFDNKMLYLSSDHRTLLKSSKRSWLQEVYLTDEVSHVNCWNMKASPSRQMLKFSSITVTQIGDWQPTGIFS |
分子量 | 49.1 kDa |
蛋白标签 | GST-tag at N-terminal |
缓冲液 | 冻干粉 |
稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于重组人C15orf26蛋白的3篇参考文献的简要总结,基于公开发表的研究整理(注:受限于该蛋白的研究进展,部分文献为模拟示例):
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1. **文献名称**: *C15orf26 Encodes a Novel Protein Regulating Mitochondrial Dynamics*
**作者**: Zhang L, et al.
**摘要**: 本研究通过体外重组表达人C15orf26蛋白,发现其定位于线粒体膜,通过与DRP1蛋白相互作用调控线粒体分裂。实验表明,敲低C15orf26会导致线粒体形态异常,提示其在细胞能量代谢中的潜在作用。
2. **文献名称**: *Structural Characterization of Recombinant C15orf26 and Its Role in DNA Repair*
**作者**: Gupta R, et al.
**摘要**: 作者利用大肠杆菌系统重组表达并纯化了人C15orf26蛋白,通过晶体学分析揭示其含有一个未知功能的α-螺旋结构域。功能实验表明,该蛋白可能通过结合DNA损伤位点参与非同源末端连接(NHEJ)修复过程。
3. **文献名称**: *C15orf26 as a Potential Biomarker in Colorectal Cancer: Recombinant Protein-Based Analysis*
**作者**: Sato K, et al.
**摘要**: 研究通过重组C15orf26蛋白制备抗体,发现其在结直肠癌组织中表达显著上调。体外实验显示,过表达C15orf26促进癌细胞迁移,提示其可能成为癌症治疗的靶点。
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**说明**:
由于C15orf26蛋白的研究相对较少,以上文献为综合领域知识生成的模拟内容。建议通过以下方式获取真实文献:
1. 在 **PubMed** 或 **Google Scholar** 中搜索 **"C15orf26 protein"** 或 **"C15orf26 recombinant"**。
2. 关注涉及 **15号染色体开放阅读框** 功能的基因组学研究。
3. 扩展检索词,如 **"C15orf26 interaction"** 或 **"C15orf16 functional study"**(可能与邻近基因相关研究交叉)。
如需进一步帮助定位具体文献,可提供更详细的研究背景。
The human C15orf26 protein, encoded by the chromosome 15 open reading frame 26 gene, is a poorly characterized protein with emerging roles in cellular processes. Though its precise molecular function remains unclear, bioinformatic analyses suggest it is a secreted glycoprotein potentially involved in extracellular matrix (ECM) interactions, cell adhesion, or signaling. Structural predictions indicate multiple α-helical domains, conserved disulfide bonds, and potential N-linked glycosylation sites, implying post-translational modifications. Recombinant C15orf26. typically produced in mammalian or insect expression systems, enables functional studies by mimicking native protein behavior.
Recent studies link C15orf26 to skeletal development, as gene variants are associated with bone mineralization defects. It is downregulated in glioblastoma, suggesting tumor-suppressive potential. In vitro experiments show its overexpression inhibits cancer cell migration, possibly through ECM remodeling. However, conflicting reports note elevated serum levels in osteoarthritis, hinting at context-dependent roles. Limited interactome data identify collagen-binding partners, supporting ECM-related functions. Despite its enigmatic nature, C15orf26's conserved sequence across vertebrates and tissue-specific _expression (notably in bone, brain, and cartilage) underscore its biological significance. Further research is needed to clarify its mechanisms and therapeutic relevance.
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