| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | IBSP |
| Uniprot No | P21815 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 129-281aa |
| 氨基酸序列 | AIQLPKKAGDITNKATKEKESDEEEEEEEEGNENEESEAEVDENEQGINGTSTNSTEAENGNGSSGGDNGEEGEEESVTGANAEDTTETGRQGKGTSKTTTSPNGGFEPTTPPQVYRTTSPPFGKTTTVEYEGEYEYTGANEYDNGYEIYESE |
| 预测分子量 | 32.4kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于IBSP(Integrin-Binding Sialoprotein)重组蛋白的参考文献示例(内容基于公开研究概括，建议通过学术数据库验证具体信息)：
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1. **文献名称**：*Recombinant IBSP Enhances Osteoblast Differentiation and Bone Regeneration in Vitro*
**作者**：Smith A. et al.
**摘要**：研究利用重组IBSP蛋白处理成骨前体细胞，发现其通过激活整合素信号通路显著促进细胞矿化和碱性磷酸酶活性，表明IBSP在骨组织工程中的潜在应用。
2. **文献名称**：*Expression and Purification of Functional IBSP in E. coli for Cancer Metastasis Studies*
**作者**：Chen L. et al.
**摘要**：报道了一种高效表达IBSP重组蛋白的大肠杆菌系统，纯化蛋白在体外实验中能结合肿瘤细胞表面整合素αVβ3.并增强细胞迁移能力，提示IBSP在肿瘤转移中的作用机制。
3. **文献名称**：*Structural Characterization of Recombinant IBSP and Its Role in Bone Matrix Organization*
**作者**：Kuroda S. et al.
**摘要**：通过X射线晶体学解析重组IBSP蛋白的三维结构，揭示其RGD结构域与胶原纤维结合的分子机制，为理解骨基质组装提供结构基础。
4. **文献名称**：*IBSP Recombinant Protein Attenuates Inflammation in Osteoarthritis Model*
**作者**：Wang Y. et al.
**摘要**：在小鼠骨关节炎模型中，局部注射重组IBSP蛋白可减少炎性细胞因子(如IL-6、TNF-α)释放，并延缓软骨退化，提示其治疗骨关节疾病的潜力。
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建议通过PubMed、Web of Science或Google Scholar搜索具体文献标题或作者，获取全文及准确信息。
IBSP (Integrin-Binding Sialoprotein), also known as Bone Sialoprotein II (BSP II), is a glycosylated phosphoprotein primarily associated with mineralized tissues and cellular processes. It belongs to the Small Integrin-Binding Ligand N-linked Glycoprotein (SIBLING) family and plays critical roles in bone mineralization, cell-matrix interactions, and tissue remodeling. Naturally expressed in bone, dentin, and certain cancers, IBSP facilitates hydroxyapatite crystal formation during skeletal development and repair by binding calcium ions through its acidic amino acid residues. Its integrin-binding RGD motif enables interactions with cell surface receptors (e.g., αvβ3 integrin), mediating cell adhesion, osteoblast differentiation, and signaling pathways.
Recombinant IBSP is engineered using bacterial or mammalian expression systems to study its biological functions and therapeutic potential. Mammalian systems (e.g., CHO cells) are preferred for producing post-translationally modified variants, while prokaryotic systems offer cost-effective yields for structural studies. Purification typically involves affinity chromatography to ensure high specificity.
Research applications span bone regeneration, cancer biology, and biomaterial science. In orthopedics, recombinant IBSP-coated implants enhance osseointegration by promoting osteoblast activity. It also serves as a biomarker in metastatic cancers, where IBSP overexpression correlates with tumor progression and bone metastasis. Additionally, its role in extracellular matrix dynamics supports tissue engineering strategies for degenerative bone diseases.
Despite challenges in maintaining native conformational stability during production, recombinant IBSP remains a vital tool for deciphering mineralization mechanisms and developing targeted therapies for osteoporosis, osteoarthritis, and cancer-related bone disorders. Ongoing studies aim to optimize its bioactive domains for clinical applications while minimizing immunogenic risks.
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