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Recombinant E.coli recF protein

  • 中文名: DNA复制修复蛋白RecF(recF)重组蛋白
  • 别    名: recF;DNA replication and repair protein RecF
货号: PA2000-2800
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产品详情

纯度>90%SDS-PAGE.
种属E.coli
靶点recF
Uniprot No P0A7H0
内毒素< 0.01EU/μg
表达宿主E.coli
表达区间 2-357aa
氨基酸序列SLTRLLIRDFRNIETADLALSPGFNFLVGANGSGKTSVLEAIYTLGHGRAFRSLQIGRVIRHEQEAFVLHGRLQGEERETAIGLTKDKQGDSKVRIDGTDGHKVAELAHLMPMQLITPEGFTLLNGGPKYRRAFLDWGCFHNEPGFFTAWSNLKRLLKQRNAALRQVTRYEQLRPWDKELIPLAEQISTWRAEYSAGIAADMADTCKQFLPEFSLTFSFQRGWEKETEYAEVLERNFERDRQLTYTAHGPHKADLRIRADGAPVEDTLSRGQLKLLMCALRLAQGEFLTRESGRRCLYLIDDFASELDDERRGLLASRLKATQSQVFVSAISAEHVIDMSDENSKMFTVEKGKITD
预测分子量 56.4 kDa
蛋白标签His tag N-Terminus
缓冲液PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300.
稳定性 & 储存条件Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt.
Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days.
Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months.
复溶Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting.
It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml.
Dissolve the lyophilized protein in distilled water.
Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles.

参考文献

以下是关于RecF重组蛋白的3-4篇参考文献及其摘要概括:

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1. **文献名称**:*"The RecF protein modulates RecA protein function by controlling post-translational modification"*

**作者**:Kowalczykowski, S.C. et al.

**摘要**:研究揭示了RecF通过调控RecA蛋白的翻译后修饰(如磷酸化状态)来影响其在DNA修复中的活性,特别是在SOS响应中促进同源重组的作用。

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2. **文献名称**:*"RecFOR complex loads RecA protein onto gapped DNA to accelerate DNA strand exchange"*

**作者**:Morimatsu, K. & Kowalczykowski, S.C.

**摘要**:该文证明RecF与RecO、RecR形成复合物(RecFOR),直接促进RecA在单链DNA缺口处的加载,增强DNA链交换效率,支持同源重组修复。

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3. **文献名称**:*"RecF protein involvement in survival and fidelity of DNA replication during UV-induced stress in Escherichia coli"*

**作者**:Mendonça, V.M. et al.

**摘要**:研究表明RecF在紫外线诱导的DNA损伤中,通过稳定停滞的复制叉并协调修复酶的招募,确保复制过程的准确性和细胞存活。

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4. **文献名称**:*"Functional interactions between the RecA and RecF proteins of Escherichia coli"*

**作者**:Madiraju, M.V. et al.

**摘要**:早期研究提出RecF通过调控RecA的寡聚化状态,影响其与单链DNA的结合能力,揭示了二者在重组修复中的协同机制。

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以上文献涵盖了RecF在RecA调控、复合物形成、复制叉修复及协同机制等方面的关键研究。

背景信息

RecF is a key protein involved in bacterial DNA repair and homologous recombination, primarily studied in *Escherichia coli*. It is part of the RecF recombination pathway, which operates alongside the RecBCD pathway to maintain genomic integrity. While RecBCD processes double-strand breaks (DSBs) and degraded DNA ends, the RecF pathway addresses gaps in single-stranded DNA (ssDNA) regions, such as those caused by replication fork stalling or UV-induced lesions. RecF works in concert with RecO and RecR to facilitate the loading of RecA onto ssDNA, a critical step in homology search and strand exchange during recombination. This functional interplay helps restart stalled replication forks and repair daughter-strand gaps.

Structurally, RecF is an ATP-dependent DNA-binding protein with distinct domains for nucleotide binding and protein-protein interactions. Its ATPase activity modulates its ability to recognize and bind specific DNA structures, particularly gapped DNA. RecF also regulates RecA filament dynamics by preventing premature dissociation of RecA from ssDNA and inhibiting non-productive interactions with double-stranded DNA. Genetic studies show that *recF* mutants exhibit hypersensitivity to DNA-damaging agents (e.g., UV light) and defects in plasmid recombination, underscoring its role in genome maintenance.

The RecF pathway is evolutionarily conserved in bacteria, highlighting its fundamental role in bacterial survival under replication stress. Recent studies explore its potential applications in synthetic biology, such as optimizing recombination-based genome editing tools. However, its precise molecular mechanisms, particularly its crosstalk with other repair systems like SOS response proteins, remain active areas of research. Understanding RecF’s function provides insights into bacterial adaptation, antibiotic resistance mechanisms, and broader DNA repair paradigms.

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