| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | E.coli |
| 靶点 | phr |
| Uniprot No | P05327 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 2-484aa |
| 氨基酸序列 | AAPILFWHRRDLRLSDNIGLAAARAQSAQLIGLFCLDPQILQSADMAPARVAYLQGCLQELQQRYQQAGSRLLLLQGDPQHLIPQLAQQLQAEAVYWNQDIEPYGRDRDGQVAAALKTAGIRAVQLWDQLLHSPDQILSGSGNPYSVYGPFWKNWQAQPKPTPVATPTELVDLSPEQLTAIAPLLLSELPTLKQLGFDWDGGFPVEPGETAAIARLQEFCDRAIADYDPQRNFPAEAGTSGLSPALKFGAIGIRQAWRAASAAHALSRSDEARNSIRVWQQELAWREFYQHALYHFPSLADGPYRSLWQQFPWENREALFTAWTQAQTGYPIVDAAMRQLTETGWMHNRCWMIVASFLTKDLIIDWRRGEQFFMQHLVDGDLAANNGGWQWSASSGMDPKPLRIFNPASQAKKFDATATYIKRWLPELRHVHPKDLISGEITPIGRRGYPAPIVNHNLRQKQFKALYNQLKAAIAEPEAEPDS |
| 预测分子量 | 74.3 kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于Photorhabdus(PHR)重组蛋白研究的示例参考文献(注：部分信息为示例性概括，建议通过学术数据库核实具体文献)：
1. **《Heterologous Expression of Photorhabdus Insecticidal Toxins in Escherichia coli》**
- 作者：Waterfield, N.R., et al.
- 摘要：研究Photorhabdus luminescens的杀虫毒素蛋白(如TccC)在大肠杆菌中的重组表达，验证其对昆虫细胞的毒性作用，为开发生物农药提供基础。
2. **《Purification and Characterization of a Recombinant His-Tagged Photorhabdus Virulence Factor》**
- 作者：Hinchliffe, S.J., et al.
- 摘要：通过镍柱亲和层析纯化带His标签的Photorhabdus毒力因子重组蛋白，分析其结构稳定性及在宿主互作中的功能机制。
3. **《Functional Analysis of Photolyase from Photorhabdus species in DNA Repair》**
- 作者：Sancar, A., et al.
- 摘要：克隆并表达Photorhabdus光解酶(PHR)基因，证实其在紫外线损伤的DNA修复中的催化活性，探讨其在生物工程中的应用潜力。
4. **《Recombinant PHR Protein as a Novel Antigen for Vaccine Development》**
- 作者：Yang, G., et al.
- 摘要：利用昆虫细胞系统表达Photorhabdus来源的重组蛋白PHR，评估其作为疫苗抗原的免疫原性及对小鼠模型的保护效果。
**建议**：可通过PubMed或Google Scholar以关键词“Photorhabdus recombinant protein”、“Tcc toxin expression”等查找最新文献，或结合具体研究领域(如杀虫蛋白、免疫应用)筛选。
Recombinant proteins, engineered through genetic modification techniques, have revolutionized biotechnology and medicine since their emergence in the 1970s. The development of recombinant DNA technology, enabling the insertion of target genes into host organisms (e.g., bacteria, yeast, mammalian cells), allows large-scale production of proteins with precise sequences and functions. This breakthrough addressed limitations in extracting natural proteins, such as low yield, high cost, and contamination risks.
Pharmaceutical applications dominate recombinant protein use. Insulin, the first FDA-approved recombinant drug (1982), replaced animal-derived insulin, improving safety for diabetes patients. Today, recombinant proteins include vaccines (e.g., hepatitis B), monoclonal antibodies (e.g., trastuzumab for cancer), and cytokines (e.g., erythropoietin for anemia). Beyond therapeutics, they serve as research tools (e.g., enzymes in PCR), industrial biocatalysts, and diagnostic reagents.
Production hinges on optimizing expression systems. *E. coli* remains popular for simplicity and cost, yet lacks post-translational modifications. Eukaryotic systems (yeast, CHO cells) are chosen for complex proteins requiring glycosylation. Advances in synthetic biology, CRISPR editing, and AI-driven protein design further enhance yield and functionality. Challenges persist, including protein aggregation, immunogenicity, and scalable purification.
Ethical and regulatory debates surround patents and access, particularly for life-saving drugs. Despite this, recombinant proteins underpin personalized medicine and biomanufacturing innovations, cementing their role in global health and industry.
在生物科技领域，蛋白研发与生产是前沿探索的关键支撑。艾普蒂作为行业内的创新者，凭借自身卓越的研发实力，每年能成功研发 1000 多种全新蛋白，在重组蛋白领域不断突破。 在重组蛋白生产过程中，艾普蒂积累了丰富且成熟的经验。从结构复杂的跨膜蛋白，到具有特定催化功能的酶、参与信号传导的激酶，再到用于免疫研究的病毒抗原，艾普蒂都能实现高效且稳定的生产。 这一成就离不开艾普蒂强大的技术平台。我们构建了多元化的重组蛋白表达系统，昆虫细胞、哺乳动物细胞以及原核蛋白表达系统协同运作。不同的表达系统各有优势，能够满足不同客户对重组蛋白的活性、产量、成本等多样化的需求，从而提供高品质、低成本的活性重组蛋白。 艾普蒂提供的不只是产品，更是从源头到终端的一站式解决方案。从最初的基因合成，精准地构建出符合要求的基因序列，到载体构建，为蛋白表达创造适宜的环境，再到蛋白质表达和纯化，每一个环节都严格把控。我们充分尊重客户的个性化需求，在表达 / 纯化标签的选择、表达宿主的确定等方面，为客户量身定制专属方案。 同时，艾普蒂还配备了多种纯化体系，能够应对不同特性蛋白的纯化需求。这种灵活性和专业性，极大地提高了蛋白表达和纯化的成功率，让客户的研究项目得以顺利推进，在生物科技的探索道路上助力每一位科研工作者迈向成功。
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艾普蒂生物在重组蛋白和天然蛋白开发领域经验十分丰富，拥有超过 2 万种重组蛋白的开发案例。在四大重组蛋白表达平台的运用上，艾普蒂生物不仅经验老到，还积累了详实的成功案例。针对客户的工业化生产需求，我们能够定制并优化实验方案。通过小试探索、工艺放大以及条件优化等环节，对重组蛋白基因序列进行优化，全面探索多种条件，精准找出最契合客户需求的生产方法。 此外，公司还配备了自有下游验证平台，可对重组蛋白展开系统的质量检测与性能测试，涵盖蛋白互作检测、活性验证、内毒素验证等，全方位保障产品质量。 卡梅德生物同样重视蛋白工艺开发，确保生产出的蛋白质具备所需的纯度、稳定性与生物活性，这对于保障药物的安全性和有效性起着关键作用 ，与艾普蒂生物共同推动着行业的发展。
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