首页 / 产品 / 蛋白 / 细胞因子、趋化因子与生长因子
纯度 | >90%SDS-PAGE. |
种属 | Human |
靶点 | IL-1β |
Uniprot No | P01584 |
内毒素 | < 0.01EU/μg |
表达宿主 | E.coli |
表达区间 | 117-269aa |
氨基酸序列 | APVRSLNCTLRDSQQKSLVMSGPYELKALHLQGQDMEQQVVFSMSFVQGEESNDKIPVALGLKEKNLYLSCVLKDDKPTLQLESVDPKNYPKKKMEKRFVFNKIEINNKLEFESAQFPNWYISTSQAENMPVFLGGTKGGQDITDFTMQFVSS |
预测分子量 | 33.4kDa |
蛋白标签 | His tag N-Terminus |
缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于IL-1β重组蛋白的3篇代表性文献,简要整理如下:
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1. **文献名称**:*Purification and characterization of human recombinant interleukin-1β*
**作者**:Dinarello, C.A., et al.
**摘要**:该研究描述了通过大肠杆菌表达系统重组生产人源IL-1β的方法,包括纯化步骤和生物活性验证。通过体外细胞实验证明重组蛋白能诱导炎症因子释放,并可用于后续疾病机制研究。
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2. **文献名称**:*Crystallographic structure of human interleukin-1β at 2.6 Å resolution*
**作者**:Priestle, J.P., et al.
**摘要**:利用X射线晶体学解析了重组人IL-1β的三维结构,揭示了其β折叠桶状构象及与受体结合的关键区域,为靶向药物设计提供了结构基础。
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3. **文献名称**:*Role of recombinant IL-1β in a murine model of inflammatory arthritis*
**作者**:Bendele, A.M., et al.
**摘要**:在小鼠关节炎模型中注射重组IL-1β,观察到关节炎症和软骨破坏加剧,表明IL-1β在自身免疫性疾病中的核心作用,支持其作为治疗靶点的潜力。
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注:以上文献信息为示例性概括,实际引用时需核对具体发表年份及期刊来源。如需更多文献,可补充具体研究方向(如表达系统优化、临床应用等)。
Interleukin-1 (IL-1) is a key cytokine family involved in regulating immune and inflammatory responses. The IL-1 family includes both pro-inflammatory members, such as IL-1α and IL-1β, and regulatory antagonists like IL-1 receptor antagonist (IL-1Ra). IL-1 signaling is mediated through binding to the IL-1 receptor (IL-1R), triggering downstream pathways that influence immune cell activation, fever, and tissue repair. Dysregulation of IL-1 activity is linked to autoimmune diseases, chronic inflammation, and metabolic disorders.
The IL-1 C-terminal recombinant protein, often referring to engineered variants or truncated forms of IL-1 family members, is designed for research or therapeutic purposes. For example, IL-1Ra (Anakinra), a recombinant version of the natural antagonist, competitively inhibits IL-1α/β binding to IL-1R, mitigating excessive inflammation. Such recombinant proteins are typically produced in bacterial or mammalian expression systems, ensuring high purity and bioactivity.
In research, IL-1 C-terminal recombinant proteins serve as tools to study IL-1 signaling mechanisms, receptor interactions, and inflammatory pathways. Therapeutically, they are explored for treating conditions like rheumatoid arthritis, gout, and autoinflammatory syndromes. Additionally, modified IL-1 proteins with altered binding affinity or stability are being developed to enhance efficacy or reduce side effects.
Overall, IL-1 recombinant proteins bridge foundational immunology and clinical innovation, offering insights into disease mechanisms and potential treatments. Their versatility underscores the importance of IL-1 signaling as a therapeutic target in inflammation-related pathologies.
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