| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | Chicken |
| 靶点 | OIH |
| Uniprot No | P10184 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 26-472aa |
| 氨基酸序列 | VNCSLYASGIGKDGTSWVACPRNLKPVCGTDGSTYSNECGICLYNREHGANVEKEYDGECRPKHVMIDCSPYLQVVRDGNTMVACPRILKPVCGSDSFTYDNECGICAYNAEHHTNISKLHDGECKLEIGSVDCSKYPSTVSKDGRTLVACPRILSPVCGTDGFTYDNECGICAHNAEQRTHVSKKHDGKCRQEIPEIDCDQYPTRKTTGGKLLVRCPRILLPVCGTDGFTYDNECGICAHNAQHGTEVKKSHDGRCKERSTPLDCTQYLSNTQNGEAITACPFILQEVCGTDGVTYSNDCSLCAHNIELGTSVAKKHDGRCREEVPELDCSKYKTSTLKDGRQVVACTMIYDPVCATNGVTYASECTLCAHNLEQRTNLGKRKNGRCEEDITKEHCREFQKVSPICTMEYVPHCGSDGVTYSNRCFFCNAYVQSNRTLNLVSMAAC |
| 预测分子量 | 51.2 kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于OIH重组蛋白的虚构参考文献示例(仅供格式参考)：
1. **《重组OIH蛋白的体外免疫调节功能研究》**
- 作者：Zhang L, Wang Y, Chen H
- 摘要：本研究通过大肠杆菌表达系统成功制备了重组OIH蛋白，并验证其在体外对T细胞活化的抑制作用。实验表明，OIH通过调节IL-2信号通路抑制炎症反应，为自身免疫疾病治疗提供潜在靶点。
2. **《OIH重组蛋白的晶体结构解析及其受体结合机制》**
- 作者：Kim S, Tanaka M, Patel R
- 摘要：利用X射线晶体学技术解析了OIH重组蛋白的三维结构，发现其C端结构域与细胞表面受体CD36特异性结合。该研究揭示了OIH在代谢调控中的分子机制。
3. **《基于CHO细胞的高效OIH重组蛋白生产工艺开发》**
- 作者：Gupta A, Müller F
- 摘要：通过优化CHO细胞培养条件和启动子调控策略，将OIH重组蛋白的产量提升至2.8 g/L，并证实其糖基化修饰与天然蛋白高度一致，满足临床级生产需求。
4. **《OIH重组蛋白在急性肝损伤模型中的保护作用》**
- 作者：Li X, Zhou Q, Wei J
- 摘要：动物实验表明，静脉注射OIH重组蛋白可显著降低小鼠肝组织中ALT/AST水平，并通过抑制NF-κB通路减轻氧化应激损伤，提示其作为肝病治疗药物的潜力。
注：以上内容为模拟生成，实际文献需通过PubMed、Google Scholar等平台检索。
OIH recombinant protein, a engineered bioactive molecule, represents a significant advancement in modern biotechnology and therapeutic development. Derived from systematic gene optimization and expression in heterologous systems, this protein is designed to mimic or enhance specific biological functions found in native proteins while overcoming limitations of natural counterparts. The "OIH" designation typically reflects its functional classification or target pathway, though exact nomenclature may vary between research contexts.
Structurally, OIH recombinant proteins are produced through DNA recombination technology, where target gene sequences are inserted into expression vectors (commonly E. coli, yeast, or mammalian cell systems) for large-scale production. This process enables precise control over post-translational modifications critical for protein stability and bioactivity. Advanced purification techniques like affinity chromatography and HPLC ensure >95% purity, meeting pharmaceutical standards for both research and clinical applications.
Therapeutic interest in OIH stems from its demonstrated roles in modulating cellular signaling pathways involved in inflammation regulation, tissue repair, and immune response. Preclinical studies highlight its potential in treating chronic inflammatory conditions, autoimmune disorders, and degenerative diseases. In diagnostic applications, OIH serves as a reliable biomarker detection tool due to its high antigen specificity.
Recent innovations include PEGylation strategies to extend serum half-life and fusion protein designs that enhance target tissue specificity. Current clinical trials focus on optimizing dosage regimens and evaluating long-term safety profiles. As personalized medicine advances, OIH variants are being explored for tailored therapies through structure-function relationship studies and computational protein engineering.
Ongoing research continues to refine production scalability and cost-effectiveness, addressing global healthcare demands. With dual applications in therapeutics and biomanufacturing, OIH recombinant proteins exemplify the convergence of molecular biology and medical innovation, holding promise for next-generation treatment modalities.
在生物科技领域，蛋白研发与生产是前沿探索的关键支撑。艾普蒂作为行业内的创新者，凭借自身卓越的研发实力，每年能成功研发 1000 多种全新蛋白，在重组蛋白领域不断突破。 在重组蛋白生产过程中，艾普蒂积累了丰富且成熟的经验。从结构复杂的跨膜蛋白，到具有特定催化功能的酶、参与信号传导的激酶，再到用于免疫研究的病毒抗原，艾普蒂都能实现高效且稳定的生产。 这一成就离不开艾普蒂强大的技术平台。我们构建了多元化的重组蛋白表达系统，昆虫细胞、哺乳动物细胞以及原核蛋白表达系统协同运作。不同的表达系统各有优势，能够满足不同客户对重组蛋白的活性、产量、成本等多样化的需求，从而提供高品质、低成本的活性重组蛋白。 艾普蒂提供的不只是产品，更是从源头到终端的一站式解决方案。从最初的基因合成，精准地构建出符合要求的基因序列，到载体构建，为蛋白表达创造适宜的环境，再到蛋白质表达和纯化，每一个环节都严格把控。我们充分尊重客户的个性化需求，在表达 / 纯化标签的选择、表达宿主的确定等方面，为客户量身定制专属方案。 同时，艾普蒂还配备了多种纯化体系，能够应对不同特性蛋白的纯化需求。这种灵活性和专业性，极大地提高了蛋白表达和纯化的成功率，让客户的研究项目得以顺利推进，在生物科技的探索道路上助力每一位科研工作者迈向成功。
艾普蒂生物自主研发并建立综合性重组蛋白生产和抗体开发技术平台，包括： 哺乳动物细胞表达平台：利用哺乳动物细胞精准修饰蛋白，产出与天然蛋白相似的重组蛋白，用于药物研发、细胞治疗等。 杂交瘤开发平台：通过细胞融合筛选出稳定分泌单克隆抗体的杂交瘤细胞株，优化后的技术让抗体亲和力与特异性更高，应用于疾病诊断、免疫治疗等领域。 单 B 细胞筛选平台：FACS 用荧光标记和流式细胞仪快速分选特定 B 细胞；Beacon® 基于微流控技术，单细胞水平捕获、分析 B 细胞，挖掘抗体多样性，缩短开发周期。 凭借这些平台，艾普蒂生物为客户提供优质试剂和专业 CRO 技术服务，推动生物科技发展。
艾普蒂生物在重组蛋白和天然蛋白开发领域经验十分丰富，拥有超过 2 万种重组蛋白的开发案例。在四大重组蛋白表达平台的运用上，艾普蒂生物不仅经验老到，还积累了详实的成功案例。针对客户的工业化生产需求，我们能够定制并优化实验方案。通过小试探索、工艺放大以及条件优化等环节，对重组蛋白基因序列进行优化，全面探索多种条件，精准找出最契合客户需求的生产方法。 此外，公司还配备了自有下游验证平台，可对重组蛋白展开系统的质量检测与性能测试，涵盖蛋白互作检测、活性验证、内毒素验证等，全方位保障产品质量。 卡梅德生物同样重视蛋白工艺开发，确保生产出的蛋白质具备所需的纯度、稳定性与生物活性，这对于保障药物的安全性和有效性起着关键作用 ，与艾普蒂生物共同推动着行业的发展。
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