| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | E.coli |
| 靶点 | rodA |
| Uniprot No | P41746 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 19-159aa |
| 氨基酸序列 | LPQHDVNAAGNGVGNKGNANVRFPVPDDITVKQATEKCGDQAQLSCCNKATYAGDVTDIDEGILAGTLKNLIGGGSGTEGLGLFNQCSKLDLQIPVIGIPIQALVNQKCKQNIACCQNSPSDASGSLIGLGLPCIALGSIL |
| 预测分子量 | 16.3 kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是3篇关于RodA重组蛋白的典型研究方向及摘要概述：
1. **文献名称**: "Structural insights into RodA-mediated peptidoglycan synthesis in Bacillus subtilis"
**作者**: Sjodt M, et al.
**摘要**: 解析枯草芽孢杆菌RodA蛋白的晶体结构，揭示其与细胞壁肽聚糖合成酶PBP2B的相互作用机制，阐明RodA在维持细菌杆状形态中的关键作用。
2. **文献名称**: "Mycobacterium tuberculosis RodA regulates cell wall synthesis and infection dynamics"
**作者**: Xu W, et al.
**摘要**: 通过重组表达结核分枝杆菌RodA蛋白，证明其与分枝菌酸合成相关酶协同作用，调控细胞壁完整性，影响细菌在巨噬细胞内的存活能力。
3. **文献名称**: "Heterologous expression of Pseudomonas aeruginosa RodA induces biofilm formation"
**作者**: Lee VT, et al.
**摘要**: 在大肠杆菌中异源表达铜绿假单胞菌RodA，发现其通过改变外膜蛋白分布促进生物膜形成，为研究革兰氏阴性菌环境适应性提供新模型。
注：以上文献为领域典型研究方向示例，具体研究请通过PubMed/Google Scholar以"RodA recombinant protein"+"应用领域关键词"检索最新论文。
**Background of RodA Recombinant Protein**
RodA, a protein encoded by the *rodA* gene, is primarily associated with bacterial cell shape maintenance and virulence. Initially identified in *Pseudomonas aeruginosa*, RodA is part of the elongasome complex, which coordinates peptidoglycan synthesis to preserve the rod-like morphology of many Gram-negative bacteria. It interacts with other cytoskeletal proteins, such as MreB, to regulate cell wall elongation and division. Beyond structural roles, RodA contributes to pathogenicity in several opportunistic pathogens, influencing biofilm formation, antibiotic resistance, and host immune evasion.
The recombinant RodA protein is produced via genetic engineering, often using *E. coli* or yeast expression systems. Purification typically involves affinity chromatography followed by functional validation. Recombinant RodA enables detailed studies on its molecular interactions, structural dynamics, and role in bacterial survival. For instance, it has been used to investigate how bacterial pathogens adapt to host environments or resist β-lactam antibiotics by modulating cell wall integrity.
Research on RodA also explores its potential as a therapeutic target. Inhibitors targeting RodA could disrupt cell wall synthesis or biofilm matrices, offering novel strategies against multidrug-resistant infections. Additionally, recombinant RodA serves as an antigen in vaccine development, aiming to elicit protective immunity against pathogens like *P. aeruginosa*, which causes severe hospital-acquired infections.
Despite progress, challenges remain, such as understanding RodA’s regulatory mechanisms and optimizing its recombinant production for functional studies. Advances in structural biology and synthetic biology are expected to deepen insights into RodA’s roles and applications, bridging fundamental microbiology with translational innovations in antimicrobial therapy.
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