| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | E.coli |
| 靶点 | DME |
| Uniprot No | Q8LK56 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 1-320aa |
| 氨基酸序列 | MNSRADPGDRYFRVPLENQTQQEFMGSWIPFTPKKPRSSLMVDERVINQDLNGFPGGEFVDRGFCNTGVDHNGVFDHGAHQGVTNLSMMINSLAGSHAQAWSNSERDLLGRSEVTSPLAPVIRNTTGNVEPVNGNFTSDVGMVNGPFTQSGTSQAGYNEFELDDLLNPDQMPFSFTSLLSGGDSLFKVRQYGPPACNKPLYNLNSPIRREAVGSVCESSFQYVPSTPSLFRTGEKTGFLEQIVTTTGHEIPEPKSDKSMQSIMDSSAVNATEATEQNDGSRQDVLEFDLNKTPQQKPSKRKRKFMPKVVVEGKPKRKPRK |
| 预测分子量 | 51.4 kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是3条关于DME(药物代谢酶，Drug Metabolism Enzymes)重组蛋白研究的参考文献示例(内容基于学术文献常见主题虚构，供参考)：
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1. **文献名称**：*Expression and functional characterization of recombinant human CYP2D6 in Saccharomyces cerevisiae*
**作者**：Johnson, R.T., et al.
**摘要**：本研究利用酿酒酵母系统成功表达了重组人源CYP2D6酶，并通过体外代谢实验验证其对右美沙芬的氧化活性。结果显示重组酶与天然肝微粒体中的CYP2D6活性高度一致，表明其在药物代谢研究中的替代潜力。
2. **文献名称**：*Optimization of P450 oxidoreductase expression for enhanced activity of recombinant CYP3A4 in E. coli*
**作者**：Chen, L., & Wang, H.
**摘要**：通过共表达细胞色素P450还原酶(POR)，优化了大肠杆菌中重组CYP3A4的表达条件，显著提高了其对睾酮的6β-羟化酶活性。研究为大规模生产功能性药物代谢酶提供了技术参考。
3. **文献名称**：*Application of recombinant DMEs in high-throughput screening of drug-drug interactions*
**作者**：Martinez, S., et al.
**摘要**：开发了一种基于重组CYP2C9和CYP2C19的多酶体外体系，用于快速评估药物-药物相互作用。实验证明该方法与传统肝微粒体模型结果相关性达90%，可加速临床前药物安全性评估。
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**备注**：若需真实文献，建议通过PubMed或Web of Science检索关键词(如“recombinant drug metabolism enzymes”“CYP expression systems”)，并筛选近五年内发表的论文以确保前沿性。
**Background of DME Recombinant Proteins**
Drug-metabolizing enzymes (DMEs) are critical proteins responsible for the biotransformation of xenobiotics, including pharmaceuticals, environmental toxins, and endogenous compounds. These enzymes, primarily cytochrome P450s (CYPs), UDP-glucuronosyltransferases (UGTs), and flavin-containing monooxygenases (FMOs), play a central role in drug metabolism, influencing pharmacokinetics, toxicity, and therapeutic efficacy. Traditional studies of DMEs relied on tissue-derived enzymes, which posed challenges in scalability, purity, and reproducibility.
The advent of recombinant DNA technology revolutionized DME research by enabling the production of recombinant DME proteins. These proteins are engineered via heterologous expression systems (e.g., *E. coli*, yeast, insect, or mammalian cells*), allowing precise control over enzyme isoforms and post-translational modifications. Mammalian systems (e.g., HEK293 or CHO cells) are preferred for human DMEs due to their ability to replicate native folding and cofactor interactions.
Recombinant DMEs are widely used in *in vitro* drug metabolism assays to predict *in vivo* outcomes. They facilitate high-throughput screening of drug candidates, enzyme kinetic studies, and identification of metabolic pathways, drug-drug interactions, and genetic polymorphisms affecting enzyme activity. Additionally, they support personalized medicine by elucidating interindividual variability in drug responses.
Recent advancements, such as CRISPR-edited cell lines and structural biology tools, have enhanced recombinant DME fidelity and functionality. However, challenges remain, including maintaining enzyme stability and mimicking complex *in vivo* environments. Despite this, recombinant DMEs remain indispensable in drug development, toxicology, and mechanistic studies, bridging the gap between preclinical research and clinical applications. Their continued optimization promises to refine drug safety assessments and therapeutic strategies.
(Word count: 248)
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艾普蒂生物自主研发并建立综合性重组蛋白生产和抗体开发技术平台，包括： 哺乳动物细胞表达平台：利用哺乳动物细胞精准修饰蛋白，产出与天然蛋白相似的重组蛋白，用于药物研发、细胞治疗等。 杂交瘤开发平台：通过细胞融合筛选出稳定分泌单克隆抗体的杂交瘤细胞株，优化后的技术让抗体亲和力与特异性更高，应用于疾病诊断、免疫治疗等领域。 单 B 细胞筛选平台：FACS 用荧光标记和流式细胞仪快速分选特定 B 细胞；Beacon® 基于微流控技术，单细胞水平捕获、分析 B 细胞，挖掘抗体多样性，缩短开发周期。 凭借这些平台，艾普蒂生物为客户提供优质试剂和专业 CRO 技术服务，推动生物科技发展。
艾普蒂生物在重组蛋白和天然蛋白开发领域经验十分丰富，拥有超过 2 万种重组蛋白的开发案例。在四大重组蛋白表达平台的运用上，艾普蒂生物不仅经验老到，还积累了详实的成功案例。针对客户的工业化生产需求，我们能够定制并优化实验方案。通过小试探索、工艺放大以及条件优化等环节，对重组蛋白基因序列进行优化，全面探索多种条件，精准找出最契合客户需求的生产方法。 此外，公司还配备了自有下游验证平台，可对重组蛋白展开系统的质量检测与性能测试，涵盖蛋白互作检测、活性验证、内毒素验证等，全方位保障产品质量。 卡梅德生物同样重视蛋白工艺开发，确保生产出的蛋白质具备所需的纯度、稳定性与生物活性，这对于保障药物的安全性和有效性起着关键作用 ，与艾普蒂生物共同推动着行业的发展。
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