纯度 | >90%SDS-PAGE. |
种属 | Human |
靶点 | gSAP |
Uniprot No | A4D1B5 |
内毒素 | < 0.01EU/μg |
表达宿主 | E.coli |
表达区间 | 1-854aa |
氨基酸序列 | MALRLVADFDLGKDVLPWLRAQRAVSEASGAGSGGADVLENDYESLHVLNVERNGNIIYTYKDDKGNVVFGLYDCQTRQNELLYTFEKDLQVFSCSVNSERTLLAASLVQSTKEGKRNELQPGSKCLTLLVEIHPVNNVKVLKAVDSYIWVQFLYPHIESHPLPENHLLLISEEKYIEQFRIHVAQEDGNRVVIKNSGHLPRDRIAEDFVWAQWDMSEQRLYYIDLKKSRSILKCIQFYADESYNLMFEVPLDISLSNSGFKLVNFGCDYHQYRDKFSKHLTLCVFTNHTGSLCVCYSPKCASWGQITYSVFYIHKGHSKTFTTSLENVGSHMTKGITFLNLDYYVAVYLPGHFFHLLNVQHPDLICHNLFLTGNNEMIDMLPHCPLQSLSGSLVLDCCSGKLYRALLSQSSLLQLLQNTCLDCEKMAALHCALYCGQGAQFLEAQIIQWISENVSACHSFDLIQEFIIASSYWSVYSETSNMDKLLPHSSVLTWNTEIPGITLVTEDIALPLMKVLSFKGYWEKLNSNLEYVKYAKPHFHYNNSVVRREWHNLISEEKTGKRRSAAYVRNILDNAVKVISNLEARNLGPRLTPLLQEEDSHQRLLMGLMVSELKDHFLRHLQGVEKKKIEQMVLDYISKLLDLICHIVETNWRKHNLHSWVLHFNSRGSAAEFAVFHIMTRILEATNSLFLPLPPGFHTLHTILGVQCLPLHNLLHCIDSGVLLLTETAVIRLMKDLDNTEKNEKLKFSIIVRLPPLIGQKICRLWDHPMSSNIISRNHVTRLLQNYKKQPRNSMINKSSFSVEFLPLNYFIEILTDIESSNQALYPFEGHDNVDAEFVEEAALKHTAMLLGL |
预测分子量 | 97,8 kDa |
蛋白标签 | His tag N-Terminus |
缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于gSAP(gamma-secretase activating protein)重组蛋白的3篇参考文献示例(注:文献信息为模拟虚构,仅供参考格式):
1. **文献名称**: "Recombinant gSAP Enhances Gamma-Secretase Activity and Amyloid-β Production in vitro"
**作者**: He et al.
**摘要**: 本研究通过大肠杆菌表达系统成功制备了重组gSAP蛋白,证实其能特异性结合γ-分泌酶并增强其切割淀粉样前体蛋白(APP)的活性,导致Aβ42肽段生成增加,提示gSAP在阿尔茨海默病病理中的潜在作用。
2. **文献名称**: "Structural and Functional Analysis of gSAP in Alzheimer's Disease Models"
**作者**: Zhang et al.
**摘要**: 作者利用哺乳动物细胞系表达纯化gSAP重组蛋白,结合冷冻电镜解析其与γ-分泌酶的复合物结构,发现gSAP通过C端结构域调控底物识别,动物实验进一步表明抑制gSAP可减少脑内Aβ斑块沉积。
3. **文献名称**: "Development of a gSAP Knockout Mouse Model Using CRISPR/Cas9"
**作者**: Kumar et al.
**摘要**: 该研究通过重组gSAP蛋白体外功能验证,构建了gSAP基因敲除小鼠,发现缺失gSAP显著降低γ-分泌酶活性并改善认知功能,为靶向gSAP治疗神经退行性疾病提供了动物模型支持。
(注:实际文献需通过PubMed、Web of Science等数据库检索,建议用关键词“gSAP recombinant protein”或“gamma-secretase activating protein”结合具体研究方向筛选。)
**Background of gSAP Recombinant Protein**
The gSAP (gamma-secretase activating protein) recombinant protein is a biologically engineered molecule closely associated with research on neurodegenerative diseases, particularly Alzheimer’s disease (AD). Gamma-secretase is a protease complex critical in cleaving amyloid precursor protein (APP) to generate beta-amyloid (Aβ) peptides, which aggregate into plaques—a hallmark of AD pathology. gSAP, a regulatory cofactor, enhances gamma-secretase activity, influencing Aβ production. Its recombinant form is synthesized using expression systems like *E. coli* or mammalian cells, enabling precise study of its structure-function relationship and role in Aβ dysregulation.
Recombinant gSAP serves as a vital tool for investigating therapeutic strategies targeting Aβ overproduction. By modulating gamma-secretase activity, researchers aim to develop inhibitors or modulators to reduce toxic Aβ species without disrupting essential signaling pathways, such as Notch, which is vital for cellular differentiation. Additionally, recombinant gSAP facilitates high-throughput screening for drug candidates and mechanistic studies in AD models.
Beyond Alzheimer’s, gSAP’s involvement in other gamma-secretase-dependent processes, like cancer and immune regulation, expands its biomedical relevance. Its recombinant production ensures scalability, purity, and consistency for preclinical studies, though challenges remain in optimizing its stability and functional accuracy. Current research also explores gSAP’s potential as a biomarker for disease progression. Overall, gSAP recombinant protein bridges basic science and therapeutic innovation, offering insights into complex proteolytic mechanisms and paving the way for targeted interventions in neurodegeneration and beyond.
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