| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | HERC1 |
| Uniprot No | Q15751 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 3975-4360aa |
| 氨基酸序列 | GMDEQIMSWATSRPEDWHLGGKCDVYLWGAGRHGQLAEAGRNVMVPAAAPSFSQAQQVICGQNCTFVIQANGTVLACGEGSYGRLGQGNSDDLHVLTVISALQGFVVTQLVTSCGSDGHSMALTESGEVFSWGDGDYGKLGHGNSDRQRRPRQIEALQGEEVVQMSCGFKHSAVVTSDGKLFTFGNGDYGRLGLGNTSNKKLPERVTALEGYQIGQVACGLNHTLAVSADGSMVWAFGDGDYGKLGLGNSTAKSSPQKIDVLCGIGIKKVACGTQFSVALTKDGHVYTFGQDRLIGLPEGRARNHNRPQQIPVLAGVIIEDVAVGAEHTLALASNGDVYAWGSNSEGQLGLGHTNHVREPTLVTGLQGKNVRQISAGRCHSAAWTA |
| 预测分子量 | 48.1 kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于HERC1重组蛋白的3篇参考文献及其摘要概括：
---
1. **文献名称**：*Structural and functional analysis of the HERC1 ubiquitin ligase*
**作者**：Rosa JL, et al.
**摘要**：本研究通过重组表达纯化了HERC1蛋白的HECT结构域，解析了其晶体结构，并证明其具有泛素连接酶活性。实验发现HERC1通过调控mTOR信号通路参与细胞生长调控。
2. **文献名称**：*HERC1 regulates cell migration and invasion in melanoma via ubiquitination of Annexin A2*
**作者**：Bian Y, et al.
**摘要**：利用重组HERC1蛋白进行体外泛素化实验，发现其通过泛素化修饰膜联蛋白A2(Annexin A2)影响黑色素瘤细胞的迁移和侵袭能力，为靶向治疗提供了潜在分子机制。
3. **文献名称**：*Generation and characterization of a stable HERC1 knockout cell line using recombinant CRISPR/Cas9*
**作者**：Zhang L, et al.
**摘要**：通过重组CRISPR/Cas9技术构建HERC1基因敲除细胞系，结合重组HERC1蛋白回补实验，证实HERC1缺失导致溶酶体功能异常和自噬通路紊乱，提示其在细胞稳态中的关键作用。
---
(注：以上文献信息为模拟示例，实际引用需以具体论文内容为准。)
**Background of HERC1 Recombinant Protein**
HERC1 (HECT and RLD domain-containing E3 ubiquitin-protein ligase 1) is a member of the HERC protein family, characterized by the presence of a HECT (Homologous to E6-AP C-Terminus) domain and RCC1 (Regulator of Chromosome Condensation 1)-like domains (RLD). It functions as an E3 ubiquitin ligase, playing a critical role in the ubiquitin-proteasome system by tagging specific substrate proteins for degradation. HERC1 is involved in diverse cellular processes, including cell cycle regulation, intracellular signaling, and protein trafficking.
Structurally, HERC1 contains a N-terminal RLD domain, which interacts with small GTPases like Rab proteins, and a C-terminal HECT domain responsible for its ubiquitin ligase activity. This dual-domain architecture allows HERC1 to act as a scaffold, linking GTPase signaling to ubiquitination pathways. Dysregulation of HERC1 has been implicated in neurological disorders, such as autism spectrum disorders and intellectual disabilities, as well as cancers. For instance, mutations in *HERC1* are linked to neurodevelopmental defects in mice and humans, while its overexpression or loss correlates with tumor progression in certain cancers.
Recombinant HERC1 protein is engineered for *in vitro* studies to dissect its biochemical functions, substrate interactions, and enzymatic mechanisms. Produced via heterologous expression systems (e.g., bacteria, mammalian cells), it is purified for use in ubiquitination assays, protein interaction studies, and structural analyses. Research on recombinant HERC1 aids in understanding its role in diseases and exploring therapeutic strategies targeting ubiquitination pathways. Recent studies also highlight its involvement in mTOR signaling, suggesting broader implications in metabolic regulation and aging.
Overall, HERC1 recombinant protein serves as a vital tool for unraveling the complex roles of ubiquitination in health and disease.
在生物科技领域，蛋白研发与生产是前沿探索的关键支撑。艾普蒂作为行业内的创新者，凭借自身卓越的研发实力，每年能成功研发 1000 多种全新蛋白，在重组蛋白领域不断突破。 在重组蛋白生产过程中，艾普蒂积累了丰富且成熟的经验。从结构复杂的跨膜蛋白，到具有特定催化功能的酶、参与信号传导的激酶，再到用于免疫研究的病毒抗原，艾普蒂都能实现高效且稳定的生产。 这一成就离不开艾普蒂强大的技术平台。我们构建了多元化的重组蛋白表达系统，昆虫细胞、哺乳动物细胞以及原核蛋白表达系统协同运作。不同的表达系统各有优势，能够满足不同客户对重组蛋白的活性、产量、成本等多样化的需求，从而提供高品质、低成本的活性重组蛋白。 艾普蒂提供的不只是产品，更是从源头到终端的一站式解决方案。从最初的基因合成，精准地构建出符合要求的基因序列，到载体构建，为蛋白表达创造适宜的环境，再到蛋白质表达和纯化，每一个环节都严格把控。我们充分尊重客户的个性化需求，在表达 / 纯化标签的选择、表达宿主的确定等方面，为客户量身定制专属方案。 同时，艾普蒂还配备了多种纯化体系，能够应对不同特性蛋白的纯化需求。这种灵活性和专业性，极大地提高了蛋白表达和纯化的成功率，让客户的研究项目得以顺利推进，在生物科技的探索道路上助力每一位科研工作者迈向成功。
艾普蒂生物自主研发并建立综合性重组蛋白生产和抗体开发技术平台，包括： 哺乳动物细胞表达平台：利用哺乳动物细胞精准修饰蛋白，产出与天然蛋白相似的重组蛋白，用于药物研发、细胞治疗等。 杂交瘤开发平台：通过细胞融合筛选出稳定分泌单克隆抗体的杂交瘤细胞株，优化后的技术让抗体亲和力与特异性更高，应用于疾病诊断、免疫治疗等领域。 单 B 细胞筛选平台：FACS 用荧光标记和流式细胞仪快速分选特定 B 细胞；Beacon® 基于微流控技术，单细胞水平捕获、分析 B 细胞，挖掘抗体多样性，缩短开发周期。 凭借这些平台，艾普蒂生物为客户提供优质试剂和专业 CRO 技术服务，推动生物科技发展。
艾普蒂生物在重组蛋白和天然蛋白开发领域经验十分丰富，拥有超过 2 万种重组蛋白的开发案例。在四大重组蛋白表达平台的运用上，艾普蒂生物不仅经验老到，还积累了详实的成功案例。针对客户的工业化生产需求，我们能够定制并优化实验方案。通过小试探索、工艺放大以及条件优化等环节，对重组蛋白基因序列进行优化，全面探索多种条件，精准找出最契合客户需求的生产方法。 此外，公司还配备了自有下游验证平台，可对重组蛋白展开系统的质量检测与性能测试，涵盖蛋白互作检测、活性验证、内毒素验证等，全方位保障产品质量。 卡梅德生物同样重视蛋白工艺开发，确保生产出的蛋白质具备所需的纯度、稳定性与生物活性，这对于保障药物的安全性和有效性起着关键作用 ，与艾普蒂生物共同推动着行业的发展。
×
