纯度 | >90%SDS-PAGE. |
种属 | Human |
靶点 | ATP2C2 |
Uniprot No | O75185 |
内毒素 | < 0.01EU/μg |
表达宿主 | E.coli |
表达区间 | 1-946aa |
氨基酸序列 | MVEGRVSEFLKKLGFSGGGRQYQALEKDEEEALIDEQSELKAIEKEKKVTALPPKEACKCQKEDLARAFCVDLHTGLSEFSVTQRRLAHGWNEFVADNSEPVWKKYLDQFKNPLILLLLGSALVSVLTKEYEDAVSIATAVLVVVTVAFIQEYRSEKSLEELTKLVPPECNCLREGKLQHLLARELVPGDVVSLSIGDRIPADIRLTEVTDLLVDESSFTGEAEPCSKTDSPLTGGGDLTTLSNIVFMGTLVQYGRGQGVVIGTGESSQFGEVFKMMQAEETPKTPLQKSMDRLGKQLTLFSFGIIGLIMLIGWSQGKQLLSMFTIGVSLAVAAIPEGLPIVVMVTLVLGVLRMAKKRVIVKKLPIVETLGCCSVLCSDKTGTLTANEMTVTQLVTSDGLRAEVSGVGYDGQGTVCLLPSKEVIKEFSNVSVGKLVEAGCVANNAVIRKNAVMGQPTEGALMALAMKMDLSDIKNSYIRKKEIPFSSEQKWMAVKCSLKTEDQEDIYFMKGALEEVIRYCTMYNNGGIPLPLTPQQRSFCLQEEKRMGSLGLRVLALASGPELGRLTFLGLVGIIDPPRVGVKEAVQVLSESGVSVKMITGDALETALAIGRNIGLCNGKLQAMSGEEVDSVEKGELADRVGKVSVFFRTSPKHKLKIIKALQESGAIVAMTGDGVNDAVALKSADIGIAMGQTGTDVSKEAANMILVDDDFSAIMNAVEEGKGIFYNIKNFVRFQLSTSISALSLITLSTVFNLPSPLNAMQILWINIIMDGPPAQSLGVEPVDKDAFRQPPRSVRDTILSRALILKILMSAAIIISGTLFIFWKEMPEDRASTPRTTTMTFTCFVFFDLFNALTCRSQTKLIFEIGFLRNHMFLYSVLGSILGQLAVIYIPPLQRVFQTENLGALDLLFLTGLASSVFILSELLKLCEKYCCSPKRVQMHPEDV |
预测分子量 | 103 kDa |
蛋白标签 | His tag N-Terminus |
缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于ATP2C2重组蛋白的3篇参考文献及其简要摘要:
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1. **文献名称**:*ATP2C2 modulates calcium homeostasis and auditory function in mammalian models*
**作者**:Smith A, et al.
**摘要**:研究通过重组ATP2C2蛋白表达,揭示其在调控细胞内钙离子稳态中的作用,发现其功能缺陷可能导致听觉通路异常,为听力障碍的分子机制提供依据。
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2. **文献名称**:*Functional characterization of recombinant ATP2C2 as a Ca²⁺/Mn²⁺ transporter*
**作者**:Li J, et al.
**摘要**:利用昆虫细胞系统表达重组ATP2C2蛋白,证实其具有转运钙离子和锰离子的活性,并解析了其离子结合域的关键氨基酸残基,为金属离子代谢疾病研究奠定基础。
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3. **文献名称**:*ATP2C2 gene variants and expression in schizophrenia: Recombinant protein analysis*
**作者**:Wang Y, et al.
**摘要**:通过构建ATP2C2重组蛋白模型,结合群体遗传学分析,发现其特定突变可能影响神经细胞钙信号传导,与精神分裂症风险相关。
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注:以上文献为示例,实际研究中建议通过PubMed或Web of Science检索最新文献以获取准确信息。
ATP2C2. a member of the Secretory Pathway Ca²⁺-ATPase (SPCA) family, is a P-type ATPase transporter critical for maintaining calcium and manganese homeostasis in eukaryotic cells. Primarily localized to the Golgi apparatus, ATP2C2 facilitates the active transport of cytosolic Ca²⁺ and Mn²⁺ into the Golgi lumen, supporting post-translational modification, protein sorting, and vesicular trafficking. Unlike other ATPases like SERCA or PMCA, SPCA isoforms (ATP2C1 and ATP2C2) exhibit dual ion specificity and function in secretory pathways, making them essential for cellular signaling and stress responses.
The ATP2C2 gene encodes a protein with 10 transmembrane domains, cytoplasmic actuator/nucleotide-binding domains, and conserved phosphorylation sites. Dysregulation of ATP2C2 has been loosely associated with neurodevelopmental disorders and cancers, though its precise physiological roles remain less characterized compared to ATP2C1. a closely related isoform linked to Hailey-Hailey disease.
Recombinant ATP2C2 protein is engineered for in vitro studies to elucidate its structure, ion transport mechanisms, and regulatory interactions. Typically produced in heterologous systems (e.g., HEK293 or Sf9 cells), the recombinant protein is purified via affinity tags (His, FLAG) and reconstituted into liposomes for functional assays. Its production enables detailed biochemical analysis, including ATPase activity measurements, ion selectivity profiling, and screening for pharmacological modulators.
Research on recombinant ATP2C2 also aims to clarify its tissue-specific roles, particularly in secretory epithelia and neurons, and explore potential therapeutic targets for calcium/manganese dysregulation disorders. Despite progress, challenges persist in resolving its full-length structure and tissue-specific splice variants, underscoring the need for further functional studies.
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