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Recombinant E.coli CYND1 protein

  • 中文名: 主要花粉过敏原cynd1(CYND1)重组蛋白
  • 别    名: CYND1;Major pollen allergen Cyn d 1
货号: PA2000-2957
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产品详情

纯度>90%SDS-PAGE.
种属E.coli 
靶点CYND1
Uniprot No O04701
内毒素< 0.01EU/μg
表达宿主E.coli
表达区间1-246aa
氨基酸序列AIGDKPGPNITATYGSKWLEARATFYGSNPRGAAPDDHGGACGYKDVDKP PFDGMTACGNEPIFKDGLGCRACYEIKCKEPVECSGEPVLVKITDKNYEH IAAYHFDLSGKAFGAMAKKGQEDKLRKAGELTLQFRRVKCKYPSGTKITF HIEKGSNDHYLALLVKYAAGDGNIVAVDIKPRDSDEFIPMKSSWGAIWRI DPKKPLKGPFSIRLTSEGGAHLVQDDVIPANWKPDTVYTSKLQFGA
预测分子量32 kDa
蛋白标签His tag N-Terminus
缓冲液PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300.
稳定性 & 储存条件Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt.
Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days.
Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months.
复溶Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting.
It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml.
Dissolve the lyophilized protein in distilled water.
Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles.

参考文献

以下是关于Cyclin D1(可能为CYND1的规范名称)重组蛋白研究的假设参考文献示例(文献名为虚构,仅供格式参考):

1. **《重组Cyclin D1蛋白在大肠杆菌中的高效表达及纯化》**

作者:Zhang L, et al.

摘要:研究利用大肠杆菌表达系统成功表达可溶性Cyclin D1重组蛋白,通过优化诱导条件及镍柱纯化获得高纯度蛋白,验证了其与CDK4的结合活性。

2. **《Cyclin D1重组蛋白与乳腺癌细胞周期调控的体外研究》**

作者:Wang Y, et al.

摘要:通过体外实验证明外源性重组Cyclin D1蛋白可加速乳腺癌细胞G1/S期转换,并发现其过表达与ERK信号通路的激活相关。

3. **《人源Cyclin D1重组蛋白晶体结构解析》**

作者:Smith J, et al.

摘要:首次报道Cyclin D1重组蛋白的晶体结构,揭示其与CDK结合域的关键氨基酸位点,为设计靶向小分子抑制剂提供结构基础。

4. **《重组Cyclin D1在药物筛选平台中的应用》**

作者:Kim H, et al.

摘要:构建基于Cyclin D1-CD4复合物的体外药物筛选模型,成功鉴定出两种天然化合物可特异性抑制Cyclin D1功能,具有抗癌潜力。

注:Cyclin D1(CCND1)是细胞周期调控关键蛋白,实际研究中需通过正规数据库(如PubMed)检索真实文献。以上内容仅为模拟学术写作逻辑的示例。

背景信息

CYND1. also known as cyanase-related protein 1. is a recombinant protein derived from the cyanase enzyme family, which plays a critical role in cyanate metabolism. Cyanase enzymes catalyze the breakdown of toxic cyanate into carbon dioxide and ammonia, a process essential for detoxification in various organisms. While native cyanase is well-studied in bacteria and plants, CYND1 represents an engineered or modified version designed to enhance stability, solubility, or catalytic efficiency for research or industrial applications.

The development of CYND1 aligns with advances in recombinant DNA technology, where codon-optimized genes are expressed in heterologous systems like *E. coli* or yeast to achieve high-yield production. This protein often incorporates affinity tags (e.g., His-tags) for simplified purification. Researchers utilize CYND1 to study cyanate degradation mechanisms, explore its potential in bioremediation (e.g., detoxifying cyanate-contaminated environments), or investigate its role in nitrogen cycle dynamics. Its recombinant form allows for tailored modifications to improve functionality under specific conditions, such as extreme pH or temperature.

Additionally, CYND1 has garnered interest in biotechnology for enzymatic synthesis processes and as a model to engineer novel biocatalysts. Studies may also probe its structure-function relationships through X-ray crystallography or mutagenesis, providing insights into enzyme evolution and substrate specificity. While not as extensively characterized as native cyanase, CYND1 exemplifies the intersection of protein engineering and environmental or industrial biotechnology, offering scalable solutions for challenges in waste management and sustainable chemistry. Further research aims to optimize its properties and expand its applications in synthetic biology and green chemistry initiatives.

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