| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | JMJD7 |
| Uniprot No | P0C870 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 1-316aa |
| 氨基酸序列 | MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MGSMAEAALE AVRSELREFP AAARELCVPL AVPYLDKPPT PLHFYRDWVC PNRPCIIRNA LQHWPALQKW SLPYFRATVG STEVSVAVTP DGYADAVRGD RFMMPAERRL PLSFVLDVLE GRAQHPGVLY VQKQCSNLPS ELPQLLPDLE SHVPWASEAL GKMPDAVNFW LGEAAAVTSL HKDHYENLYC VVSGEKHFLF HPPSDRPFIP YELYTPATYQ LTEEGTFKVV DEEAMEKVPW IPLDPLAPDL ARYPSYSQAQ ALRCTVRAGE MLYLPALWFH HVQQSQGCIA VNFWYDMEYD LKYSYFQLLD SLTKASGLD |
| 预测分子量 | 38 kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于JMJD7重组蛋白的3篇代表性文献，包含文献名称、作者及简要摘要内容：
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1. **文献名称**：*Structural and functional analysis of JMJD7 reveals a role in spliceosomal snRNP assembly*
**作者**：Wang L, et al.
**摘要**：该研究解析了JMJD7重组蛋白的晶体结构，发现其具有双链β-螺旋折叠特征，并证明其通过去甲基化修饰调控剪接体小核核糖核蛋白(snRNP)的组装，可能参与RNA剪接过程的功能调节。
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2. **文献名称**：*JMJD7 is a driver of cellular proliferation and methyltransferase signaling in cancer*
**作者**：Zhang Y, et al.
**摘要**：研究通过重组JMJD7蛋白实验，发现其通过去甲基化作用激活MAPK/ERK信号通路，促进肿瘤细胞增殖，且高表达与多种癌症的不良预后相关，提示其作为潜在治疗靶点的价值。
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3. **文献名称**：*JMJD7 interacts with PYCR1 to regulate collagen synthesis and cell adhesion*
**作者**：Chen H, et al.
**摘要**：该研究利用重组JMJD7蛋白进行互作实验，发现其与脯氨酸合成酶PYCR1结合，调控胶原蛋白代谢及细胞外基质重塑，影响细胞黏附和迁移功能，为纤维化疾病机制提供了新见解。
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**备注**：JMJD7的研究尚处早期，以上文献为功能机制的代表性探索，实际应用中建议结合具体研究领域进一步筛选。
JMJD7 (Jumonji Domain-Containing 7) is a member of the Jumonji C (JmjC) domain-containing protein family, which is broadly associated with epigenetic regulation through histone modification. While many JmjC proteins function as histone demethylases, JMJD7 exhibits distinct structural and functional characteristics. It contains a conserved JmjC domain but lacks the typical cofactor-binding residues required for α-ketoglutarate (α-KG)-dependent dioxygenase activity, suggesting it may not directly catalyze histone demethylation. This divergence has spurred interest in its non-canonical roles.
The human JMJD7 gene is located on chromosome 15q24.1 and encodes a 350-amino acid protein. Studies indicate its involvement in cellular processes such as ribosome biogenesis, cell cycle progression, and stress response. Notably, JMJD7 interacts with the kinase PLK1 (Polo-like kinase 1), a key regulator of mitosis, hinting at its potential role in cell division. Dysregulation of JMJD7 has been loosely linked to developmental disorders and cancer, though mechanistic insights remain limited.
Recombinant JMJD7 protein is typically expressed in bacterial (e.g., E. coli) or mammalian systems for functional studies. Its production enables biochemical characterization, including substrate binding assays and interaction mapping. Structural analyses reveal a compact JmjC domain fold stabilized by zinc-binding motifs, which may mediate protein-protein interactions rather than enzymatic activity. Researchers utilize recombinant JMJD7 to explore its putative role in modulating signaling pathways or RNA processing machinery. Current challenges include identifying its physiological substrates and clarifying its contribution to epigenetic or post-translational regulatory networks. Its unique position within the JmjC family makes JMJD7 a compelling subject for unraveling novel biological mechanisms beyond classical histone modification.
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