首页 / 产品 / 蛋白 / 细胞因子、趋化因子与生长因子
| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | ANGPT4 |
| Uniprot No | Q9Y264 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 25-503aa |
| 氨基酸序列 | TRQEAD RGCETLVVQH GHCSYTFLLP KSEPCPPGPE VSRDSNTLQR ESLANPLHLG KLPTQQVKQL EQALQNNTQW LKKLERAIKT ILRSKLEQVQ QQMAQNQTAP MLELGTSLLN QTTAQIRKLT DMEAQLLNQT SRMDAQMPET FLSTNKLENQ LLLQRQKLQQ LQGQNSALEK RLQALETKQQ EELASILSKK AKLLNTLSRQ SAALTNIERG LRGVRHNSSL LQDQQHSLRQ LLVLLRHLVQ ERANASAPAF IMAGEQVFQD CAEIQRSGAS ASGVYTIQVS NATKPRKVFC DLQSSGGRWT LIQRRENGTV NFQRNWKDYK QGFGDPAGEH WLGNEVVHQL TRRAAYSLRV ELQDWEGHEA YAQYEHFHLG SENQLYRLSV VGYSGSAGRQ SSLVLQNTSF STLDSDNDHC LCKCAQVMSG GWWFDACGLS NLNGVYYHAP DNKYKMDGIR WHYFKGPSYS LRASRMMIRP LDI |
| 预测分子量 | kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于ANGPTL4(注：可能为用户笔误，实际可能指ANGPTL4蛋白)重组蛋白的模拟参考文献示例。由于当前文献库的访问限制，以下内容为学术示例格式，建议通过PubMed或Google Scholar核实最新研究：
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1. **文献名称**: "Recombinant ANGPTL4 regulates lipid metabolism through LPL inhibition in vitro"
**作者**: Kim J. et al.
**摘要**: 本研究成功在大肠杆菌中表达并纯化了重组ANGPTL4蛋白，证实其通过抑制脂蛋白脂肪酶(LPL)活性调控甘油三酯代谢，为代谢综合征治疗提供潜在靶点。
2. **文献名称**: "ANGPTL4 modulates glucose homeostasis via adipose tissue inflammation"
**作者**: Xu Y. et al.
**摘要**: 利用哺乳动物细胞系统表达的重组ANGPTL4蛋白，研究发现其通过调节脂肪组织炎症反应影响胰岛素敏感性，提示其在糖尿病病理中的作用机制。
3. **文献名称**: "Structural characterization of recombinant ANGPTL4 and its role in tumor angiogenesis"
**作者**: Chen L. et al.
**摘要**: 通过杆状病毒系统表达重组ANGPTL4.解析其晶体结构，并证明其通过VEGF信号通路促进肿瘤血管生成，为癌症治疗提供新思路。
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**注意**：
- 若需具体文献，请提供更准确的蛋白名称(如确认是否为ANGPTL4)。
- 实际文献需通过学术数据库检索，以上为基于常见研究的模拟示例。
ANGPT4. or Angiopoietin-4. belongs to the angiopoietin family of secreted glycoproteins, which play pivotal roles in vascular development, remodeling, and homeostasis. This family, including ANGPT1. ANGPT2. and ANGPT4 (with ANGPT3 being rodent-specific), interacts with the Tie2 receptor tyrosine kinase to regulate blood vessel stability, angiogenesis, and lymphangiogenesis. ANGPT4 was initially identified through homology-based cloning and is evolutionarily conserved across mammals. Unlike ANGPT1. which stabilizes vasculature, ANGPT4 exhibits context-dependent pro-angiogenic or anti-angiogenic effects, influenced by microenvironmental factors such as hypoxia or inflammation.
Structurally, ANGPT4 contains a conserved N-terminal coiled-coil domain for oligomerization and a C-terminal fibrinogen-like domain responsible for receptor binding. Its expression is predominantly observed in the lung, placenta, and endothelial cells under pathological conditions like ischemia or tumorigenesis. Functionally, ANGPT4 modulates vascular permeability, promotes endothelial cell survival, and participates in pathological angiogenesis, making it a potential therapeutic target in cancers and ischemic diseases.
Recombinant ANGPT4 proteins are produced using expression systems like mammalian cells (e.g., HEK293) or yeast to ensure proper post-translational modifications. These proteins retain bioactivity in binding Tie2 and modulating downstream signaling pathways, such as PI3K/Akt and MAPK. Researchers employ recombinant ANGPT4 in vitro to study angiogenesis mechanisms, screen anti-angiogenic drugs, or explore its interplay with VEGF pathways. In vivo, it aids in modeling vascular diseases or evaluating pro-angiogenic therapies for conditions like myocardial infarction.
Despite progress, ANGPT4's dual role in vascular biology remains incompletely understood, necessitating further research to clarify its tissue-specific functions and therapeutic potential. Its recombinant form continues to be a valuable tool for dissecting vascular pathologies and developing targeted treatments.
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