| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | IgA1 |
| Uniprot No | P01876 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 1-398aa |
| 氨基酸序列 | ASPTSPKVFPLSLCSTQPDGNVVIACLVQGFFPQEPLSVTWSESGQGVTARNFPPSQDASGDLYTTSSQLTLPATQCLAGKSVTCHVKHYTNPSQDVTVPCPVPSTPPTPSPSTPPTPSPSCCHPRLSLHRPALEDLLLGSEANLTCTLTGLRDASGVTFTWTPSSGKSAVQGPPERDLCGCYSVSSVLPGCAEPWNHGKTFTCTAAYPESKTPLTATLSKSGNTFRPEVHLLPPPSEELALNELVTLTCLARGFSPKDVLVRWLQGSQELPREKYLTWASRQEPSQGTTTFAVTSILRVAAEDWKKGDTFSCMVGHEALPLAFTQKTIDRLADWQMPPPYVVLDLPQETLEEETPGANLWPTTITFLTLFLLSLFYSTALTVTSVRGPSGNREGPQY |
| 预测分子量 | 42,8 kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于IgA1重组蛋白的3篇参考文献及其摘要概括：
1. **文献名称**：Production of recombinant human IgA1 with tailored glycosylation in CHO cells
**作者**：M. W. Steenbakkers et al.
**摘要**：该研究利用CHO细胞表达系统成功重组生产了人源IgA1蛋白，并通过基因编辑技术调控其糖基化模式。实验表明，重组IgA1的糖链结构与其天然形式高度相似，且在体外模型中保留了与Fcα受体(CD89)的结合活性。
2. **文献名称**：Recombinant IgA1 proteases as tools for studying IgA1-related immune complexes in IgA nephropathy
**作者**：J. Novak et al.
**摘要**：作者通过重组技术表达了IgA1蛋白及其蛋白酶，用于研究IgA肾病中异常糖基化IgA1与抗体的免疫复合物形成机制。结果显示，重组IgA1的O-糖基化缺失会显著增强其与自身抗体的结合能力，提示其在疾病病理中的关键作用。
3. **文献名称**：Functional characterization of recombinant human IgA1 antibodies against respiratory pathogens
**作者**：K. E. van Egmond et al.
**摘要**：该研究构建了针对呼吸道病原体的重组IgA1抗体，并验证其在中和病原体及激活黏膜免疫应答中的功能。实验发现，重组IgA1在抑制病毒入侵和促进吞噬细胞清除病原体方面优于IgG抗体，突显其在黏膜免疫治疗中的潜力。
4. **文献名称**：Structural analysis of recombinant IgA1 reveals key determinants of polymer formation
**作者**：S. C. Hitchcock et al.
**摘要**：通过X射线晶体学和质谱技术解析重组IgA1的结构，揭示了其多聚化所需的铰链区特征及糖基化位点。研究为设计稳定且功能优化的重组IgA1抗体药物提供了结构基础。
以上文献聚焦于IgA1重组蛋白的生产、糖基化调控、功能分析及疾病机制研究，覆盖了基础研究和应用方向。
Immunoglobulin A (IgA) is the predominant antibody class in mucosal secretions and plays a critical role in defending mucosal surfaces against pathogens. IgA exists as two subclasses, IgA1 and IgA2. with IgA1 being the major form in serum and upper mucosal tissues. Structurally, IgA1 contains a unique 18-amino acid hinge region between its Fab and Fc domains, which is heavily O-glycosylated. This region confers flexibility for antigen binding but also makes IgA1 susceptible to proteolytic cleavage by bacterial enzymes, a mechanism pathogens exploit to evade immune responses.
Recombinant IgA1 production aims to study its biological functions, therapeutic potential, and role in diseases. Unlike IgG antibodies, IgA1’s complex glycosylation and dimeric/multimeric assembly pose challenges for recombinant expression. Mammalian cell lines (e.g., CHO or HEK293) are typically used to ensure proper post-translational modifications, particularly O-glycosylation in the hinge region. Advances in expression systems now enable scalable production of monomeric or dimeric IgA1 with preserved effector functions, such as binding to FcαRI (CD89) on immune cells.
Research on recombinant IgA1 has shed light on its dual role in immunity and pathology. For instance, in IgA nephropathy (IgAN), the most common glomerulonephritis, galactose-deficient O-glycans in the IgA1 hinge region are recognized as autoantigens, triggering immune complex formation and kidney injury. Recombinant IgA1 variants with engineered glycosylation patterns help dissect these mechanisms. Additionally, IgA1-based therapeutics are being explored for mucosal infections, cancer, and autoimmune diseases, leveraging its ability to recruit neutrophils and mediate phagocytosis or ADCC.
Overall, recombinant IgA1 serves as a vital tool for understanding mucosal immunity, host-pathogen interactions, and autoimmune pathways, while offering a foundation for novel biologic therapies.
在生物科技领域，蛋白研发与生产是前沿探索的关键支撑。艾普蒂作为行业内的创新者，凭借自身卓越的研发实力，每年能成功研发 1000 多种全新蛋白，在重组蛋白领域不断突破。 在重组蛋白生产过程中，艾普蒂积累了丰富且成熟的经验。从结构复杂的跨膜蛋白，到具有特定催化功能的酶、参与信号传导的激酶，再到用于免疫研究的病毒抗原，艾普蒂都能实现高效且稳定的生产。 这一成就离不开艾普蒂强大的技术平台。我们构建了多元化的重组蛋白表达系统，昆虫细胞、哺乳动物细胞以及原核蛋白表达系统协同运作。不同的表达系统各有优势，能够满足不同客户对重组蛋白的活性、产量、成本等多样化的需求，从而提供高品质、低成本的活性重组蛋白。 艾普蒂提供的不只是产品，更是从源头到终端的一站式解决方案。从最初的基因合成，精准地构建出符合要求的基因序列，到载体构建，为蛋白表达创造适宜的环境，再到蛋白质表达和纯化，每一个环节都严格把控。我们充分尊重客户的个性化需求，在表达 / 纯化标签的选择、表达宿主的确定等方面，为客户量身定制专属方案。 同时，艾普蒂还配备了多种纯化体系，能够应对不同特性蛋白的纯化需求。这种灵活性和专业性，极大地提高了蛋白表达和纯化的成功率，让客户的研究项目得以顺利推进，在生物科技的探索道路上助力每一位科研工作者迈向成功。
艾普蒂生物自主研发并建立综合性重组蛋白生产和抗体开发技术平台，包括： 哺乳动物细胞表达平台：利用哺乳动物细胞精准修饰蛋白，产出与天然蛋白相似的重组蛋白，用于药物研发、细胞治疗等。 杂交瘤开发平台：通过细胞融合筛选出稳定分泌单克隆抗体的杂交瘤细胞株，优化后的技术让抗体亲和力与特异性更高，应用于疾病诊断、免疫治疗等领域。 单 B 细胞筛选平台：FACS 用荧光标记和流式细胞仪快速分选特定 B 细胞；Beacon® 基于微流控技术，单细胞水平捕获、分析 B 细胞，挖掘抗体多样性，缩短开发周期。 凭借这些平台，艾普蒂生物为客户提供优质试剂和专业 CRO 技术服务，推动生物科技发展。
艾普蒂生物在重组蛋白和天然蛋白开发领域经验十分丰富，拥有超过 2 万种重组蛋白的开发案例。在四大重组蛋白表达平台的运用上，艾普蒂生物不仅经验老到，还积累了详实的成功案例。针对客户的工业化生产需求，我们能够定制并优化实验方案。通过小试探索、工艺放大以及条件优化等环节，对重组蛋白基因序列进行优化，全面探索多种条件，精准找出最契合客户需求的生产方法。 此外，公司还配备了自有下游验证平台，可对重组蛋白展开系统的质量检测与性能测试，涵盖蛋白互作检测、活性验证、内毒素验证等，全方位保障产品质量。 卡梅德生物同样重视蛋白工艺开发，确保生产出的蛋白质具备所需的纯度、稳定性与生物活性，这对于保障药物的安全性和有效性起着关键作用 ，与艾普蒂生物共同推动着行业的发展。
×
