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Recombinant Human EPS8L2 Protein

  • 中文名: 重组人EPS8L2蛋白
  • 别    名: Epidermal growth factor receptor kinase substrate 8 like protein 2; Epidermal growth factor receptor kinase substrate 8-like protein 2; Epidermal growth factor receptor pathway substrate 8 like protein 2; Epidermal growth factor receptor pathway substrate
货号: PA2000-7389
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产品详情

纯度>90%SDS-PAGE.
种属Human
靶点EPS8L2
Uniprot NoQ9H6S3
内毒素< 0.01EU/μg
表达宿主E.coli
表达区间1-715aa
氨基酸序列MSQSGAVSCCPGATNGSLGRSDGVAKMSPKDLFEQRKKYSNSNVIMHETSQYHVQHLATFIMDKSEAITSVDDAIRKLVQLSSKEKIWTQEMLLQVNDQSLRLLDIESQEELEDFPLPTVQRSQTVLNQLRYPSVLLLVCQDSEQSKPDVHFFHCDEVEAELVHEDIESALADCRLGKKMRPQTLKGHQEKIRQRQSILPPPQGPAPIPFQHRGGDSPEAKNRVGPQVPLSEPGFRRRESQEEPRAVLAQKIEKETQILNCALDDIEWFVARLQKAAEAFKQLNQRKKGKKKGKKAPAEGVLTLRARPPSEGEFIDCFQKIKLAINLLAKLQKHIQNPSAAELVHFLFGPLDLIVNTCSGPDIARSVSCPLLSRDAVDFLRGHLVPKEMSLWESLGESWMRPRSEWPREPQVPLYVPKFHSGWEPPVDVLQEAPWEVEGLASAPIEEVSPVSRQSIRNSQKHSPTSEPTPPGDALPPVSSPHTHRGYQPTPAMAKYVKILYDFTARNANELSVLKDEVLEVLEDGRQWWKLRSRSGQAGYVPCNILGEARPEDAGAPFEQAGQKYWGPASPTHKLPPSFPGNKDELMQHMDEVNDELIRKISNIRAQPQRHFRVERSQPVSQPLTYESGPDEVRAWLEAKAFSPRIVENLGILTGPQLFSLNKEELKKVCGEEGVRVYSQLTMQKAFLEKQQSGSELEELMNKFHSMNQRRGEDS
分子量107 kDa
蛋白标签GST-tag at N-terminal
缓冲液0
稳定性 & 储存条件Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt.
Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days.
Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months.
复溶Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting.
It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml.
Dissolve the lyophilized protein in distilled water.
Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles.

参考文献

以下是关于重组人EPS8L2蛋白的示例参考文献(注:因文献数据库检索限制,以下为模拟示例,建议通过学术引擎核实具体文献):

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1. **标题**: *"Cloning and expression of recombinant human EPS8L2 in E. coli for functional studies"*

**作者**: Zhang et al.

**摘要**: 研究报道了EPS8L2基因的克隆策略,通过大肠杆菌系统表达并纯化重组人EPS8L2蛋白,验证其与肌动蛋白结合的活性,为后续信号通路研究提供工具。

2. **标题**: *"EPS8L2 modulates cytoskeletal dynamics via Rac1 signaling pathway"*

**作者**: Müller et al.

**摘要**: 通过体外实验发现,重组人EPS8L2蛋白通过激活Rac1信号通路调控细胞骨架重组,影响细胞迁移能力,提示其在肿瘤转移中的潜在作用。

3. **标题**: *"Structural characterization of human EPS8L2 reveals a novel SH3 domain interaction"*

**作者**: Lee & Chen

**摘要**: 利用X射线晶体学解析重组人EPS8L2的SH3结构域,揭示其与下游效应蛋白的结合机制,为开发靶向抑制剂奠定基础。

4. **标题**: *"EPS8L2 knockout and overexpression models highlight its role in neuronal development"*

**作者**: Gupta et al.

**摘要**: 构建重组EPS8L2过表达/敲除细胞模型,发现该蛋白在神经元突触形成中调节肌动蛋白聚合,影响轴突导向过程。

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建议通过 **PubMed** 或 **Google Scholar** 搜索关键词 "EPS8L2 recombinant" 或 "EPS8L2 protein function" 获取真实文献。实际研究中,该蛋白可能与癌症、神经发育或细胞运动相关。


背景信息

**Background of Recombinant Human EPS8L2 Protein**

EPS8L2 (Epidermal Growth Factor Receptor Pathway Substrate 8-Like Protein 2) is a member of the EPS8 family, which plays critical roles in regulating cytoskeletal dynamics, cell signaling, and intracellular trafficking. It shares structural homology with EPS8. including conserved functional domains such as an N-terminal phosphotyrosine-binding (PTB) domain and a C-terminal effector region. EPS8L2 is implicated in actin remodeling by interacting with proteins like Abi1 and Sos1. thereby influencing receptor tyrosine kinase pathways (e.g., EGFR signaling).

Recombinant human EPS8L2 protein is typically engineered using expression systems such as *E. coli* or mammalian cells, ensuring proper folding and post-translational modifications. It is purified via affinity chromatography, often tagged with His or GST for detection and isolation. Studies utilize this protein to dissect its role in cellular processes, including cell motility, proliferation, and vesicle trafficking. Dysregulation of EPS8L2 has been linked to pathologies such as cancer metastasis and neurological disorders, making it a potential therapeutic target.

Research on recombinant EPS8L2 enhances understanding of its interactions with signaling complexes and cytoskeletal regulators, aiding drug discovery and mechanistic studies in diseases associated with cytoskeletal dysfunction. Its applications span structural biology, *in vitro* binding assays, and functional studies in cell models.


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