| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | E.coli |
| 靶点 | rpmJ |
| Uniprot No | P0A7Q6 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 1-38aa |
| 氨基酸序列 | MKVRASVKKLCRNCKIVKRDGVIRVICSAEPKHKQRQG |
| 预测分子量 | 31.4 kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于 **rpmJ(核糖体蛋白L36)重组蛋白** 的模拟参考文献示例，供参考(注：部分信息为假设性概括，实际文献需通过学术数据库验证)：
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1. **文献名称**：*"Recombinant Expression and Functional Analysis of RpmJ in Bacterial Ribosome Biogenesis"*
**作者**：Smith, A. et al. (2015)
**摘要**：研究通过大肠杆菌系统成功表达并纯化重组RpmJ蛋白，验证其在50S核糖体亚基组装中的关键作用，并发现其缺失导致核糖体成熟障碍。
2. **文献名称**：*"Structural Characterization of Recombinant RpmJ and Its Interaction with rRNA"*
**作者**：Zhang, L. & Wang, Y. (2018)
**摘要**：利用X射线晶体学解析重组RpmJ蛋白的三维结构，揭示其与23S rRNA特定区域的结合位点，为理解核糖体组装机制提供结构基础。
3. **文献名称**：*"Role of Recombinant RpmJ in Antibiotic Resistance: Insights from in vitro Assays"*
**作者**：Johnson, R. et al. (2020)
**摘要**：通过体外实验证明重组RpmJ蛋白与特定抗生素(如红霉素)的相互作用，表明其可能通过构象变化影响抗生素结合效率，从而参与耐药性调控。
4. **文献名称**：*"Optimizing Heterologous Expression of RpmJ in E. coli for High-Yield Production"*
**作者**：Chen, H. et al. (2022)
**摘要**：系统优化重组RpmJ蛋白的表达条件(如诱导温度、载体设计)，显著提高蛋白产量，为大规模研究其功能提供可靠方法。
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**建议**：如需真实文献，可通过 **PubMed**、**Google Scholar** 或 **Web of Science** 搜索关键词“rpmJ recombinant”、“ribosomal protein L36 expression”或结合具体研究方向(如“structure”、“antibiotic resistance”)。例如：
- 实际相关研究可能涉及 **核糖体组装机制** 或 **细菌应激响应** 领域。
- 部分文献可能以 **L36** 而非“rpmJ”命名该蛋白(如 *Thermus thermophilus* L36结构研究)。
**Background of RPMJ Recombinant Protein**
RpmJ, encoded by the *rpmJ* gene, is a ribosomal protein belonging to the L36 family, which is a component of the 50S subunit in bacterial ribosomes. It plays a critical role in ribosome assembly and protein synthesis by stabilizing rRNA structure and facilitating interactions between ribosomal subunits. Studies on RpmJ are driven by its essentiality in bacterial growth, making it a potential target for antibiotic development.
Recombinant RpmJ protein is produced through genetic engineering, where the *rpmJ* gene is cloned into expression vectors (e.g., plasmids) and expressed in host systems like *E. coli*. The protein is then purified using affinity chromatography, often leveraging tags such as His-tags for efficient isolation. This approach enables large-scale production of RpmJ for functional and structural studies.
Research on RpmJ focuses on elucidating its role in ribosome biogenesis and its interactions with antibiotics. For example, mutations in RpmJ have been linked to altered antibiotic susceptibility, highlighting its importance in ribosome-targeting drug mechanisms. Structural analyses (e.g., X-ray crystallography, cryo-EM) of recombinant RpmJ provide insights into its binding sites and conformational changes during translation.
Additionally, RpmJ serves as a model to study conserved ribosomal protein functions across species. Its small size and structural simplicity make it amenable for probing ribosome assembly pathways or protein-RNA interactions. Recent studies also explore engineered RpmJ variants to dissect its role in bacterial fitness or to develop novel antimicrobial strategies.
Overall, RpmJ recombinant protein is a valuable tool for understanding fundamental ribosomal biology and advancing translational research in microbiology and drug discovery.
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