| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | PXDN |
| Uniprot No | Q92626 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 1452-1561aa |
| 氨基酸序列 | STSAFSTRSDASGTNDFREFVLEMQKTITDLRTQIKKLESRLSTTECVDA GGESHANNTKWKKDACTICECKDGQVTCFVEACPPATCAVPVNIPGACCP VCLQKRAEEK |
| 预测分子量 | kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于PXDN重组蛋白的3篇参考文献及其摘要概括：
1. **文献名称**：*Peroxidasin forms sulfilimine chemical bonds using hypohalous acids in tissue genesis*
**作者**：Bhave G. et al.
**摘要**：该研究揭示了PXDN(过氧化物酶素)通过催化胶原IV网络中的磺酰亚胺键形成，参与细胞外基质的稳定。研究利用重组PXDN蛋白证实其依赖卤素过氧化物的酶活性，并阐明其在组织发育中的关键作用。
2. **文献名称**：*PXDN promotes tumor invasion and angiogenesis in glioblastoma*
**作者**：Zhang L. et al.
**摘要**：本文发现PXDN在胶质母细胞瘤中高表达，并通过重组蛋白实验证明其通过调节基质金属蛋白酶(MMPs)活性促进肿瘤侵袭和血管生成，提示其作为潜在治疗靶点。
3. **文献名称**：*Mutations in PXDN cause congenital cataracts and anterior segment dysgenesis*
**作者**：Yan X. et al.
**摘要**：研究通过重组PXDN蛋白功能分析，发现其突变导致过氧化物酶活性丧失，进而引发晶状体发育异常和先天性白内障，强调了PXDN在眼发育中的重要性。
4. **文献名称**：*Structural and functional analysis of PXDN in extracellular matrix assembly*
**作者**：Soulez M. et al.
**摘要**：该研究结合重组PXDN蛋白的生化实验和结构解析，揭示了其通过硫醇氧化反应参与细胞外基质交联的分子机制，为相关疾病的病理研究提供依据。
以上文献均聚焦PXDN重组蛋白的功能验证，涵盖其在基质交联、疾病机制及结构解析中的应用。
**Background of PXDN Recombinant Protein**
Peroxidasin (PXDN), also known as Vascular Peroxidase 1 (VPO1), is a multidomain extracellular matrix (ECM)-associated enzyme belonging to the heme peroxidase family. It is encoded by the *PXDN* gene and is evolutionarily conserved across species. PXDN is structurally characterized by its N-terminal leucine-rich repeats (LRRs), a immunoglobulin (Ig) domain, and a C-terminal peroxidase domain, which collectively enable its diverse functional roles.
Originally identified for its peroxidase activity, PXDN catalyzes the formation of sulfilimine bonds, critical cross-links that stabilize the collagen IV network in basement membranes. This enzymatic function is essential for maintaining ECM integrity, particularly in tissues such as the kidney glomerulus and ocular structures. Dysregulation of PXDN has been implicated in pathological conditions, including congenital eye disorders (e.g., microcoria), fibrosis, and cancer progression, where aberrant ECM remodeling occurs.
Recombinant PXDN protein is engineered to study its biochemical properties and mechanisms in vitro. Produced using expression systems like mammalian cells or insects (to ensure proper post-translational modifications), the recombinant form retains enzymatic activity and structural fidelity. Researchers employ it to investigate interactions with ECM components, redox signaling pathways, and its role in oxidative stress responses. Notably, PXDN-generated hypohalous acids may contribute to ECM modification and inflammatory processes, linking it to age-related diseases.
In cancer biology, PXDN overexpression correlates with tumor invasiveness and metastasis, potentially serving as a biomarker or therapeutic target. Its recombinant variant aids in high-throughput screening for inhibitors and elucidating its dual roles in tissue homeostasis and disease. Overall, PXDN recombinant protein is a vital tool for dissecting ECM biology and developing interventions for PXDN-associated disorders.
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