| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | hmfB |
| Uniprot No | P19267 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 1-69aa |
| 氨基酸序列 | MELPIAPIGRIIKDAGAERVSDDARITLAKILEEMGRDIASEAIKLARHAGRKTIKAEDIELAVRRFKK |
| 预测分子量 | 9.7 kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于HmfB重组蛋白的示例性参考文献，基于相关领域研究的常见主题和结构整理而成：
---
1. **文献名称**: *"Cloning and Expression of Recombinant HmfB from Methanothermobacter thermautotrophicus: A Thermostable DNA-Binding Protein"*
**作者**: Smith, J. et al.
**摘要**: 本研究在大肠杆菌中成功克隆并表达了古菌Methanothermobacter thermautotrophicus的HmfB蛋白。纯化后的重组HmfB在体外表现出强DNA结合能力，并通过热稳定性实验证实其可增强DNA在高温下的保护作用，为古菌染色质耐热机制提供依据。
2. **文献名称**: *"Crystal Structure of Archaeal Histone Homolog HmfB Reveals Dimeric Assembly and DNA Interaction Motifs"*
**作者**: Tanaka, K. et al.
**摘要**: 通过X射线晶体学解析HmfB的三维结构，发现其以二聚体形式存在，并具有独特的螺旋-转角-螺旋基序。与真核组蛋白相比，HmfB通过电荷互补机制与DNA结合，提示其在古菌基因组压缩中的关键作用。
3. **文献名称**: *"Functional Characterization of Recombinant HmfB in DNA Condensation Under Extreme Conditions"*
**作者**: Lee, S. & Chen, W.
**摘要**: 利用重组HmfB进行体外DNA凝缩实验，发现其在高温和高盐环境下显著促进DNA超螺旋形成。通过原子力显微镜观察，揭示了HmfB通过多价相互作用调控染色质动态组装的过程。
4. **文献名称**: *"Comparative Study of HmfA and HmfB in Methanogenic Archaea: Implications for Chromatin Organization"*
**作者**: Zhang, Y. et al.
**摘要**: 对比分析HmfA和HmfB的重组蛋白功能，发现HmfB对A-T富集区DNA亲和力更高，且更倾向于形成高阶寡聚体。研究推测HmfB在古菌染色体分区中可能发挥特异性调控作用。
---
**注**：以上文献为示例性内容，实际研究中请通过学术数据库(如PubMed、Web of Science)检索具体文献。若需进一步协助定位真实文献，建议提供更详细的背景信息或研究关键词。
The hmfB gene encodes a histone-like protein originally identified in methanogenic archaea, such as *Methanothermus fervidus*. These organisms thrive in extreme environments, and their chromatin organization relies on small DNA-binding proteins like HmfB, which share functional similarities with eukaryotic histones. HmfB plays a critical role in compacting and stabilizing genomic DNA, regulating transcription, and protecting genetic material under high-temperature or other stress conditions. Its structure typically includes conserved domains for DNA interaction, enabling it to bend or wrap DNA into nucleosome-like architectures.
Recombinant HmfB protein is produced via heterologous expression systems, such as *E. coli*, to study its biochemical and biophysical properties. This approach allows large-scale purification for structural analyses (e.g., X-ray crystallography, NMR) and functional assays. Researchers are particularly interested in HmfB’s thermostability and DNA-binding mechanisms, which provide insights into archaeal chromatin dynamics and evolutionary links to eukaryotic histone-based systems.
Beyond basic science, recombinant HmfB has biotechnological potential. Its stability and DNA-packaging capabilities could inspire synthetic biology tools for gene delivery or nanostructure assembly. Additionally, studying HmfB may advance extremophile-derived enzyme engineering for industrial processes requiring high-temperature resilience. Despite progress, questions remain about its precise regulatory roles and adaptability across diverse archaeal species, driving ongoing research in this field.
在生物科技领域，蛋白研发与生产是前沿探索的关键支撑。艾普蒂作为行业内的创新者，凭借自身卓越的研发实力，每年能成功研发 1000 多种全新蛋白，在重组蛋白领域不断突破。 在重组蛋白生产过程中，艾普蒂积累了丰富且成熟的经验。从结构复杂的跨膜蛋白，到具有特定催化功能的酶、参与信号传导的激酶，再到用于免疫研究的病毒抗原，艾普蒂都能实现高效且稳定的生产。 这一成就离不开艾普蒂强大的技术平台。我们构建了多元化的重组蛋白表达系统，昆虫细胞、哺乳动物细胞以及原核蛋白表达系统协同运作。不同的表达系统各有优势，能够满足不同客户对重组蛋白的活性、产量、成本等多样化的需求，从而提供高品质、低成本的活性重组蛋白。 艾普蒂提供的不只是产品，更是从源头到终端的一站式解决方案。从最初的基因合成，精准地构建出符合要求的基因序列，到载体构建，为蛋白表达创造适宜的环境，再到蛋白质表达和纯化，每一个环节都严格把控。我们充分尊重客户的个性化需求，在表达 / 纯化标签的选择、表达宿主的确定等方面，为客户量身定制专属方案。 同时，艾普蒂还配备了多种纯化体系，能够应对不同特性蛋白的纯化需求。这种灵活性和专业性，极大地提高了蛋白表达和纯化的成功率，让客户的研究项目得以顺利推进，在生物科技的探索道路上助力每一位科研工作者迈向成功。
艾普蒂生物自主研发并建立综合性重组蛋白生产和抗体开发技术平台，包括： 哺乳动物细胞表达平台：利用哺乳动物细胞精准修饰蛋白，产出与天然蛋白相似的重组蛋白，用于药物研发、细胞治疗等。 杂交瘤开发平台：通过细胞融合筛选出稳定分泌单克隆抗体的杂交瘤细胞株，优化后的技术让抗体亲和力与特异性更高，应用于疾病诊断、免疫治疗等领域。 单 B 细胞筛选平台：FACS 用荧光标记和流式细胞仪快速分选特定 B 细胞；Beacon® 基于微流控技术，单细胞水平捕获、分析 B 细胞，挖掘抗体多样性，缩短开发周期。 凭借这些平台，艾普蒂生物为客户提供优质试剂和专业 CRO 技术服务，推动生物科技发展。
艾普蒂生物在重组蛋白和天然蛋白开发领域经验十分丰富，拥有超过 2 万种重组蛋白的开发案例。在四大重组蛋白表达平台的运用上，艾普蒂生物不仅经验老到，还积累了详实的成功案例。针对客户的工业化生产需求，我们能够定制并优化实验方案。通过小试探索、工艺放大以及条件优化等环节，对重组蛋白基因序列进行优化，全面探索多种条件，精准找出最契合客户需求的生产方法。 此外，公司还配备了自有下游验证平台，可对重组蛋白展开系统的质量检测与性能测试，涵盖蛋白互作检测、活性验证、内毒素验证等，全方位保障产品质量。 卡梅德生物同样重视蛋白工艺开发，确保生产出的蛋白质具备所需的纯度、稳定性与生物活性，这对于保障药物的安全性和有效性起着关键作用 ，与艾普蒂生物共同推动着行业的发展。
×
