| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | SRSF10 |
| Uniprot No | O75494 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 1-183aa |
| 氨基酸序列 | MSRYLRPPNTSLFVRNVADDTRSEDLRREFGRYGPIVDVYVPLDFYTRRPRGFAYVQFEDVRDAEDALHNLDRKWICGRQIEIQFAQGDRKTPNQMKAKEGRNVYSSSRYDDYDRYRRSRSRSYERRRSRSRSFDYNYRRSYSPRNSRPTGRPRRSRSHSDNDRPNCSWNTQYSSAYYTSRKI |
| 预测分子量 | 38.2 kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于SRSF10重组蛋白的3篇参考文献及其摘要概述：
1. **"SRSF10 regulates alternative splicing and is required for cell viability in mouse embryonic fibroblasts"**
*作者：Xie J, et al.*
摘要：本研究通过在小鼠胚胎成纤维细胞中过表达重组SRSF10蛋白，揭示其调控多种基因的选择性剪接，并发现SRSF10缺失会导致细胞周期异常和凋亡，表明其在细胞存活中的关键作用。
2. **"Decoding SRSF10's RNA-binding specificity: Insights from in vitro binding assays"**
*作者：Corioni M, et al.*
摘要：利用重组SRSF10蛋白进行体外RNA结合实验，发现其优先识别富含GC的RNA序列，并解析了其通过RRM结构域调控剪接位点选择的分子机制。
3. **"SRSF10 interacts with NXF1 to promote mRNA nuclear export"**
*作者：Sanford JR, et al.*
摘要：通过重组蛋白共沉淀实验，证明SRSF10与核输出因子NXF1直接相互作用，调控特定mRNA的核质转运，揭示其在基因表达调控中的新功能。
4. **"Overexpression of SRSF10 in hepatocellular carcinoma correlates with poor prognosis"**
*作者：Li H, et al.*
摘要：在肝癌细胞中过表达重组SRSF10蛋白，发现其通过激活致癌剪接亚型(如BCL-XS)促进肿瘤增殖，提示SRSF10作为潜在治疗靶点。
(注：以上文献信息为模拟示例，实际引用需核实具体文献。)
**Background of SRSF10 Recombinant Protein**
SRSF10 (Serine/Arginine-rich Splicing Factor 10), also known as SRp38. is a member of the serine/arginine-rich (SR) protein family, which plays critical roles in constitutive and alternative splicing of pre-mRNA. These proteins are characterized by RNA recognition motifs (RRMs) and arginine/serine-rich (RS) domains, enabling interactions with spliceosome components and regulatory elements in RNA. SRSF10 is unique in its dual functionality, acting as both a splicing activator and repressor depending on cellular context, phosphorylation status, and interacting partners.
Recombinant SRSF10 is produced through heterologous expression systems (e.g., *E. coli* or mammalian cells) to study its molecular mechanisms. The recombinant protein retains key structural features, including the N-terminal RRM for RNA binding and the C-terminal RS domain for protein-protein interactions. It is commonly fused with tags (e.g., His, GST) for purification and detection.
Functionally, SRSF10 regulates splicing events involved in diverse biological processes, such as cell cycle progression, apoptosis, and stress responses. It also influences mRNA stability, nuclear export, and translation. Dysregulation of SRSF10 is linked to diseases, including cancer, where it may act as an oncogene or tumor suppressor depending on the tissue type. For example, SRSF10 overexpression is observed in certain carcinomas, while its downregulation correlates with poor prognosis in others.
Recombinant SRSF10 is widely used in *in vitro* splicing assays, protein-RNA interaction studies, and functional analyses to dissect its role in gene expression. It also serves as an antigen for antibody production and a tool for screening splicing-modulating compounds. Understanding SRSF10’s regulatory networks provides insights into RNA biology and potential therapeutic targets for splicing-related disorders.
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