| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | tdcD |
| Uniprot No | P59244 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 1-402aa |
| 氨基酸序列 | MNEFPVVLVINCGSSSIKFSVLNASDCEVLMSGIADGINSENAFLSVNGGEPAPLAHHSYEGALKAIAFELEKRNLNDNVALIGHRIAHGGSIFTESAIITDEVIDNIRRVSPLAPLHNYANLSGIESAQQLFPGVTQVAVFDTSFHQTMAPEAYLYGLPWKYYEELGVRRYGFHGTSHRYVSQRAHSLLNLAEDDSGLVVAHLGNGASICAVRNGQSVDTSMGMTPLEGLMMGTRSGDVDFGAMSWVASQTNQSLGDLERVVNKESGLLGISGLSSDLRVLEKAWHEGHERAQLAIKTFVHRIARHIAGHAASLHRLDGIIFTGGIGENSSLIRRLVMEHLAVLGVEIDTEMNNRSNSFGERIVSSENARVICAVIPTNEEKMIALDAIHLGKVNAPAEFA |
| 预测分子量 | 50.4 kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于 TdcD 重组蛋白的模拟参考文献(基于公开研究背景整理，非真实文献)：
---
1. **标题**: *Cloning and Characterization of Recombinant TdcD from Escherichia coli: A Threonine Deaminase with Pyruvate Decarboxylase Activity*
**作者**: Smith J, et al.
**摘要**: 本研究报道了通过大肠杆菌系统重组表达 TdcD 蛋白，验证其作为苏氨酸脱氨酶的催化功能，并发现其具有丙酮酸脱羧酶活性。通过酶动力学分析揭示了其在厌氧条件下参与氨基酸代谢的分子机制。
2. **标题**: *Structural Insights into TdcD Recombinant Protein: Implications for Substrate Specificity*
**作者**: Lee H, et al.
**摘要**: 通过X射线晶体学解析了重组 TdcD 蛋白的三维结构，揭示了其底物结合口袋的关键残基，并利用定点突变实验验证了其对苏氨酸和丙酮酸的双重底物特异性，为工程化改造提供了依据。
3. **标题**: *Optimization of Recombinant TdcD Expression in E. coli for Industrial Biocatalysis*
**作者**: Zhang Y, et al.
**摘要**: 系统优化了 TdcD 重组蛋白在大肠杆菌中的表达条件(如诱导温度、IPTG 浓度)，将酶活提高3倍，并评估了其在生物合成 α-酮丁酸中的工业化应用潜力。
4. **标题**: *Functional Interaction between TdcD and TdcE in Bacterial Amino Acid Catabolism*
**作者**: Müller R, et al.
**摘要**: 通过体外重组蛋白共表达实验，证明了 TdcD 与 TdcE 在细菌降解苏氨酸通路中的协同作用，并利用敲除菌株验证了其对细胞厌氧生长的必要性。
---
注：以上文献为示例性内容，实际研究中建议通过 PubMed 或 Web of Science 以 "TdcD recombinant protein" 或 "TdcD threonine deaminase" 为关键词检索真实文献。
The tdcD recombinant protein is a key component in the threonine degradation pathway of certain bacteria, particularly in *Escherichia coli*. This protein is encoded by the *tdcD* gene, part of the *tdc operon* (threonine decarboxylase operon), which is involved in the anaerobic catabolism of L-threonine into propionate and glycine. The TdcD enzyme functions as a threonine dehydratase, catalyzing the deamination of threonine to α-ketobutyrate, a critical step in this energy-generating pathway. Unlike the aerobic threonine degradation enzyme IlvA, TdcD is specifically induced under anaerobic conditions and acidic environments, reflecting its role in bacterial survival during oxygen-limited stress, such as in the gut or during biofilm formation.
Recombinant TdcD protein is typically produced via heterologous expression in *E. coli* systems, enabling purification for biochemical and structural studies. Research on TdcD has revealed its allosteric regulation by AMP and pyruvate, which modulate its activity to align with cellular energy demands. Its unique regulatory mechanisms and substrate specificity make it a subject of interest in microbial metabolism, antibiotic development, and synthetic biology applications. Additionally, TdcD’s role in producing toxic metabolic byproducts (e.g., propionate) has implications for understanding bacterial pathogenesis and interspecies competition in microbiomes. Studies leveraging recombinant TdcD contribute to elucidating anaerobic metabolic adaptations and engineering microbial pathways for bioproduction.
在生物科技领域，蛋白研发与生产是前沿探索的关键支撑。艾普蒂作为行业内的创新者，凭借自身卓越的研发实力，每年能成功研发 1000 多种全新蛋白，在重组蛋白领域不断突破。 在重组蛋白生产过程中，艾普蒂积累了丰富且成熟的经验。从结构复杂的跨膜蛋白，到具有特定催化功能的酶、参与信号传导的激酶，再到用于免疫研究的病毒抗原，艾普蒂都能实现高效且稳定的生产。 这一成就离不开艾普蒂强大的技术平台。我们构建了多元化的重组蛋白表达系统，昆虫细胞、哺乳动物细胞以及原核蛋白表达系统协同运作。不同的表达系统各有优势，能够满足不同客户对重组蛋白的活性、产量、成本等多样化的需求，从而提供高品质、低成本的活性重组蛋白。 艾普蒂提供的不只是产品，更是从源头到终端的一站式解决方案。从最初的基因合成，精准地构建出符合要求的基因序列，到载体构建，为蛋白表达创造适宜的环境，再到蛋白质表达和纯化，每一个环节都严格把控。我们充分尊重客户的个性化需求，在表达 / 纯化标签的选择、表达宿主的确定等方面，为客户量身定制专属方案。 同时，艾普蒂还配备了多种纯化体系，能够应对不同特性蛋白的纯化需求。这种灵活性和专业性，极大地提高了蛋白表达和纯化的成功率，让客户的研究项目得以顺利推进，在生物科技的探索道路上助力每一位科研工作者迈向成功。
艾普蒂生物自主研发并建立综合性重组蛋白生产和抗体开发技术平台，包括： 哺乳动物细胞表达平台：利用哺乳动物细胞精准修饰蛋白，产出与天然蛋白相似的重组蛋白，用于药物研发、细胞治疗等。 杂交瘤开发平台：通过细胞融合筛选出稳定分泌单克隆抗体的杂交瘤细胞株，优化后的技术让抗体亲和力与特异性更高，应用于疾病诊断、免疫治疗等领域。 单 B 细胞筛选平台：FACS 用荧光标记和流式细胞仪快速分选特定 B 细胞；Beacon® 基于微流控技术，单细胞水平捕获、分析 B 细胞，挖掘抗体多样性，缩短开发周期。 凭借这些平台，艾普蒂生物为客户提供优质试剂和专业 CRO 技术服务，推动生物科技发展。
艾普蒂生物在重组蛋白和天然蛋白开发领域经验十分丰富，拥有超过 2 万种重组蛋白的开发案例。在四大重组蛋白表达平台的运用上，艾普蒂生物不仅经验老到，还积累了详实的成功案例。针对客户的工业化生产需求，我们能够定制并优化实验方案。通过小试探索、工艺放大以及条件优化等环节，对重组蛋白基因序列进行优化，全面探索多种条件，精准找出最契合客户需求的生产方法。 此外，公司还配备了自有下游验证平台，可对重组蛋白展开系统的质量检测与性能测试，涵盖蛋白互作检测、活性验证、内毒素验证等，全方位保障产品质量。 卡梅德生物同样重视蛋白工艺开发，确保生产出的蛋白质具备所需的纯度、稳定性与生物活性，这对于保障药物的安全性和有效性起着关键作用 ，与艾普蒂生物共同推动着行业的发展。
×
