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Recombinant Human 15-LO-2 protein

  • 中文名: 花生四烯酸-15-脂加氧酶B(15-LO-2)重组蛋白
  • 别    名: 15-LO-2;UTP1;Periodic tryptophan protein 2
货号: PA2000-569
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产品详情

纯度>90%SDS-PAGE.
种属Human
靶点15-LO-2
Uniprot NoO15296
内毒素< 0.01EU/μg
表达宿主E.coli
表达区间1-676aa
氨基酸序列MAEFRVRVSTGEAFGAGTWDKVSVSIVGTRGESPPLPLDNLGKEFTAGAE EDFQVTLPEDVGRVLLLRVHKAPPVLPLLGPLAPDAWFCRWFQLTPPRGG HLLFPCYQWLEGAGTLVLQEGTAKVSWADHHPVLQQQRQEELQARQEMYQ WKAYNPGWPHCLDEKTVEDLELNIKYSTAKNANFYLQAGSAFAEMKIKGL LDRKGLWRSLNEMKRIFNFRRTPAAEHAFEHWQEDAFFASQFLNGLNPVL IRRCHYLPKNFPVTDAMVASVLGPGTSLQAELEKGSLFLVDHGILSGIQT NVINGKPQFSAAPMTLLYQSPGCGPLLPLAIQLSQTPGPNSPIFLPTDDK WDWLLAKTWVRNAEFSFHEALTHLLHSHLLPEVFTLATLRQLPHCHPLFK LLIPHTRYTLHINTLARELLIVPGQVVDRSTGIGIEGFSELIQRNMKQLN YSLLCLPEDIRTRGVEDIPGYYYRDDGMQIWGAVERFVSEIIGIYYPSDE SVQDDRELQAWVREIFSKGFLNQESSGIPSSLETREALVQYVTMVIFTCS AKHAAVSAGQFDSCAWMPNLPPSMQLPPPTSKGLATCEGFIATLPPVNAT CDVILALWLLSKEPGDQRPLGTYPDEHFTEEAPRRSIATFQSRLAQISRG IQERNRGLVLPYTYLDPPLIENSVSI
预测分子量102 kDa
蛋白标签His tag N-Terminus
缓冲液PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300.
稳定性 & 储存条件Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt.
Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days.
Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months.
复溶Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting.
It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml.
Dissolve the lyophilized protein in distilled water.
Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles.

参考文献

以下是3篇关于15-LO-2重组蛋白的模拟参考文献示例(注:文献为虚构,仅供格式参考):

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1. **文献名称**: *"Expression and Characterization of Recombinant Human 15-Lipoxygenase-2 in Baculovirus-Insect Cell System"*

**作者**: Johnson, R. et al.

**摘要**: 研究利用杆状病毒-昆虫细胞系统高效表达15-LO-2重组蛋白,通过亲和层析纯化获得高纯度蛋白,并证实其催化花生四烯酸生成15-HETE的酶活性,为体外酶学研究提供可靠工具。

2. **文献名称**: *"Structural Insights into 15-LO-2 Substrate Selectivity via Site-Directed Mutagenesis"*

**作者**: Chen, L. & Wang, H.

**摘要**: 通过定点突变技术分析15-LO-2重组蛋白的底物结合域,发现关键氨基酸残基(如His538)对其氧化特定多不饱和脂肪酸(如DHA)的选择性起决定性作用。

3. **文献名称**: *"Recombinant 15-LO-2 Modulates Macrophage Lipid Metabolism in Atherosclerosis Models"*

**作者**: Martinez, S. et al.

**摘要**: 研究重组15-LO-2蛋白对巨噬细胞脂质代谢的调控作用,发现其过表达促进氧化脂质生成并加剧动脉粥样硬化斑块炎症反应,提示潜在治疗靶点。

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**建议**:实际文献可通过PubMed或Google Scholar搜索关键词“15-LOX-2 recombinant”“human 15-lipoxygenase-2 expression”获取。部分经典文献可能涉及该蛋白的克隆、酶学特性或疾病关联机制。

背景信息

15-Lipoxygenase-2 (15-LO-2), also known as ALOX15B, is a member of the lipoxygenase (LOX) enzyme family that catalyzes the dioxygenation of polyunsaturated fatty acids (PUFAs) into bioactive lipid mediators. Initially identified in the 1990s, 15-LO-2 shares structural homology with other LOX isoforms but exhibits distinct substrate preferences and tissue-specific expression. It primarily oxygenates arachidonic acid and linoleic acid to generate 15(S)-hydroperoxyeicosatetraenoic acid (15(S)-HpETE) and 13(S)-hydroxyoctadecadienoic acid (13(S)-HODE), respectively, which regulate inflammatory responses, cell proliferation, and apoptosis.

Expressed predominantly in epithelial tissues, including the prostate, skin, and cornea, 15-LO-2 has been implicated in both physiological and pathological processes. Unlike its paralog 15-LO-1 (ALOX15), which is linked to pro-inflammatory pathways, 15-LO-2 displays context-dependent roles. Studies suggest it may act as a tumor suppressor in prostate cancer by promoting oxidative stress-induced cell death, yet its overexpression in certain cancers correlates with poor prognosis, indicating dual functionalities.

Recombinant 15-LO-2 protein is typically produced in bacterial (e.g., E. coli) or eukaryotic (e.g., insect cell) systems to enable structural and functional studies. Purified recombinant 15-LO-2 retains catalytic activity and is used to investigate enzyme kinetics, substrate specificity, and inhibitor screening. Its crystal structure reveals a conserved LOX fold with a catalytic non-heme iron center, though unique loop regions may explain isoform-specific behaviors.

Research on recombinant 15-LO-2 continues to explore its therapeutic potential, particularly in modulating lipid-mediated signaling in inflammation and cancer. However, its precise biological roles and regulatory mechanisms remain partially unresolved, necessitating further mechanistic studies.

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