| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | E.coli |
| 靶点 | sspB |
| Uniprot No | P0AFZ4 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 1-165aa |
| 氨基酸序列 | MDLSQLTPRRPYLLRAFYEWLLDNQLTPHLVVDVTLPGVQVPMEYARDGQIVLNIAPRAVGNLELANDEVRFNARFGGIPRQVSVPLAAVLAIYARENGAGTMFEPEAAYDEDTSIMNDEEASADNETVMSVIDGDKPDHDDDTHPDDEPPQPPRGGRPALRVVK |
| 预测分子量 | 22.3 kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是3篇关于SspB重组蛋白的参考文献，涵盖其功能、结构及应用方向：
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1. **标题**：*"SspB delivery of substrates for ClpXP proteolysis probed with the model substrate SulA"*
**作者**：Wah DA, Levchenko I, Baker TA, Sauer RT
**摘要**：研究SspB重组蛋白作为适配体，通过结合ClpXP蛋白酶系统促进底物SulA的靶向降解，揭示其增强底物识别和降解效率的分子机制。
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2. **标题**：*"Molecular basis of substrate selection by the SspB adaptor in a bacterial protease system"*
**作者**：Levchenko I, Grant RA, Flynn JM, Sauer RT
**摘要**：通过X射线晶体学分析重组SspB蛋白的结构，阐明其如何选择性识别并结合含降解标签(如ssrA标签)的底物，并调控ClpXP复合物的蛋白酶活性。
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3. **标题**：*"Targeted delivery of ssrA-tagged substrates by the SspB adaptor to ClpXP protease requires static and dynamic interactions"*
**作者**：Bolon DN, Grant RA, Baker TA, Sauer RT
**摘要**：探讨SspB重组蛋白通过静态结合(底物识别)和动态构象变化(与ClpXP结合)的协同作用，实现底物的高效递送和降解，为重组蛋白可控降解提供理论依据。
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这些研究集中于SspB在蛋白酶系统中的适配功能及其在蛋白质工程中的应用潜力。如需扩展，可进一步查阅ClpXP系统或ssrA标签相关文献。
**Background of SspB Recombinant Protein**
SspB (Stringent starvation protein B) is a bacterial adaptor protein originally identified in *Escherichia coli*. It plays a critical role in the ClpXP protease-mediated protein degradation pathway by selectively targeting substrates tagged with the SsrA degradation signal (a C-terminal peptide sequence added during *trans*-translation to rescue stalled ribosomes). SspB binds specifically to the SsrA tag via its N-terminal domain and delivers tagged proteins to ClpXP, enhancing the efficiency of proteolysis. This interaction is essential for maintaining cellular protein quality control and regulating stress responses.
Recombinant SspB is engineered for experimental and biotechnological applications. It is typically produced in *E. coli* expression systems, purified via affinity chromatography, and utilized in studies exploring protein turnover mechanisms, synthetic biology, or targeted protein degradation. Structurally, SspB forms a dimer, and its C-terminal PDZ-like domain facilitates substrate recognition. Researchers leverage recombinant SspB to artificially control protein stability in vivo or in vitro by fusing the SsrA tag to proteins of interest, enabling precise degradation upon demand.
Beyond basic research, SspB-ClpXP systems have inspired therapeutic strategies, such as PROTACs (Proteolysis-Targeting Chimeras), for degrading disease-related proteins. Its simplicity and specificity make SspB a valuable tool in both academic and industrial settings for manipulating proteostasis.
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