| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | FHOD1 |
| Uniprot No | Q9Y613 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 1-1164aa |
| 氨基酸序列 | MAGGEDRGDGEPVSVVTVRVQYLEDTDPFACANFPEPRRAPTCSLDGALPLGAQIPAVHRLLGAPLKLEDCALQVSPSGYYLDTELSLEEQREMLEGFYEEISKGRKPTLILRTQLSVRVNAILEKLYSSSGPELRRSLFSLKQIFQEDKDLVPEFVHSEGLSCLIRVGAAADHNYQSYILRALGQLMLFVDGMLGVVAHSDTIQWLYTLCASLSRLVVKTALKLLLVFVEYSENNAPLFIRAVNSVASTTGAPPWANLVSILEEKNGADPELLVYTVTLINKTLAALPDQDSFYDVTDALEQQGMEALVQRHLGTAGTDVDLRTQLVLYENALKLEDGDIEEAPGAGGRRERRKPSSEEGKRSRRSLEGGGCPARAPEPGPTGPASPVGPTSSTGPALLTGPASSPVGPPSGLQASVNLFPTISVAPSADTSSERSIYKARFLENVAAAETEKQVALAQGRAETLAGAMPNEAGGHPDARQLWDSPETAPAARTPQSPAPCVLLRAQRSLAPEPKEPLIPASPKAEPIWELPTRAPRLSIGDLDFSDLGEDEDQDMLNVESVEAGKDIPAPSPPLPLLSGVPPPPPLPPPPPIKGPFPPPPPLPLAAPLPHSVPDSSALPTKRKTVKLFWRELKLAGGHGVSASRFGPCATLWASLDPVSVDTARLEHLFESRAKEVLPSKKAGEGRRTMTTVLDPKRSNAINIGLTTLPPVHVIKAALLNFDEFAVSKDGIEKLLTMMPTEEERQKIEEAQLANPDIPLGPAENFLMTLASIGGLAARLQLWAFKLDYDSMEREIAEPLFDLKVGMEQLVQNATFRCILATLLAVGNFLNGSQSSGFELSYLEKVSEVKDTVRRQSLLHHLCSLVLQTRPESSDLYSEIPALTRCAKVDFEQLTENLGQLERRSRAAEESLRSLAKHELAPALRARLTHFLDQCARRVAMLRIVHRRVCNRFHAFLLYLGYTPQAAREVRIMQFCHTLREFALEYRTCRERVLQQQQKQATYRERNKTRGRMITETEKFSGVAGEAPSNPSVPVAVSSGPGRGDADSHASMKSLLTSRPEDTTHNRRSRGMVQSSSPIMPTVGPSTASPEEPPGSSLPSDTSDEIMDLLVQSVTKSSPRALAARERKRSRGNRKSLRRTLKSGLGDDLVQALGLSKGPGLEV |
| 分子量 | 126.5 kDa |
| 蛋白标签 | GST-tag at N-terminal |
| 缓冲液 | 0 |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
1. **"FHOD1 is a combined actin filament capping and bundling factor that selectively associates with actin arcs"**
- **作者**: Schönichen et al.
- **摘要**: 研究了FHOD1在肌动蛋白动力学中的作用，发现其能结合并稳定肌动蛋白弧结构，通过C端结构域调控应力纤维形成，揭示其在细胞迁移中的关键功能。
2. **"The Formin FHOD1 in Immune Cell Complexes"**
- **作者**: Gurniak et al.
- **摘要**: 探讨FHOD1在免疫突触中的定位及功能，证明其与WASp相互作用，调节T细胞受体信号传导中的肌动蛋白聚合，影响免疫应答效率。
3. **"RhoD regulates cytoskeletal dynamics via the actin nucleation-promoting factor FHOD1"**
- **作者**: Takeya et al.
- **摘要**: 揭示RhoD小G蛋白通过直接激活FHOD1促进肌动蛋白纤维重组，介导细胞伪足延伸和定向迁移，阐释Rho-FHOD1信号轴机制。
4. **"Tissue-specific functions of the FHOD1 formin in vivo"**
- **作者**: Hannemann et al.
- **摘要**: 利用条件敲除小鼠模型，证实FHOD1在内皮细胞中维持血管完整性，在成纤维细胞中调控3D迁移能力，突显其组织特异性功能多样性。
Formin Homology Domain-containing protein 1 (FHOD1) is a member of the formin family, which plays a pivotal role in regulating actin cytoskeleton dynamics. It contains conserved domains, including the N-terminal GTPase-binding domain (GBD), the formin homology 1 (FH1) domain, and the C-terminal dimerization/actin-binding FH2 domain. Unlike some formins, FHOD1 lacks intrinsic nucleation activity but acts as a processive "actin elongator" by stabilizing filament barbed ends and recruiting actin regulators. It is implicated in stress fiber formation, cell migration, adhesion, and mechanotransduction, particularly in smooth muscle, endothelial cells, and fibroblasts.
FHOD1's activity is tightly regulated by Rho GTPases, notably through its interaction with Rac1 via the GBD domain. Structural studies reveal that autoinhibition occurs through intramolecular interactions, which are relieved upon GTPase binding. Pathologically, FHOD1 dysregulation has been linked to cancer progression (enhancing invasiveness), fibrotic diseases (via ECM remodeling), and cardiovascular pathologies. Its expression correlates with poor prognosis in certain carcinomas.
Recombinant human FHOD1 protein, typically produced in eukaryotic systems to preserve post-translational modifications, enables biochemical characterization, structural studies, and screening of therapeutic modulators. This engineered protein has become crucial for dissecting FHOD1's role in cytoskeletal organization and validating its potential as a disease biomarker or therapeutic target. Current research focuses on its context-dependent functions and signaling crosstalk in development and disease.
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