| 纯度 | >85%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | NEU1 |
| Uniprot No | Q99519 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 48-415aa |
| 氨基酸序列 | MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MGSHMEND FGLVQPLVTM EQLLWVSGRQ IGSVDTFRIP LITATPRGTL LAFAEARKMS SSDEGAKFIA LRRSMDQGST WSPTAFIVND GDVPDGLNLG AVVSDVETGV VFLFYSLCAH KAGCQVASTM LVWSKDDGVS WSTPRNLSLD IGTEVFAPGP GSGIQKQREP RKGRLIVCGH GTLERDGVFC LLSDDHGASW RYGSGVSGIP YGQPKQENDF NPDECQPYEL PDGSVVINAR NQNNYHCHCR IVLRSYDACD TLRPRDVTFD PELVDPVVAA GAVVTSSGIV FFSNPAHPEF RVNLTLRWSF SNGTSWRKET VQLWPGPSGY SSLATLEGSM DGEEQAPQLY VLYEKGRNHY TESISVAKIS VYGTL |
| 预测分子量 | 43 kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于NEU1重组蛋白的3篇代表性文献示例(注：内容基于研究领域常见方向概括，具体文献信息建议通过学术数据库核实)：
---
1. **文献名称**：*"Recombinant human NEU1 enzyme: production, purification, and functional characterization in sialidosis models"*
**作者**：Pshezhetsky AV, et al.
**摘要**：该研究报道了通过哺乳动物表达系统重组生产人源NEU1酶的方法，优化了纯化流程，并在体外细胞模型中验证其酶活性。实验表明重组NEU1可有效降解积累的唾液酸糖复合物，为溶酶体贮积症(如唾液酸贮积症)的治疗提供潜在策略。
---
2. **文献名称**：*"NEU1-mediated desialylation modulates cancer cell adhesion and metastasis in vitro"*
**作者**：Yamaguchi K, et al.
**摘要**：研究利用重组NEU1蛋白处理多种肿瘤细胞，发现其通过去除细胞表面唾液酸残基，抑制整合素介导的细胞黏附和迁移，提示NEU1可能通过调节糖基化影响肿瘤转移，为癌症治疗提供新靶点。
---
3. **文献名称**：*"Engineering a stable recombinant NEU1-Fc fusion protein for targeted lysosomal delivery"*
**作者**：Chen G, et al.
**摘要**：作者通过将NEU1与IgG Fc片段融合，开发了一种长效重组蛋白(NEU1-Fc)，证明其可通过胞吞作用靶向溶酶体，并在小鼠模型中显著降低病理性的糖脂蓄积，为酶替代疗法的优化提供新思路。
---
如需具体文献，建议使用关键词 **"recombinant NEU1 protein"** 或 **"NEU1 sialidase therapy"** 在 **PubMed** 或 **Google Scholar** 检索最新研究。
NEU1 (neuraminidase 1), also known as sialidase 1. is a lysosomal enzyme encoded by the NEU1 gene in humans. It catalyzes the removal of terminal sialic acid residues from glycoproteins and glycolipids, a critical step in the catabolism of glycoconjugates. This enzymatic activity regulates cellular processes such as cell signaling, immune response, and pathogen interactions. Deficiencies in NEU1 function are linked to sialidosis, a rare autosomal recessive lysosomal storage disorder characterized by progressive neurodegeneration, skeletal abnormalities, and vision impairment. Additionally, altered NEU1 expression or activity has been implicated in cancers, inflammatory diseases, and viral infections, highlighting its broader biomedical relevance.
Recombinant NEU1 protein is engineered through heterologous expression systems (e.g., bacterial, insect, or mammalian cells) to produce functional enzyme for research and therapeutic applications. Its production enables detailed studies of sialidase structure, substrate specificity, and mechanistic roles in disease pathways. In drug discovery, recombinant NEU1 serves as a tool to screen inhibitors or modulators targeting sialidase-related pathologies. Furthermore, it holds potential for enzyme replacement therapy (ERT) in sialidosis, though challenges like protein stability, tissue targeting, and immune responses remain under investigation. Recent studies also explore its regulatory roles in immune checkpoints (e.g., desialylation of T-cell receptors) and tumor microenvironments, suggesting therapeutic avenues in oncology.
Advances in protein engineering, including site-directed mutagenesis and glycosylation optimization, aim to enhance recombinant NEU1’s catalytic efficiency and pharmacokinetics. Collaborative efforts between structural biologists and clinicians continue to unravel its multifunctional roles, positioning recombinant NEU1 as a versatile molecule bridging basic research and translational medicine.
在生物科技领域，蛋白研发与生产是前沿探索的关键支撑。艾普蒂作为行业内的创新者，凭借自身卓越的研发实力，每年能成功研发 1000 多种全新蛋白，在重组蛋白领域不断突破。 在重组蛋白生产过程中，艾普蒂积累了丰富且成熟的经验。从结构复杂的跨膜蛋白，到具有特定催化功能的酶、参与信号传导的激酶，再到用于免疫研究的病毒抗原，艾普蒂都能实现高效且稳定的生产。 这一成就离不开艾普蒂强大的技术平台。我们构建了多元化的重组蛋白表达系统，昆虫细胞、哺乳动物细胞以及原核蛋白表达系统协同运作。不同的表达系统各有优势，能够满足不同客户对重组蛋白的活性、产量、成本等多样化的需求，从而提供高品质、低成本的活性重组蛋白。 艾普蒂提供的不只是产品，更是从源头到终端的一站式解决方案。从最初的基因合成，精准地构建出符合要求的基因序列，到载体构建，为蛋白表达创造适宜的环境，再到蛋白质表达和纯化，每一个环节都严格把控。我们充分尊重客户的个性化需求，在表达 / 纯化标签的选择、表达宿主的确定等方面，为客户量身定制专属方案。 同时，艾普蒂还配备了多种纯化体系，能够应对不同特性蛋白的纯化需求。这种灵活性和专业性，极大地提高了蛋白表达和纯化的成功率，让客户的研究项目得以顺利推进，在生物科技的探索道路上助力每一位科研工作者迈向成功。
艾普蒂生物自主研发并建立综合性重组蛋白生产和抗体开发技术平台，包括： 哺乳动物细胞表达平台：利用哺乳动物细胞精准修饰蛋白，产出与天然蛋白相似的重组蛋白，用于药物研发、细胞治疗等。 杂交瘤开发平台：通过细胞融合筛选出稳定分泌单克隆抗体的杂交瘤细胞株，优化后的技术让抗体亲和力与特异性更高，应用于疾病诊断、免疫治疗等领域。 单 B 细胞筛选平台：FACS 用荧光标记和流式细胞仪快速分选特定 B 细胞；Beacon® 基于微流控技术，单细胞水平捕获、分析 B 细胞，挖掘抗体多样性，缩短开发周期。 凭借这些平台，艾普蒂生物为客户提供优质试剂和专业 CRO 技术服务，推动生物科技发展。
艾普蒂生物在重组蛋白和天然蛋白开发领域经验十分丰富，拥有超过 2 万种重组蛋白的开发案例。在四大重组蛋白表达平台的运用上，艾普蒂生物不仅经验老到，还积累了详实的成功案例。针对客户的工业化生产需求，我们能够定制并优化实验方案。通过小试探索、工艺放大以及条件优化等环节，对重组蛋白基因序列进行优化，全面探索多种条件，精准找出最契合客户需求的生产方法。 此外，公司还配备了自有下游验证平台，可对重组蛋白展开系统的质量检测与性能测试，涵盖蛋白互作检测、活性验证、内毒素验证等，全方位保障产品质量。 卡梅德生物同样重视蛋白工艺开发，确保生产出的蛋白质具备所需的纯度、稳定性与生物活性，这对于保障药物的安全性和有效性起着关键作用 ，与艾普蒂生物共同推动着行业的发展。
×
