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Recombinant Human TMPRSS11B protein

  • 中文名: 跨膜蛋白酶丝氨酸11B(TMPRSS11B)重组蛋白
  • 别    名: TMPRSS11B;HATL5;Transmembrane protease serine 11B
货号: PA1000-4876
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产品详情

纯度>95%SDS-PAGE.
种属Human
靶点TMPRSS11B
Uniprot NoQ86T26
内毒素< 0.01EU/μg
表达宿主E.coli
表达区间39-416aa
氨基酸序列LAVEKTYYYQ GDFHISGVTY NDNCENAAS QASTNLSKDI ETKMLNAFQN SSIYKEYVKS EVIKLLPNAN GSNVQLQLKF KFPPAEGVS MRTKIKAKLH QMLKNNMASW NAVPASIKLM EISKAASEML TNNCCGRQVA NSIITGNKI VNGKSSLEGA WPWQASMQWK GRHYCGASLI SSRWLLSAAH CFAKKNNSKD WTVNFGIVV NKPYMTRKVQ NIIFHENYSS PGLHDDIALV QLAEEVSFTE YIRKICLPEA KMKLSENDN VVVTGWGTLY MNGSFPVILQ EDFLKIIDNK ICNASYAYSG FVTDTMLCAG FMSGEADAC QNDSGGPLAY PDSRNIWHLV GIVSWGDGCG KKNKPGVYTR VTSYRNWITS KTGL
预测分子量44 kDa
蛋白标签His tag N-Terminus
缓冲液PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300.
稳定性 & 储存条件Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt.
Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days.
Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months.
复溶Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting.
It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml.
Dissolve the lyophilized protein in distilled water.
Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles.

参考文献

以下是关于TMPRSS11B重组蛋白的模拟参考文献示例(文献为虚构,仅供格式参考):

---

1. **文献名称**: *TMPRSS11B Recombinant Protein Facilitates Influenza A Virus Entry by Cleaving Hemagglutinin*

**作者**: Zhang L, et al.

**摘要**: 本研究成功在HEK293细胞中表达并纯化了TMPRSS11B重组蛋白,证实其通过切割流感病毒血凝素(HA)蛋白激活病毒侵染宿主细胞的能力,揭示了其在呼吸道病毒感染中的潜在作用。

2. **文献名称**: *Structural and Functional Characterization of Recombinant TMPRSS11B Protease*

**作者**: Smith J, Tanaka K.

**摘要**: 利用昆虫细胞表达系统获得高纯度TMPRSS11B重组蛋白,通过晶体结构解析和酶动力学实验,阐明其底物特异性及催化机制,为靶向抑制剂设计提供结构基础。

3. **文献名称**: *TMPRSS11B Overexpression in Lung Adenocarcinoma and Its Role in Tumor Microenvironment Remodeling*

**作者**: Chen X, et al.

**摘要**: 通过重组蛋白实验发现,TMPRSS11B在肺腺癌组织中异常高表达,可能通过激活基质金属蛋白酶(MMPs)促进肿瘤侵袭和微环境重构,提示其作为治疗靶点的潜力。

4. **文献名称**: *TMPRSS11B Recombinant Protein Enhances SARS-CoV-2 Spike Protein Processing in vitro*

**作者**: Wang Y, et al.

**摘要**: 研究证明,TMPRSS11B重组蛋白可在体外切割SARS-CoV-2刺突蛋白(S蛋白),增强病毒与宿主细胞膜融合效率,补充了TMPRSS家族在冠状病毒感染中的功能多样性。

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**说明**:以上文献为示例性质,实际研究中请通过PubMed、Google Scholar等平台检索真实发表的论文。

背景信息

**Background of TMPRSS11B Recombinant Protein**

TMPRSS11B (Transmembrane Serine Protease 11B) is a member of the type II transmembrane serine protease (TTSP) family, characterized by a conserved extracellular serine protease domain, a transmembrane anchor, and a short cytoplasmic tail. These proteases play critical roles in regulating physiological processes such as tissue remodeling, ion channel activation, and pathogen entry by cleaving extracellular substrates. TMPRSS11B, also known as HAT-like protease 5 (HATL5), is primarily expressed in epithelial tissues, including the respiratory tract, suggesting its involvement in mucosal immunity and homeostasis.

The enzyme is encoded by the *TMPRSS11B* gene located on human chromosome 4q13.3. Its proteolytic activity is linked to the activation of viral glycoproteins, notably facilitating the entry of respiratory viruses (e.g., influenza A, coronaviruses) by priming viral surface proteins. This mechanism has drawn attention in the context of SARS-CoV-2 infection, where TMPRSS family proteases are implicated in viral-host cell fusion.

Recombinant TMPRSS11B protein is engineered for in vitro studies to dissect its biochemical properties, substrate specificity, and interactions with viral or cellular components. Produced via heterologous expression systems (e.g., mammalian or insect cells), the recombinant form retains enzymatic activity and structural integrity, enabling high-throughput screening for inhibitors or modulators. Such research aids in developing therapeutic strategies targeting protease-dependent viral infections or pathological proteolysis in diseases like cancer or fibrosis.

Despite its potential, the precise physiological roles of TMPRSS11B remain understudied compared to other TTSPs (e.g., TMPRSS2). Further exploration of its regulatory mechanisms, tissue-specific functions, and pathogenicity could unveil novel biomarkers or therapeutic targets.

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