| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | E.coli |
| 靶点 | lytM |
| Uniprot No | O33599 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 26-316aa |
| 氨基酸序列 | AETTNTQQAHTQMSTQSQDVSYGTYYTIDSNGDYHHTPDGNWNQAMFDNKEYSYTFVDAQGHTHYFYNCYPKNANANGSGQTYVNPATAGDNNDYTASQSQQHINQYGYQSNVGPDASYYSHSNNNQAYNSHDGNGKVNYPNGTSNQNGGSASKATASGHAKDASWLTSRKQLQPYGQYHGGGAHYGVDYAMPENSPVYSLTDGTVVQAGWSNYGGGNQVTIKEANSNNYQWYMHNNRLTVSAGDKVKAGDQIAYSGSTGNSTAPHVHFQRMSGGIGNQYAVDPTSYLQSR |
| 预测分子量 | 35.9 kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于lytM重组蛋白的3篇代表性文献摘要简述：
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1. **文献名称**：*Crystal structure of the Staphylococcus aureus amidase LytM*
**作者**：Firczuk M. et al.
**摘要**：解析了金黄色葡萄球菌LytM蛋白的晶体结构，揭示其金属依赖性水解酶活性位点，阐明其通过裂解细胞壁肽聚糖发挥溶菌作用的分子机制。
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2. **文献名称**：*Autolytic activity of the Staphylococcus aureus LytM protein is regulated by a conserved N-terminal domain*
**作者**：Biswas R. et al.
**摘要**：研究发现LytM的N端结构域通过自抑制调控其酶活，重组蛋白的体外实验证明该区域缺失会显著增强肽聚糖水解活性，提示其在细菌自溶中的调控机制。
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3. **文献名称**：*Recombinant LytM exhibits broad-spectrum antimicrobial activity against Gram-positive pathogens*
**作者**：Yang SJ. et al.
**摘要**：通过重组表达纯化LytM蛋白，验证其对多种革兰氏阳性菌(如耐甲氧西林金葡菌)的抗菌效果，证明其作为新型抗菌剂的潜在应用价值。
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注：以上文献信息为基于领域知识的模拟概括，实际研究需通过学术数据库检索具体文献。
**Background of LytM Recombinant Protein**
LytM, a zinc-dependent endopeptidase, is a cell wall hydrolase originally identified in *Staphylococcus aureus*. It belongs to the M23 metallopeptidase family and plays a critical role in bacterial cell wall remodeling and daughter cell separation during cell division. LytM specifically cleaves the glycine-glycine bonds within the pentaglycine cross-bridges of *S. aureus* peptidoglycan, a structural component essential for maintaining cell integrity. This enzymatic activity positions LytM as a key regulator of peptidoglycan metabolism, with implications for bacterial growth and autolysis.
The recombinant form of LytM is produced through heterologous expression in bacterial systems (e.g., *E. coli*), enabling large-scale purification for research and therapeutic applications. Structural studies reveal that LytM exists in a latent state, requiring activation through proteolytic cleavage or conformational changes to expose its catalytic zinc ion-binding site. This regulatory mechanism ensures controlled peptidoglycan degradation, preventing uncontrolled cell lysis.
Interest in LytM stems from its potential as a antimicrobial agent, particularly against drug-resistant *S. aureus* strains (e.g., MRSA). By disrupting peptidoglycan synthesis, recombinant LytM exhibits lytic activity against staphylococcal biofilms and persister cells, which are often tolerant to conventional antibiotics. Additionally, engineered variants or fusion proteins incorporating LytM domains are being explored to enhance specificity and efficacy. Challenges remain in optimizing its stability, delivery, and activity in complex biological environments.
Overall, LytM recombinant protein serves as a valuable tool for studying bacterial cell wall dynamics and represents a promising candidate for novel anti-infective strategies amid rising antibiotic resistance.
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