| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | SNRPA |
| Uniprot No | P09012 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 2-282aa |
| 氨基酸序列 | AVPETRPNHTIYINNLNEKIKKDELKKSLYAIFSQFGQILDILVSRSLKMRGQAFVIFKEVSSATNALRSMQGFPFYDKPMRIQYAKTDSDIIAKMKGTFVERDRKREKRKPKSQETPATKKAVQGGGATPVVGAVQGPVPGMPPMTQAPRIMHHMPGQPPYMPPPGMIPPPGLAPGQIPPGAMPPQQLMPGQMPPAQPLSENPPNHILFLTNLPEETNELMLSMLFNQFPGFKEVRLVPGRHDIAFVEFDNEVQAGAARDALQGFKITQNNAMKISFAKK |
| 预测分子量 | 38.6 kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于SNRPA(U1 snRNP核心蛋白)重组蛋白研究的示例文献摘要，结合真实研究方向和作者领域整理而成。请注意，这些为示例性描述，具体文献需通过学术数据库进一步验证：
---
1. **文献名称**：*"Recombinant Production and Structural Analysis of Human SNRPA in Complex with snRNA"*
**作者**：Nagai, K., et al.
**摘要**：本研究利用大肠杆菌表达系统成功表达了重组人源SNRPA蛋白，并通过亲和层析纯化。结合X射线晶体学，揭示了SNRPA与U1 snRNA的相互作用机制，为剪接体组装提供了结构基础。
2. **文献名称**：*"Autoantigenicity of Recombinant SNRPA in Systemic Lupus Erythematosus Diagnosis"*
**作者**：Hoch, S.O., et al.
**摘要**：通过重组SNRPA蛋白检测系统性红斑狼疮(SLE)患者血清中的自身抗体，证实其作为高特异性抗原的潜力，为临床诊断工具开发提供了依据。
3. **文献名称**：*"Functional Reconstitution of the U1 snRNP Complex Using Recombinant SNRPA and Sm Proteins"*
**作者**：Lührmann, C., et al.
**摘要**：通过重组SNRPA与Sm家族蛋白在体外重构功能性U1 snRNP复合物，阐明了其在pre-mRNA剪接中的协同作用机制。
4. **文献名称**：*"Optimization of SNRPA Expression in Mammalian Cells for Spliceosome Assembly Studies"*
**作者**：Jurica, M.S., et al.
**摘要**：采用哺乳动物表达系统优化重组SNRPA的产量，结合生化实验验证其在剪接体动态组装中的关键功能。
---
**建议**：如需真实文献，可在PubMed或Google Scholar中搜索关键词“SNRPA recombinant expression”、“U1 snRNP assembly”或结合具体研究方向筛选。
SNRPA (Small Nuclear Ribonucleoprotein Polypeptide A), also known as U1-A, is a key protein component of the U1 small nuclear ribonucleoprotein (U1 snRNP) complex, which plays a central role in pre-mRNA splicing. This protein contains an RNA recognition motif (RRM) domain that binds specifically to the stem-loop II region of U1 snRNA, stabilizing the U1 snRNP structure and facilitating its assembly into the spliceosome. SNRPA is essential for the recognition of 5' splice sites during the early stages of spliceosome assembly, making it critical for accurate removal of introns and proper gene expression.
Recombinant SNRPA protein is typically produced using expression systems like *E. coli* or mammalian cell cultures, enabling studies of its molecular interactions and structural properties. Researchers utilize purified SNRPA to investigate splicing mechanisms, protein-RNA binding dynamics, and spliceosome assembly pathways. Its recombinant form has been instrumental in structural studies, including X-ray crystallography and cryo-EM, revealing how RRM domains engage with RNA targets.
Dysregulation of SNRPA or U1 snRNP function has been linked to diseases such as spinal muscular atrophy, neurodegenerative disorders, and cancers. Abnormal splicing events caused by SNRPA mutations or altered expression may contribute to disease pathogenesis, highlighting its potential as a therapeutic target. Recombinant SNRPA also serves as a tool for screening small molecules that modulate splicing activity or repair aberrant splicing in genetic disorders.
Despite its well-characterized role, questions remain about SNRPA's post-translational modifications, isoform-specific functions, and interactions with auxiliary splicing factors. Ongoing research aims to unravel its context-dependent roles in tissue-specific splicing and disease models.
在生物科技领域，蛋白研发与生产是前沿探索的关键支撑。艾普蒂作为行业内的创新者，凭借自身卓越的研发实力，每年能成功研发 1000 多种全新蛋白，在重组蛋白领域不断突破。 在重组蛋白生产过程中，艾普蒂积累了丰富且成熟的经验。从结构复杂的跨膜蛋白，到具有特定催化功能的酶、参与信号传导的激酶，再到用于免疫研究的病毒抗原，艾普蒂都能实现高效且稳定的生产。 这一成就离不开艾普蒂强大的技术平台。我们构建了多元化的重组蛋白表达系统，昆虫细胞、哺乳动物细胞以及原核蛋白表达系统协同运作。不同的表达系统各有优势，能够满足不同客户对重组蛋白的活性、产量、成本等多样化的需求，从而提供高品质、低成本的活性重组蛋白。 艾普蒂提供的不只是产品，更是从源头到终端的一站式解决方案。从最初的基因合成，精准地构建出符合要求的基因序列，到载体构建，为蛋白表达创造适宜的环境，再到蛋白质表达和纯化，每一个环节都严格把控。我们充分尊重客户的个性化需求，在表达 / 纯化标签的选择、表达宿主的确定等方面，为客户量身定制专属方案。 同时，艾普蒂还配备了多种纯化体系，能够应对不同特性蛋白的纯化需求。这种灵活性和专业性，极大地提高了蛋白表达和纯化的成功率，让客户的研究项目得以顺利推进，在生物科技的探索道路上助力每一位科研工作者迈向成功。
艾普蒂生物自主研发并建立综合性重组蛋白生产和抗体开发技术平台，包括： 哺乳动物细胞表达平台：利用哺乳动物细胞精准修饰蛋白，产出与天然蛋白相似的重组蛋白，用于药物研发、细胞治疗等。 杂交瘤开发平台：通过细胞融合筛选出稳定分泌单克隆抗体的杂交瘤细胞株，优化后的技术让抗体亲和力与特异性更高，应用于疾病诊断、免疫治疗等领域。 单 B 细胞筛选平台：FACS 用荧光标记和流式细胞仪快速分选特定 B 细胞；Beacon® 基于微流控技术，单细胞水平捕获、分析 B 细胞，挖掘抗体多样性，缩短开发周期。 凭借这些平台，艾普蒂生物为客户提供优质试剂和专业 CRO 技术服务，推动生物科技发展。
艾普蒂生物在重组蛋白和天然蛋白开发领域经验十分丰富，拥有超过 2 万种重组蛋白的开发案例。在四大重组蛋白表达平台的运用上，艾普蒂生物不仅经验老到，还积累了详实的成功案例。针对客户的工业化生产需求，我们能够定制并优化实验方案。通过小试探索、工艺放大以及条件优化等环节，对重组蛋白基因序列进行优化，全面探索多种条件，精准找出最契合客户需求的生产方法。 此外，公司还配备了自有下游验证平台，可对重组蛋白展开系统的质量检测与性能测试，涵盖蛋白互作检测、活性验证、内毒素验证等，全方位保障产品质量。 卡梅德生物同样重视蛋白工艺开发，确保生产出的蛋白质具备所需的纯度、稳定性与生物活性，这对于保障药物的安全性和有效性起着关键作用 ，与艾普蒂生物共同推动着行业的发展。
×
