| 纯度 | >85%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | NEK7 |
| Uniprot No | Q8TDX7 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 1-302aa |
| 氨基酸序列 | MDEQSQGMQGPPVPQFQPQKALRPDMGYNTLANFRIEKKIGRGQFSEVYR AACLLDGVPVALKKVQIFDLMDAKARADCIKEIDLLKQLNHPNVIKYYAS FIEDNELNIVLELADAGDLSRMIKHFKKQKRLIPERTVWKYFVQLCSALE HMHSRRVMHRDIKPANVFITATGVVKLGDLGLGRFFSSKTTAAHSLVGTP YYMSPERIHENGYNFKSDIWSLGCLLYEMAALQSPFYGDKMNLYSLCKKI EQCDYPPLPSDHYSEELRQLVNMCINPDPEKRPDVTYVYDVAKRMHACTA SS |
| 预测分子量 | 61 kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
1. **"Structure of the human NIMA-related kinase NEK7 reveals a dimeric configuration and a cryptic substrate-binding pocket"**
*作者：Liu S., et al.*
摘要：该研究通过X射线晶体学解析了人源NEK7重组蛋白的晶体结构，揭示了其独特的二聚体构象及潜在的底物结合口袋，为理解NEK7在有丝分裂中的调控机制提供了结构基础。
2. **"NEK7 is essential for centriole duplication and centrosome integrity during mitosis"**
*作者：Saldivar J.C., et al.*
摘要：本文利用重组NEK7蛋白进行体外激酶活性实验，证明NEK7通过磷酸化关键底物调控中心体复制，维持纺锤体组装，确保细胞分裂的准确性。
3. **"Recombinant NEK7 kinase domain production and its role in NLRP3 inflammasome activation"**
*作者：He Y., et al.*
摘要：研究通过大肠杆菌表达系统纯化NEK7激酶结构域，发现其与NLRP3蛋白直接互作，并证实NEK7激酶活性对炎症小体激活及IL-1β分泌的关键作用。
4. **"Characterization of NEK7 phosphorylation and its interaction with microtubules"**
*作者：Chen Y., et al.*
摘要：该文献利用重组NEK7蛋白分析其磷酸化修饰位点，揭示其通过结合微管调控纺锤体定位，突变关键磷酸化位点可导致细胞周期停滞。
NEK7 (NIMA-related kinase 7) is a serine/threonine kinase belonging to the NEK family, which is evolutionarily conserved and implicated in cell cycle regulation, particularly mitosis. Originally linked to the regulation of the G2/M phase transition, NEK7 has gained attention for its critical role in activating the NLRP3 inflammasome, a key mediator of inflammatory responses. Structurally, NEK7 contains a catalytic kinase domain and a unique C-terminal region that facilitates protein-protein interactions. Unlike other NEK kinases, NEK7 lacks a coiled-coil domain but compensates through dynamic phosphorylation-dependent mechanisms.
Recombinant NEK7 proteins are engineered using expression systems like *E. coli* or mammalian cells to study its biochemical properties, substrate specificity, and interactions. These proteins often include affinity tags (e.g., His-tag) for purification and are validated for kinase activity using *in vitro* assays. Research highlights NEK7's dual functionality: it governs mitotic spindle assembly by interacting with microtubules and acts as a licensing factor for NLRP3 inflammasome activation in response to cellular stress or pathogens. Dysregulation of NEK7 is associated with diseases such as cancer, autoimmune disorders, and ciliopathies. For instance, aberrant NEK7 expression correlates with chemotherapy resistance in tumors, while mutations disrupt cilium formation in developmental disorders.
Current studies focus on NEK7's structural dynamics, regulatory networks, and therapeutic targeting. Small-molecule inhibitors of NEK7 are being explored to modulate inflammasome-driven inflammation or disrupt mitotic signaling in cancer. The development of recombinant NEK7 has accelerated mechanistic insights, offering tools for high-throughput drug screening and crystallography. Despite progress, questions remain about its context-dependent roles and tissue-specific regulation, underscoring its complexity in cellular homeostasis and disease.
在生物科技领域，蛋白研发与生产是前沿探索的关键支撑。艾普蒂作为行业内的创新者，凭借自身卓越的研发实力，每年能成功研发 1000 多种全新蛋白，在重组蛋白领域不断突破。 在重组蛋白生产过程中，艾普蒂积累了丰富且成熟的经验。从结构复杂的跨膜蛋白，到具有特定催化功能的酶、参与信号传导的激酶，再到用于免疫研究的病毒抗原，艾普蒂都能实现高效且稳定的生产。 这一成就离不开艾普蒂强大的技术平台。我们构建了多元化的重组蛋白表达系统，昆虫细胞、哺乳动物细胞以及原核蛋白表达系统协同运作。不同的表达系统各有优势，能够满足不同客户对重组蛋白的活性、产量、成本等多样化的需求，从而提供高品质、低成本的活性重组蛋白。 艾普蒂提供的不只是产品，更是从源头到终端的一站式解决方案。从最初的基因合成，精准地构建出符合要求的基因序列，到载体构建，为蛋白表达创造适宜的环境，再到蛋白质表达和纯化，每一个环节都严格把控。我们充分尊重客户的个性化需求，在表达 / 纯化标签的选择、表达宿主的确定等方面，为客户量身定制专属方案。 同时，艾普蒂还配备了多种纯化体系，能够应对不同特性蛋白的纯化需求。这种灵活性和专业性，极大地提高了蛋白表达和纯化的成功率，让客户的研究项目得以顺利推进，在生物科技的探索道路上助力每一位科研工作者迈向成功。
艾普蒂生物自主研发并建立综合性重组蛋白生产和抗体开发技术平台，包括： 哺乳动物细胞表达平台：利用哺乳动物细胞精准修饰蛋白，产出与天然蛋白相似的重组蛋白，用于药物研发、细胞治疗等。 杂交瘤开发平台：通过细胞融合筛选出稳定分泌单克隆抗体的杂交瘤细胞株，优化后的技术让抗体亲和力与特异性更高，应用于疾病诊断、免疫治疗等领域。 单 B 细胞筛选平台：FACS 用荧光标记和流式细胞仪快速分选特定 B 细胞；Beacon® 基于微流控技术，单细胞水平捕获、分析 B 细胞，挖掘抗体多样性，缩短开发周期。 凭借这些平台，艾普蒂生物为客户提供优质试剂和专业 CRO 技术服务，推动生物科技发展。
艾普蒂生物在重组蛋白和天然蛋白开发领域经验十分丰富，拥有超过 2 万种重组蛋白的开发案例。在四大重组蛋白表达平台的运用上，艾普蒂生物不仅经验老到，还积累了详实的成功案例。针对客户的工业化生产需求，我们能够定制并优化实验方案。通过小试探索、工艺放大以及条件优化等环节，对重组蛋白基因序列进行优化，全面探索多种条件，精准找出最契合客户需求的生产方法。 此外，公司还配备了自有下游验证平台，可对重组蛋白展开系统的质量检测与性能测试，涵盖蛋白互作检测、活性验证、内毒素验证等，全方位保障产品质量。 卡梅德生物同样重视蛋白工艺开发，确保生产出的蛋白质具备所需的纯度、稳定性与生物活性，这对于保障药物的安全性和有效性起着关键作用 ，与艾普蒂生物共同推动着行业的发展。
×
