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Recombinant Human HAO1 protein

  • 中文名: 羟酸氧化酶1(HAO1)重组蛋白
  • 别    名: HAO1;GOX1;2-Hydroxyacid oxidase 1
货号: PA1000-1393
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产品详情

纯度>95%SDS-PAGE.
种属Human
靶点HAO1
Uniprot NoQ9UJM8
内毒素< 0.01EU/μg
表达宿主E.coli
表达区间1-370aa
氨基酸序列MRGSHHHHHHGMASMTGGQQMGRDLYDDDDKDRWGSMLPRLICINDYEQH AKSVLPKSIYDYYRSGANDEETLADNIAAFSRWKLYPRMLRNVAETDLST SVLGQRVSMPICVGATAMQRMAHVDGELATVRACQSLGTGMMLSSWATSS IEEVAEAGPEALRWLQLYIYKDREVTKKLVRQAEKMGYKAIFVTVDTPYL GNRLDDVRNRFKLPPQLRMKNFETSTLSFSPEENFGDDSGLAAYVAKAID PSISWEDIKWLRRLTSLPIVAKGILRGDDAREAVKHGLNGILVSNHGARQ LDGVPATIDVLPEIVEAVEGKVEVFLDGGVRKGTDVLKALALGAKAVFVG RPIVWGLAFQGEKGVQDVLEILKEEFRLAMALSGCQNVKVIDKTLVRKNP LAVSKI
预测分子量45 kDa
蛋白标签His tag N-Terminus
缓冲液PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300.
稳定性 & 储存条件Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt.
Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days.
Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months.
复溶Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting.
It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml.
Dissolve the lyophilized protein in distilled water.
Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles.

参考文献

以下是关于HAO1重组蛋白的3篇示例性文献(内容为模拟概括,非真实文献):

1. **"Expression and purification of recombinant human HAO1 for functional studies"**

- 作者:Smith A et al.

- 摘要:研究报道了人源HAO1基因的克隆、重组蛋白在大肠杆菌中的表达及纯化方法,验证了其羟基酸氧化酶活性,为后续酶学分析和抑制剂筛选提供基础材料。

2. **"HAO1 deficiency mitigates hyperoxaluria in a mouse model of primary hyperoxaluria type 2"**

- 作者:Johnson R et al.

- 摘要:通过构建HAO1基因敲除小鼠模型,证实HAO1缺失可降低肝脏草酸生成,提示重组HAO1蛋白在代谢调控中的潜在治疗意义,尤其是针对原发性高草酸尿症。

3. **"Structural insights into HAO1 catalysis and its inhibition by RNAi therapeutics"**

- 作者:Chen L et al.

- 摘要:利用X射线晶体学解析了重组HAO1蛋白的三维结构,揭示了其底物结合域和催化机制,为基于结构的药物设计(如小分子抑制剂或基因沉默疗法)提供理论依据。

4. **"CRISPR-Cas9-mediated HAO1 editing reduces oxalate production in hepatic cells"**

- 作者:Wang Y et al.

- 摘要:研究通过CRISPR技术靶向编辑HAO1基因,结合重组蛋白活性检测,证明抑制HAO1可有效降低肝细胞草酸代谢,为基因治疗高草酸血症提供新策略。

建议通过PubMed、Google Scholar或Web of Science搜索关键词“HAO1 recombinant protein”“hydroxyacid oxidase 1”获取真实文献。

背景信息

**Background of HAO1 Recombinant Protein**

HAO1 (Hydroxyacid Oxidase 1), also known as glycolate oxidase, is a peroxisomal enzyme encoded by the *HAO1* gene located on human chromosome 20p12.1. It plays a critical role in the metabolism of hydroxy acids, particularly glycolate and L-α-hydroxy fatty acids, catalyzing their oxidation to glyoxylate and corresponding keto acids, respectively. This flavin mononucleotide (FMN)-dependent enzyme is predominantly expressed in the liver and contributes to the glyoxylate detoxification pathway, which is essential for preventing the accumulation of toxic metabolites linked to metabolic disorders.

Dysregulation of HAO1 activity is associated with primary hyperoxaluria type 3 (PH3), a rare autosomal recessive disorder characterized by excessive oxalate production, leading to kidney stones and renal failure. HAO1’s role in glycolate-to-glyoxylate conversion positions it as a key therapeutic target for PH3. with inhibitors like lumasiran (RNAi therapy) showing efficacy in reducing glycolate oxidase activity.

Recombinant HAO1 protein is produced using heterologous expression systems, such as *E. coli* or mammalian cells, to study its structure, function, and interaction with potential drugs. Structural studies using X-ray crystallography and cryo-EM have revealed its homodimeric organization and FMN-binding mechanism, providing insights into substrate specificity and catalytic activity.

In research, HAO1 recombinant protein is utilized for enzyme kinetics assays, inhibitor screening, and antibody development. Its applications extend to diagnostics, particularly in biomarker studies for hyperoxaluria, and in validating therapeutic strategies targeting glycolate metabolism. By enabling precise biochemical characterization, HAO1 recombinant protein serves as a vital tool for understanding metabolic pathways and advancing treatments for HAO1-related diseases.

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