| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | BAG5 |
| Uniprot No | Q9UL15 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 1-447aa |
| 氨基酸序列 | MDMGNQHPSISRLQEIQKEVKSVEQQVIGFSGLSDDKNYKKLERILTKQLFEIDSVDTEGKGDIQQARKRAAQETERLLKELEQNANHPHRIEIQNIFEEAQSLVREKIVPFYNGGNCVTDEFEEGIQDIILRLTHVKTGGKISLRKARYHTLTKICAVQEIIEDCMKKQPSLPLSEDAHPSVAKINFVMCEVNKARGVLIALLMGVNNNETCRHLSCVLSGLIADLDALDVCGRTEIRNYRREVVEDINKLLKYLDLEEEADTTKAFDLRQNHSILKIEKVLKRMREIKNELLQAQNPSELYLSSKTELQGLIGQLDEVSLEKNPCIREARRRAVIEVQTLITYIDLKEALEKRKLFACEEHPSHKAVWNVLGNLSEIQGEVLSFDGNRTDKNYIRLEELLTKQLLALDAVDPQGEEKCKAARKQAVRLAQNILSYLDLKSDEWEY |
| 预测分子量 | 67.2 kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于BAG5重组蛋白的虚构参考文献示例(仅供示例参考，非真实文献)：
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1. **文献名称**：*BAG5 regulates α-synuclein aggregation in Parkinson’s disease models*
**作者**：Kalia, S.K., et al.
**摘要**：本研究利用重组BAG5蛋白，揭示了其通过调控Hsp70分子伴侣活性抑制α-synuclein异常聚集的机制，为帕金森病的治疗提供潜在靶点。
2. **文献名称**：*Structural insights into BAG5-Hsp70 interaction by cryo-EM*
**作者**：Takayama, S., et al.
**摘要**：通过冷冻电镜解析BAG5重组蛋白与Hsp70的复合物结构，阐明BAG5的BAG结构域如何调控Hsp70的ATP酶循环，影响底物蛋白折叠。
3. **文献名称**：*Dual roles of BAG5 in apoptosis and cancer cell survival*
**作者**：Antoku, K., et al.
**摘要**：发现重组BAG5蛋白在癌细胞中具有促存活和促凋亡的双重功能，其效应依赖于细胞应激状态及与不同伴侣蛋白的相互作用。
4. **文献名称**：*BAG5 recombinant protein enhances tau degradation in Alzheimer's models*
**作者**：Alberti, S., et al.
**摘要**：体外实验表明，BAG5重组蛋白通过激活泛素-蛋白酶体系统促进磷酸化tau蛋白的降解，提示其在阿尔茨海默病中的潜在治疗价值。
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注：以上内容为模拟示例，实际文献需通过PubMed、Google Scholar等平台检索。
BAG5 (Bcl-2-associated athanogene 5) is a member of the BAG protein family, which is evolutionarily conserved and functions as co-chaperones regulating the activity of heat shock protein 70 (HSP70). Initially identified through its interaction with Bcl-2. BAG5 is distinguished by its unique structural composition, containing multiple BAG domains (typically four to five) that mediate binding to HSP70. Unlike other BAG family members, BAG5 lacks a canonical C-terminal domain, suggesting divergent regulatory mechanisms. It is ubiquitously expressed, with notable presence in brain, heart, and muscle tissues, implicating roles in neuronal survival, cardiac function, and proteostasis.
Biologically, BAG5 modulates proteasome activity, autophagy, and apoptosis. It interacts with Parkin and PINK1. key proteins in mitochondrial quality control, linking it to Parkinson’s disease pathogenesis. Studies show BAG5 overexpression inhibits Parkin-mediated mitophagy, exacerbating mitochondrial dysfunction. Conversely, its downregulation enhances clearance of damaged mitochondria, suggesting therapeutic potential. Additionally, BAG5 regulates the unfolded protein response (UPR) by fine-tuning HSP70 activity during endoplasmic reticulum stress, impacting cell survival decisions.
Recombinant BAG5 protein, typically produced in *E. coli* or mammalian expression systems, enables mechanistic studies of its chaperone-regulatory functions. Its purified form is utilized in *in vitro* binding assays, structural analyses (e.g., crystallography), and drug screening platforms targeting protein-misfolding disorders. Recent research explores its dual role in cancer—acting as both a tumor suppressor (by stabilizing p53) and promoter (via HSP70-mediated client protein folding)—highlighting context-dependent behavior. Ongoing investigations aim to clarify its disease-specific interactions and therapeutic targeting potential.
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