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Recombinant Human TRPV2 protein

  • 中文名: 转化受体电位阳离子通道亚家族V成员2(TRPV2)重组蛋白
  • 别    名: TRPV2;VRL;Transient receptor potential cation channel subfamily V member 2
货号: PA2000-311
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产品详情

纯度>90%SDS-PAGE.
种属Human
靶点TRPV2
Uniprot No Q9Y5S1
内毒素< 0.01EU/μg
表达宿主E.coli
表达区间1-764aa
氨基酸序列MTSPSSSPVFRLETLDGGQEDGSEADRGKLDFGSGLPPMESQFQGEDRKFAPQIRVNLNYRKGTGASQPDPNRFDRDRLFNAVSRGVPEDLAGLPEYLSKTSKYLTDSEYTEGSTGKTCLMKAVLNLKDGVNACILPLLQIDRDSGNPQPLVNAQCTDDYYRGHSALHIAIEKRSLQCVKLLVENGANVHARACGRFFQKGQGTCFYFGELPLSLAACTKQWDVVSYLLENPHQPASLQATDSQGNTVLHALVMISDNSAENIALVTSMYDGLLQAGARLCPTVQLEDIRNLQDLTPLKLAAKEGKIEIFRHILQREFSGLSHLSRKFTEWCYGPVRVSLYDLASVDSCEENSVLEIIAFHCKSPHRHRMVVLEPLNKLLQAKWDLLIPKFFLNFLCNLIYMFIFTAVAYHQPTLKKQAAPHLKAEVGNSMLLTGHILILLGGIYLLVGQLWYFWRRHVFIWISFIDSYFEILFLFQALLTVVSQVLCFLAIEWYLPLLVSALVLGWLNLLYYTRGFQHTGIYSVMIQKVILRDLLRFLLIYLVFLFGFAVALVSLSQEAWRPEAPTGPNATESVQPMEGQEDEGNGAQYRGILEASLELFKFTIGMGELAFQEQLHFRGMVLLLLLAYVLLTYILLLNMLIALMSETVNSVATDSWSIWKLQKAISVLEMENGYWWCRKKQRAGVMLTVGTKPDGSPDERWCFRVEEVNWASWEQTLPTLCEDPSGAGVPRTLENPVLASPPKEDEDGASEENYVPVQLLQSN
预测分子量85,9 kDa
蛋白标签His tag N-Terminus
缓冲液PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300.
稳定性 & 储存条件Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt.
Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days.
Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months.
复溶Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting.
It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml.
Dissolve the lyophilized protein in distilled water.
Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles.

参考文献

以下是关于TRPV2重组蛋白的3篇参考文献及其摘要概括:

1. **文献名称**: "TRPV2 is a component of osmotically sensitive ion channels"

**作者**: Muraki K. et al.

**摘要**: 该研究利用重组TRPV2蛋白在HEK293细胞中表达,发现其可被渗透压变化激活,揭示了TRPV2在细胞体积调控中的作用机制,并通过电生理实验证明其通道特性。

2. **文献名称**: "Structural insights into TRPV2 activation by small molecules and lipids"

**作者**: Zubcevic L. et al.

**摘要**: 通过冷冻电镜技术解析重组TRPV2蛋白的分子结构,发现其配体结合位点及脂类分子(如LPC)的激活机制,为靶向药物设计提供结构基础。

3. **文献名称**: "Recombinant TRPV2 channel expression in yeast for functional characterization"

**作者**: Shapovalov G. et al.

**摘要**: 研究利用酵母系统高效表达重组TRPV2蛋白,验证其温度敏感性和机械敏感性功能,为大规模生产及高通量筛选提供了新方法。

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**备注**:以上文献信息为简化示例,实际文献检索建议通过PubMed或Google Scholar以“TRPV2 recombinant protein”为关键词获取最新研究。部分经典研究可能发表于较早年份。

背景信息

TRPV2 (Transient Receptor Potential Vanilloid 2) is a non-selective cation channel belonging to the TRP superfamily, primarily permeable to Ca²⁺ and Na⁺. It functions as a polymodal sensor activated by diverse stimuli, including noxious heat (>52°C), membrane stretch, osmotic changes, and specific lipid mediators. Structurally, it shares the conserved TRP architecture: six transmembrane domains with intracellular N- and C-termini. Unlike its close homolog TRPV1. TRPV2 lacks capsaicin sensitivity but plays critical roles in cellular processes like thermosensation, mechanotransduction, and immune cell migration.

Recombinant TRPV2 proteins are engineered for structural and functional studies, often expressed in heterologous systems (HEK293. insect cells, or E. coli) using plasmid vectors. Purification typically involves affinity chromatography and detergent solubilization to maintain native-like conformation. These recombinant tools have enabled breakthroughs in understanding TRPV2’s gating mechanisms, ligand interactions, and disease associations. Cryo-EM studies using recombinant TRPV2 revealed its open/closed states and lipid-binding sites, while electrophysiology assays characterized its ion selectivity and pharmacological modulation.

Pathologically, TRPV2 is implicated in cancer progression (e.g., prostate and glioblastoma), cardiovascular remodeling, and neuroinflammation. Recombinant proteins facilitate drug screening; antagonists like tranilast show therapeutic potential. However, challenges persist in stabilizing full-length TRPV2 for structural studies and resolving conflicting activation data across experimental models. Ongoing research focuses on its tissue-specific regulation, interaction partners, and role in metabolic diseases, underscoring its importance as a therapeutic target.

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