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Recombinant Human CDK2 protein

  • 中文名: 细胞周期蛋白依赖性激酶2(CDK2)重组蛋白
  • 别    名: CDK2;CDKN2;Cyclin-dependent kinase 2
货号: PA1000-555
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产品详情

纯度>85% SDS-PAGE.
种属Human
靶点CDK2
Uniprot No P24941
内毒素< 0.01EU/μg
表达宿主E.coli
表达区间1-298aa
氨基酸序列MLGNSAPGPATREAGSALLALQQTALQEDQENINPEKAAPVQQPRTRAALAVLKSGNPRGLAQQQRPKTRRVAPLKDLPVNDEHVTVPPWKANSKQPAFTIHVDEAEKEAQKKPAESQKIEREDALAFNSAISLPGPRKPLVPLDYPMDGSFESPHTMDMSIILEDEKPVSVNEVPDYHEDIHTYLREMEVKCKPKVGYMKKQPDITNSMRAILVDWLVEVGEEYKLQNETLHLAVNYIDRFLSSMSVLRGKLQLVGTAAMLLASKFEEIYPPEVAEFVYITDDTYTKKQVLRMEHLVLKVLTFDLAAPTVNQFLTQYFLHQQPANCKVESLAMFLGELSLIDADPYLKYLPSVIAGAAFHLALYTVTGQSWPESLIRKTGYTLESLKPCLMDLHQTYLKAPQHAQQSIREKYKNSKYHGVSLLNPPETLNL&MENFQKVEKIGEGTYGVVYKARNKLTGEVVALKKIRLDTETEGVPSTAIREISLLKELNHPNIVKLLDVIHTENKLYLVFEFLHQDLKKFMDASALTGIPLPLIKSYLFQLLQGLAFCHSHRVLHRDLKPQNLLINTEGAIKLADFGLARAFGVPVRTYTHEVVTLWYRAPEILLGCKYYSTAVDIWSLGCIFAEMVTRRALFPGDSEIDQLFRIFRTLGTPDEVVWPGVTSMPDYKPSFPKWARQDFSKVVPPLDEDGRSLLSQMLHYDPNKRISAKAALAHPFFQDVTKPVPHLRL
预测分子量35.3 kDa
蛋白标签His tag N-Terminus
缓冲液PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300.
稳定性 & 储存条件Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt.
Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days.
Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months.
复溶Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting.
It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml.
Dissolve the lyophilized protein in distilled water.
Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles.

参考文献

以下是关于CDK2重组蛋白的3篇参考文献的简要信息:

1. **文献名称**:*Crystal structure of cyclin-dependent kinase 2*

**作者**:Jeffrey, P.D. et al.

**摘要**:该研究解析了CDK2与cyclin A复合物的晶体结构,揭示了CDK2的活性构象变化机制,实验通过重组表达人源CDK2蛋白,并验证其与cyclin的结合对激酶活性的调控作用。

2. **文献名称**:*Structural basis for inhibition of CDK2 by a selective small-molecule antagonist*

**作者**:Pavletich, N.P.

**摘要**:研究利用重组CDK2蛋白解析其与小分子抑制剂的复合物结构,阐明了抑制剂结合位点及构象选择性机制,为靶向CDK2的药物设计提供结构基础。

3. **文献名称**:*Mechanism of CDK activation revealed by the structure of a cyclinA-CDK2 complex*

**作者**:Schulman, B.A. et al.

**摘要**:通过重组表达CDK2和cyclin A蛋白,结合生化分析与结构生物学手段,揭示了CDK2被cyclin激活的具体分子机制,包括磷酸化位点和活性中心的重排过程。

(注:以上为示例性内容,实际文献名称及作者需根据具体论文调整。)

背景信息

Cyclin-dependent kinase 2 (CDK2) is a serine/threonine kinase critical for regulating cell cycle progression, particularly during the G1-to-S phase transition. It functions by forming complexes with cyclin E or cyclin A, which activate its enzymatic activity to phosphorylate target substrates, such as retinoblastoma (Rb) protein, enabling DNA replication initiation. Dysregulation of CDK2 is implicated in uncontrolled cell proliferation, a hallmark of cancers, making it a therapeutic target for oncology research.

Recombinant CDK2 proteins are engineered using expression systems like *E. coli*, insect, or mammalian cells to produce highly purified, bioactive forms of the kinase. These proteins retain structural and functional integrity, including ATP-binding pockets, catalytic domains, and cyclin-binding regions, allowing researchers to study CDK2’s mechanisms, interactions, and inhibition in vitro. Tagging strategies (e.g., His-tags) facilitate purification and detection.

In drug discovery, recombinant CDK2 serves as a tool for high-throughput screening of inhibitors, such as CDK2/cyclin E interface blockers or ATP-competitive molecules. Structural studies using recombinant CDK2 have revealed conformational changes upon cyclin binding, guiding rational drug design. Mutant variants (e.g., kinase-dead or hyperactive forms) help dissect phosphorylation-dependent signaling pathways. Additionally, recombinant CDK2 aids in studying resistance mechanisms to pan-CDK inhibitors and developing isoform-specific therapies to minimize off-target effects.

Despite the emergence of newer CDKs (e.g., CDK4/6) as clinical targets, CDK2 remains relevant in cancers with cyclin E overexpression or CDK4/6 inhibitor resistance. Its recombinant form continues to bridge biochemical, structural, and translational research, offering insights into cell cycle control and anticancer strategies.

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