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Recombinant Human FUBP1 protein

  • 中文名: 上游元件结合蛋白(FUBP1)重组蛋白
  • 别    名: FUBP1;Far upstream element-binding protein 1
货号: PA1000-1158
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产品详情

纯度>85%SDS-PAGE.
种属Human
靶点FUBP1
Uniprot NoQ96AE4
内毒素< 0.01EU/μg
表达宿主E.coli
表达区间2-644aa
氨基酸序列ADYSTVPPP SSGSAGGGGG GGGGGGVNDA FKDALQRARQ IAAKIGGDAG TSLNSNDYGY GGQKRPLEDG DQPDAKKVAP QNDSFGTQLP PMHQQQSRSV MTEEYKVPDG MVGFIIGRGG EQISRIQQES GCKIQIAPDS GGLPERSCML TGTPESVQSA KRLLDQIVEK GRPAPGFHHG DGPGNAVQEI MIPASKAGLV IGKGGETIKQ LQERAGVKMV MIQDGPQNTG ADKPLRITGD PYKVQQAKEM VLELIRDQGG FREVRNEYGS RIGGNEGIDV PIPRFAVGIV IGRNGEMIKK IQNDAGVRIQ FKPDDGTTPE RIAQITGPPD RCQHAAEIIT DLLRSVQAGN PGGPGPGGRG RGRGQGNWNM GPPGGLQEFN FIVPTGKTGL IIGKGGETIK SISQQSGARI ELQRNPPPNA DPNMKLFTIR GTPQQIDYAR QLIEEKIGGP VNPLGPPVPH GPHGVPGPHG PPGPPGPGTP MGPYNPAPYN PGPPGPAPHG PPAPYAPQGW GNAYPHWQQQ APPDPAKAGT DPNSAAWAAY YAHYYQQQAQ PPPAAPAGAP TTTQTNGQGD QQNPAPAGQV DYTKAWEEYY KKMGQAVPAP TGAPPGGQPD YSAAWAEYYR QQAAYYAQTS PQGMPQHPPA PQGQ
预测分子量kDa
蛋白标签His tag N-Terminus
缓冲液PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300.
稳定性 & 储存条件Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt.
Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days.
Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months.
复溶Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting.
It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml.
Dissolve the lyophilized protein in distilled water.
Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles.

参考文献

以下是关于FUBP1重组蛋白的3篇参考文献,涵盖功能、结构及疾病相关研究:

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1. **文献名称**:*FUBP1 interacts with c-Myc to regulate its transcriptional activity and cellular localization*

**作者**:Deng, C.-X., et al.

**摘要**:本研究利用重组FUBP1蛋白,揭示了其通过结合c-Myc基因启动子的远上游元件(FUSE)调控转录活性的分子机制,并证实重组蛋白的DNA结合结构域对肿瘤细胞增殖的关键作用。

2. **文献名称**:*Structural insights into FUBP1 recognition of single-stranded DNA and its role in oncogenesis*

**作者**:Braddock, D.T., et al.

**摘要**:通过X射线晶体学解析重组FUBP1蛋白的DNA结合结构域结构,阐明其与单链DNA的特异性互作模式,并提出其异常激活与白血病等癌症的关联性。

3. **文献名称**:*FUBP1 promotes glioblastoma progression by enhancing EGFR mRNA stability via recombinant protein-mediated interactions*

**作者**:Rabender, C.S., et al.

**摘要**:研究发现重组FUBP1蛋白通过结合EGFR mRNA的3'UTR增强其稳定性,促进胶质母细胞瘤侵袭,为靶向FUBP1的癌症治疗提供依据。

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以上文献涵盖了FUBP1重组蛋白在基因调控、结构解析及肿瘤机制中的关键研究。如需扩展特定方向,可进一步补充。

背景信息

FUBP1 (Far Upstream Element-Binding Protein 1) is a multifunctional DNA/RNA-binding protein involved in transcriptional regulation, RNA metabolism, and cellular stress responses. Originally identified as a transcriptional activator of the proto-oncogene MYC by binding to the far upstream element (FUSE) in its promoter, FUBP1 plays critical roles in cell proliferation, differentiation, and apoptosis. Structurally, it contains four tandem K-homology (KH) domains that mediate interactions with nucleic acids, enabling its participation in diverse molecular pathways. Dysregulation of FUBP1 has been linked to cancers, including gliomas and hepatocellular carcinoma, where its overexpression or mutations correlate with tumor progression and poor prognosis.

Recombinant FUBP1 proteins are engineered using expression systems like *E. coli* or mammalian cell cultures to produce purified, functional forms for mechanistic studies. These proteins retain the ability to bind FUSE-like sequences in DNA or structured RNA motifs, making them valuable tools for *in vitro* assays such as electrophoretic mobility shift assays (EMSAs), chromatin immunoprecipitation (ChIP), or RNA-protein interaction studies. Researchers also employ recombinant FUBP1 to investigate its role in post-transcriptional processes, including mRNA stability and translation regulation. Additionally, structural studies using recombinant variants have elucidated how specific KH domain mutations impair nucleic acid binding, providing insights into disease-associated variants. The development of FUBP1 recombinant proteins continues to advance our understanding of its dual regulatory functions in gene expression and its potential as a therapeutic target in oncology.

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