| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | TRIM11 |
| Uniprot No | Q96F44 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 1-468aa |
| 氨基酸序列 | MAAPDLSTNLQEEATCAICLDYFTDPVMTDCGHNFCRECIRRCWGQPEGPYACPECRELSPQRNLRPNRPLAKMAEMARRLHPPSPVPQGVCPAHREPLAAFCGDELRLLCAACERSGEHWAHRVRPLQDAAEDLKAKLEKSLEHLRKQMQDALLFQAQADETCVLWQKMVESQRQNVLGEFERLRRLLAEEEQQLLQRLEEEELEVLPRLREGAAHLGQQSAHLAELIAELEGRCQLPALGLLQDIKDALRRVQDVKLQPPEVVPMELRTVCRVPGLVETLRRFRGDVTLDPDTANPELILSEDRRSVQRGDLRQALPDSPERFDPGPCVLGQERFTSGRHYWEVEVGDRTSWALGVCRENVNRKEKGELSAGNGFWILVFLGSYYNSSERALAPLRDPPRRVGIFLDYEAGHLSFYSATDGSLLFIFPEIPFSGTLRPLFSPLSSSPTPMTICRPKGGSGDTLAPQ |
| 预测分子量 | 58.8 kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于TRIM11重组蛋白的3篇参考文献示例(注：以下内容为模拟文献，仅供格式参考)：
1. **"TRIM11 promotes ubiquitination and degradation of misfolded proteins via its E3 ligase activity"**
- **作者**: Zhang Y, et al.
- **摘要**: 研究通过重组TRIM11蛋白体外实验，揭示其作为E3泛素连接酶直接介导错误折叠蛋白的泛素化及蛋白酶体降解，为神经退行性疾病中蛋白质稳态机制提供依据。
2. **"Recombinant TRIM11 suppresses tumor growth by inhibiting autophagy in hepatocellular carcinoma"**
- **作者**: Li H, et al.
- **摘要**: 利用重组TRIM11蛋白处理肝癌细胞，发现其通过阻断自噬关键蛋白LC3-II的加工抑制自噬，进而诱导癌细胞凋亡，表明TRIM11在癌症治疗中的潜在应用。
3. **"Structural and functional characterization of the TRIM11 recombinant protein in antiviral innate immunity"**
- **作者**: Wang X, et al.
- **摘要**: 通过纯化重组TRIM11蛋白并进行酶活分析，证明其通过K63-linked泛素化修饰MAVS蛋白，增强抗病毒信号通路，揭示了TRIM11在先天免疫中的新功能。
(注：实际文献需通过PubMed等数据库查询，以上内容为示例性概括。)
TRIM11 (Tripartite Motif-containing protein 11) is a member of the TRIM family, characterized by a conserved N-terminal tripartite motif comprising a RING domain, B-box domains, and a coiled-coil region. These domains enable TRIM11 to function as an E3 ubiquitin ligase, mediating protein ubiquitination and regulating diverse cellular processes such as protein degradation, autophagy, and innate immune responses. TRIM11 is primarily localized in the nucleus and cytoplasm, where it interacts with various substrates to modulate their stability or activity.
Recombinant TRIM11 protein is engineered through molecular cloning, typically expressed in bacterial or mammalian systems, followed by purification to homogeneity. This tool enables in vitro studies to dissect its biochemical properties, substrate interactions, and enzymatic mechanisms. Research has highlighted its role in pathological contexts, including neurodegenerative diseases and cancer. For instance, TRIM11 promotes aggregation of misfolded proteins (e.g., in Alzheimer’s disease) by interfering with proteasomal clearance, while in cancers, it often acts as an oncoprotein by stabilizing oncogenic factors or suppressing tumor suppressors.
Recent studies also implicate TRIM11 in viral defense, where it ubiquitinates viral components to restrict replication. Its dual roles in health and disease make it a compelling therapeutic target. Recombinant TRIM11 facilitates structural studies (e.g., crystallography) to guide drug design and high-throughput screens for inhibitors. However, its pleiotropic functions demand careful evaluation of context-dependent effects. Overall, TRIM11 recombinant protein serves as a critical reagent for unraveling its multifunctional biology and translational potential.
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