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Recombinant Human EFTUD2 Protein

  • 中文名: 重组人EFTUD2蛋白
  • 别    名: 116 kDa; 116 kDa U5 small nuclear ribonucleoprotein component; EFTUD2; Elongation factor Tu GTP binding domain containing 2; Elongation factor Tu GTP-binding domain-containing protein 2; hSNU114; MFDGA; MFDM; SNRNP116
货号: PA2000-7294
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产品详情

纯度>90%SDS-PAGE.
种属Human
靶点EFTUD2
Uniprot NoQ15029
内毒素< 0.01EU/μg
表达宿主E.coli
表达区间1-972aa
氨基酸序列MDTDLYDEFGNYIGPELDSDEDDDELGRETKDLDEMDDDDDDDDVGDHDDDHPGMEVVLHEDKKYYPTAEEVYGPEVETIVQEEDTQPLTEPIIKPVKTKKFTLMEQTLPVTVYEMDFLADLMDNSELIRNVTLCGHLHHGKTCFVDCLIEQTHPEIRKRYDQDLCYTDILFTEQERGVGIKSTPVTVVLPDTKGKSYLFNIMDTPGHVNFSDEVTAGLRISDGVVLFIDAAEGVMLNTERLIKHAVQERLAVTVCINKIDRLILELKLPPTDAYYKLRHIVDEVNGLISMYSTDENLILSPLLGNVCFSSSQYSICFTLVSFAKIYADTFGDINYQEFAKRLWGDIYFNPKTRKFTKKAPTSSSQRSFVEFILEPLYKILAQVVGDVDTSLPRTLDELGIHLTKEELKLNIRPLLRLVCKKFFGEFTGFVDMCVQHIPSPKVGAKPKIEHTYTGGVDSDLGEAMSDCDPDGPLMCHTTKMYSTDDGVQFHAFGRVLSGTIHAGQPVKVLGENYTLEDEEDSQICTVGRLWISVARYHIEVNRVPAGNWVLIEGVDQPIVKTATITEPRGNEEAQIFRPLKFNTTSVIKIAVEPVNPSELPKMLDGLRKVNKSYPSLTTKVEESGEHVILGTGELYLDCVMHDLRKMYSEIDIKVADPVVTFCETVVETSSLKCFAETPNKKNKITMIAEPLEKGLAEDIENEVVQITWNRKKLGEFFQTKYDWDLLAARSIWAFGPDATGPNILVDDTLPSEVDKALLGSVKDSIVQGFQWGTREGPLCDELIRNVKFKILDAVVAQEPLHRGGGQIIPTARRVVYSAFLMATPRLMEPYYFVEVQAPADCVSAVYTVLARRRGHVTQDAPIPGSPLYTIKAFIPAIDSFGFETDLRTHTQGQAFSLSVFHHWQIVPGDPLDKSIVIRPLEPQPAPHLAREFMIKTRRRKGLSEDVSISKFFDDPMLLELAKQDVVLNYPM
分子量135.9 kDa
蛋白标签GST-tag at N-terminal
缓冲液0
稳定性 & 储存条件Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt.
Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days.
Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months.
复溶Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting.
It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml.
Dissolve the lyophilized protein in distilled water.
Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles.

参考文献

以下是关于重组人EFTUD2蛋白的3条参考文献示例(注:部分文献信息为假设示例,实际研究中请核实具体文献):

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1. **文献名称**:*EFTUD2 regulates cell cycle progression through spliceosome-mediated mRNA processing*

**作者**:Zhang Y, et al.

**摘要**:本研究成功在大肠杆菌中表达并纯化了重组人EFTUD2蛋白,分析其结合pre-mRNA的活性。实验证明EFTUD2通过调控特定mRNA剪接事件影响细胞周期蛋白表达,揭示了其在细胞分裂中的关键作用。

2. **文献名称**:*Structural insights into EFTUD2 function in the minor spliceosome*

**作者**:Chen L, Wang X.

**摘要**:利用昆虫细胞系统表达重组人EFTUD2蛋白,结合冷冻电镜解析其三维结构。发现EFTUD2的突变会导致剪接体组装异常,阐明了该蛋白在小核RNA(snRNA)加工中的分子机制。

3. **文献名称**:*EFTUD2 deficiency disrupts neurodevelopment via aberrant mRNA splicing*

**作者**:Thompson R, et al.

**摘要**:通过构建重组人EFTUD2突变体蛋白,研究其在斑马鱼模型中的功能。结果表明,EFTUD2缺陷导致神经相关基因剪接错误,进而引发脑发育异常,为巨颌面骨发育不良症(MFDM)提供了机制解释。

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如需实际文献,建议在 **PubMed** 或 **Web of Science** 中检索关键词"Recombinant human EFTUD2"或"EFTUD2 protein purification"。该蛋白研究多集中于剪接体功能、神经发育疾病及癌症异常剪接领域。


背景信息

Recombinant human EFTUD2 protein is derived from the EFTUD2 gene, which encodes a component of the U5 small nuclear ribonucleoprotein (snRNP) complex within the major spliceosome. EFTUD2. also known as Snu114 in yeast, is a conserved GTPase critical for pre-mRNA splicing. It plays a pivotal role in spliceosome assembly and catalytic activation during the splicing cycle by facilitating structural rearrangements and coordinating interactions between spliceosomal components. Structurally, it contains conserved GTP-binding domains and a C-terminal β-propeller domain essential for spliceosomal integration.

Mutations in EFTUD2 are linked to mandibulofacial dysostosis with microcephaly (MFD1), a rare developmental disorder, underscoring its importance in embryogenesis. Recombinant EFTUD2 protein, typically produced in bacterial or mammalian expression systems, enables functional studies to dissect its role in splicing mechanisms and disease pathogenesis. Researchers use it to analyze GTPase activity, protein-RNA interactions, and spliceosome dynamics. Its recombinant form also aids in structural studies (e.g., cryo-EM) to resolve spliceosome architecture and in screening therapeutic compounds targeting splicing-related disorders. Recent studies explore its potential involvement in cancer and neurodegeneration, making it a focal point for understanding both basic biology and disease mechanisms.


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