| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | HGD |
| Uniprot No | Q93099 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 1-445aa |
| 氨基酸序列 | MAELKYISGFGNECSSEDPRCPGSLPEGQNNPQVCPYNLYAEQLSGSAFT CPRSTNKRSWLYRILPSVSHKPFESIDEGQVTHNWDEVDPDPNQLRWKPF EIPKASQKKVDFVSGLHTLCGAGDIKSNNGLAIHIFLCNTSMENRCFYNS DGDFLIVPQKGNLLIYTEFGKMLVQPNEICVIQRGMRFSIDVFEETRGYI LEVYGVHFELPDLGPIGANGLANPRDFLIPIAWYEDRQVPGGYTVINKYQ GKLFAAKQDVSPFNVVAWHGNYTPYKYNLKNFMVINSVAFDHADPSIFTV LTAKSVRPGVAIADFVIFPPRWGVADKTFRPPYYHRNCMSEFMGLIRGHY EAKQGGFLPGGGSLHSTMTPHGPDADCFEKASKVKLAPERIADGTMAFMF ESSLSLAVTKWGLKASRCLDENYHKCWEPLKSHFTPNSRNPAEPN |
| 预测分子量 | 54 kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于HGD(Homogentisate 1.2-dioxygenase)重组蛋白的3条参考文献示例：
1. **文献名称**：*Expression and Characterization of Recombinant Human Homogentisate 1.2-Dioxygenase*
**作者**：Fernández-Cañón JM等
**摘要**：研究通过大肠杆菌表达系统成功制备了重组人源HGD蛋白，分析了其酶动力学特性，并探讨了与尿黑酸尿症相关的突变对其活性的影响。
2. **文献名称**：*Crystallographic Analysis of Pseudomonas HGD Recombinant Protein for Substrate Specificity*
**作者**：Titus GP等
**摘要**：解析了来源于铜绿假单胞菌的重组HGD蛋白的晶体结构，揭示了其底物结合机制，为设计酶抑制剂提供了结构基础。
3. **文献名称**：*Enzyme Replacement Therapy Using Recombinant HGD in Alkaptonuria Mice*
**作者**：Rodríguez JM等
**摘要**：在小鼠模型中验证重组HGD蛋白的酶替代治疗效果，结果显示其能显著降低尿黑酸积累，缓解病理症状。
*注：以上文献信息为示例，实际引用需以具体文献内容为准。*
Homogentisate 1.2-dioxygenase (HGD) is a critical metalloenzyme in the tyrosine degradation pathway, catalyzing the cleavage of homogentisate to maleylacetoacetate. This reaction is essential for metabolizing phenylalanine and tyrosine into energy and waste products. HGD dysfunction due to genetic mutations leads to alkaptonuria (AKU), a rare autosomal recessive disorder characterized by the accumulation of homogentisic acid (HGA). Over time, HGA oxidizes and polymerizes in connective tissues, causing ochronosis (bluish-black pigmentation), joint degeneration, and cardiovascular complications.
The HGD gene, located on chromosome 3q13.33. encodes a 445-amino acid protein that functions as a hexamer. Its structure includes a conserved iron-binding motif critical for catalytic activity. Recombinant HGD protein production typically involves heterologous expression systems like *E. coli* or mammalian cell cultures. Researchers clone the HGD cDNA into expression vectors, optimize conditions for solubility and stability (e.g., co-expression with chaperones or metal ion supplementation), and purify the protein using affinity chromatography or tag-based methods.
Recombinant HGD has applications in studying AKU pathophysiology, drug screening, and enzyme replacement therapy (ERT) development. Challenges include maintaining enzymatic activity post-purification and ensuring proper post-translational modifications in non-native systems. Recent advances in protein engineering and gene therapy have renewed interest in HGD as a therapeutic target. Additionally, recombinant HGD serves as a tool to investigate oxidative cleavage mechanisms in dioxygenases, contributing to broader enzymology and biotechnology research. Despite progress, scalable production and delivery methods for clinical use remain areas of active investigation.
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