纯度 | >85%SDS-PAGE. |
种属 | Human |
靶点 | TSEN15 |
Uniprot No | Q8WW01 |
内毒素 | < 0.01EU/μg |
表达宿主 | E.coli |
表达区间 | 1-171aa |
氨基酸序列 | MEERGDSEPT PGCSGLGPGG VRGFGDGGGA PSWAPEDAWM GTHPKYLEMM ELDIGDATQV YVAFLVYLDL MESKSWHEVN CVGLPELQLI CLVGTEIEGE GLQTVVPTPI TASLSHNRIR EILKASRKLQ GDPDLPMSFT LAIVESDSTI VYYKLTDGFM LPDPQNISLR R |
预测分子量 | kDa |
蛋白标签 | His tag N-Terminus |
缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于TSEN15重组蛋白的3篇示例文献(注:以下信息为模拟示例,实际引用请以真实文献为准):
1. **文献名称**:Structural Insights into the tRNA Splicing Endonuclease Complex: Role of TSEN15 in Subunit Assembly
**作者**:Schaffer A. et al. (2021)
**摘要**:本研究通过冷冻电镜解析了TSEN复合物(含TSEN15、TSEN2、TSEN34和TSEN54)的三维结构,揭示了TSEN15在稳定复合物构象中的关键作用,并阐明了其重组蛋白在体外催化tRNA前体剪接的分子机制。
2. **文献名称**:Functional Characterization of TSEN15 Mutations Linked to Pontocerebellar Hypoplasia
**作者**:Johnson R.L. et al. (2019)
**摘要**:文章通过重组表达人源TSEN15蛋白,结合细胞模型发现TSEN15的R47C和L58F突变会导致tRNA内切酶活性丧失,进而破坏神经发育,为桥小脑发育不全(PCH)的致病机制提供了实验证据。
3. **文献名称**:Development of a Recombinant TSEN15 Protein-Based Assay for tRNA Splicing Deficiency Screening
**作者**:Wang Y. et al. (2020)
**摘要**:研究团队利用大肠杆菌系统高效表达并纯化TSEN15重组蛋白,开发了一种体外酶活检测方法,可用于快速筛查与TSEN复合物功能异常相关的遗传性疾病。
4. **文献名称**:TSEN15 interacts with CLP1 in the maturation of tRNA splicing machinery
**作者**:Brown K.T. et al. (2022)
**摘要**:通过免疫共沉淀和重组蛋白互作实验,证实TSEN15与激酶CLP1形成动态复合物,调控tRNA剪切后的连接修复过程,为RNA代谢异常相关疾病的治疗提供了新靶点。
**提示**:实际文献需通过PubMed/Google Scholar检索关键词“TSEN15 recombinant protein”“tRNA splicing endonuclease”或疾病名称(如Pontocerebellar Hypoplasia)。部分研究可能发表于《Nucleic Acids Research》《Human Molecular Genetics》等期刊。
**Background of TSEN15 Recombinant Protein**
TSEN15 is a critical subunit of the tRNA splicing endonuclease (TSEN) complex, a highly conserved enzyme essential for eukaryotic tRNA maturation. The TSEN complex, composed of four subunits (TSEN2. TSEN15. TSEN34. and TSEN54), catalyzes the excision of introns from precursor tRNAs (pre-tRNAs), a vital step in generating functional tRNAs required for protein synthesis. TSEN15. though non-catalytic itself, plays a structural and regulatory role, stabilizing the complex and ensuring precise recognition and cleavage of intron-exon junctions. Its interaction with TSEN54 is particularly crucial for substrate binding and proper assembly of the endonuclease core.
Mutations in TSEN15 are linked to pontocerebellar hypoplasia (PCH), a group of severe neurodevelopmental disorders characterized by cerebellar and brainstem degeneration. These mutations disrupt tRNA processing, leading to impaired translation and neuronal survival, underscoring TSEN15's importance in neurological health.
Recombinant TSEN15 protein is engineered using heterologous expression systems (e.g., *E. coli* or mammalian cell cultures*) to study its molecular interactions, structure, and role in tRNA splicing. By producing purified TSEN15. researchers analyze its binding partners, map pathogenic mutations, and explore mechanisms underlying PCH. Additionally, recombinant TSEN15 facilitates *in vitro* reconstitution of the TSEN complex, enabling high-resolution structural studies (e.g., cryo-EM) and screening for therapeutic compounds targeting tRNA splicing defects. This tool advances both basic research into RNA processing and translational studies aimed at treating PCH-related disorders.
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