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Recombinant Human OSBPL9 protein

  • 中文名: 氧固醇结合蛋白样蛋白9(OSBPL9)重组蛋白
  • 别    名: OSBPL9;ORP9;OSBP4;Oxysterol-binding protein-related protein 9
货号: PA2000-1361
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产品详情

纯度>90%SDS-PAGE.
种属Human
靶点OSBPL9
Uniprot NoQ96SU4
内毒素< 0.01EU/μg
表达宿主E.coli
表达区间1-558aa
氨基酸序列MVESIKHCIVLLQIAKSTINPVDAIYQPSPLEPVISTMPSQTVLPPEPVQ LCKSEQRPSSLPVGPVLATLGHHQTPTPNSTGSGHSPPSSSLTSPSHVNL SPNTVPEFSYSSSEDEFYDADEFHQSGSSPKRLIDSSGSASVLTHSSSGN SLKRPDTTESLNSSLSNGTSDADLFDSHDDRDDDAEAGSVEEHKSVIMHL LSQVRLGMDLTKVVLPTFILERRSLLEMYADFFAHPDLFVSISDQKDPKD RMVQVVKWYLSAFHAGRKGSVAKKPYNPILGEIFQCHWTLPNDTEENTEL VSEGPVPWVSKNSVTFVAEQVSHHPPISAFYAECFNKKIQFNAHIWTKSK FLGMSIGVHNIGQGCVSCLDYDEHYILTFPNGYGRSILTVPWVELGGECN INCSKTGYSANIIFHTKPFYGGKKHRITAEIFSPNDKKSFCSIEGEWNGV MYAKYATGENTVFVDTKKLPIIKKKVRKLEDQNEYESRSLWKDVTFNLKI RDIDAATEAKHRLEERQRAEARERKEKEIQWETRLFHEDGECWVYDEPLL KRLGAAKH
预测分子量83,1 kDa
蛋白标签His tag N-Terminus
缓冲液PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300.
稳定性 & 储存条件Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt.
Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days.
Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months.
复溶Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting.
It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml.
Dissolve the lyophilized protein in distilled water.
Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles.

参考文献

以下是基于现有知识模拟的关于OSBPL9重组蛋白的参考文献示例。由于文献数据库访问限制,建议通过PubMed或Google Scholar验证具体内容:

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1. **标题**: *OSBPL9重组蛋白的克隆表达及其脂质结合特性研究*

**作者**: Zhang L, et al.

**摘要**: 本研究成功构建了OSBPL9基因的原核表达载体,在大肠杆菌中高效表达并纯化重组蛋白。体外实验表明,OSBPL9重组蛋白能够特异性结合氧化固醇和磷脂酰肌醇,提示其在细胞内脂质运输中的潜在作用。

2. **标题**: *OSBPL9调控细胞胆固醇代谢的分子机制*

**作者**: Wang X, et al.

**摘要**: 通过重组OSBPL9蛋白的功能分析,发现其通过与NPC1蛋白相互作用促进溶酶体胆固醇外排。敲低OSBPL9导致细胞内胆固醇蓄积,为动脉粥样硬化治疗提供了新靶点。

3. **标题**: *OSBPL9在肝癌细胞中的异常表达及功能*

**作者**: Chen R, et al.

**摘要**: 利用重组OSBPL9蛋白进行功能回复实验,证实其在肝癌细胞中通过PI3K/AKT通路抑制凋亡。临床样本分析显示OSBPL9高表达与患者预后不良相关。

4. **标题**: *Structural insights into OSBPL9-mediated lipid transfer*

**作者**: Kumar S, et al.

**摘要**: 通过晶体学解析OSBPL9重组蛋白结构,发现其N端PH结构域特异性结合PIP2.C端ORD结构域参与膜接触位点形成,阐明了跨膜脂质运输的分子基础。

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**注意**:以上为模拟文献,实际研究请以权威数据库检索结果为准。建议使用关键词“OSBPL9 recombinant protein”、“OSBPL9 lipid metabolism”等在PubMed或Web of Science中查找最新文献。

背景信息

OSBPL9 (Oxysterol-Binding Protein-Like 9) is a member of the oxysterol-binding protein (OSBP) family, which plays critical roles in lipid metabolism, intracellular membrane trafficking, and cellular signaling. This protein contains a conserved N-terminal pleckstrin homology (PH) domain and a C-terminal oxysterol-binding (OSB) domain, enabling interactions with phosphoinositides and sterols. OSBPL9 is implicated in regulating cholesterol homeostasis, vesicular transport, and membrane dynamics, though its precise biological mechanisms remain less characterized compared to other OSBP family members.

Recombinant OSBPL9 protein is engineered for in vitro studies to elucidate its structural and functional properties. Produced via heterologous expression systems (e.g., bacterial, mammalian, or insect cells), the recombinant form retains key domains required for lipid binding and protein-protein interactions. Its production often involves affinity tags (e.g., His-tag) for purification and detection. Researchers utilize this tool to investigate OSBPL9’s role in lipid transfer processes, its interplay with organelles like the Golgi apparatus or endosomes, and its potential involvement in diseases such as atherosclerosis, neurodegenerative disorders, or cancers linked to lipid dysregulation. Additionally, recombinant OSBPL9 serves as an antigen for antibody development or a substrate for drug screening aimed at modulating lipid-related pathways. Current studies focus on mapping its interactome, clarifying its regulation by post-translational modifications, and exploring its tissue-specific functions, particularly in organs with high lipid turnover like the liver or brain. Advances in structural biology using recombinant OSBPL9 may further reveal mechanistic insights into sterol-sensing domains and their roles in cellular physiology.

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