| 纯度 | >95%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | GAMT |
| Uniprot No | Q14353 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 1-236aa |
| 氨基酸序列 | MGSSHHHHHHSSGLVPRGSHMSAPSATPIFAPGENCSPAWGAAPAAYDAA DTHLRILGKPVMERWETPYMHALAAAASSKGGRVLEVGFGMAIAASKVQE APIDEHWIIECNDGVFQRLRDWAPRQTHKVIPLKGLWEDVAPTLPDGHFD GILYDTYPLSEETWHTHQFNFIKNHAFRLLKPGGVLTYCNLTSWGELMKS KYSDITIMFEETQVPALLEAGFRRENIRTEVMALVPPADCRYYAFPQMIT PLVTKGLEHH HHHH |
| 预测分子量 | 30 kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是3-4篇关于 **GAMT(胍基乙酸N-甲基转移酶)重组蛋白** 的模拟参考文献示例，涵盖其表达、功能及应用研究：
---
1. **标题**：*"Heterologous Expression and Characterization of Recombinant Guanidinoacetate N-Methyltransferase in Escherichia coli"*
**作者**：Smith J, et al.
**摘要**：本研究成功将人源GAMT基因克隆至大肠杆菌表达系统，通过优化诱导条件获得可溶性重组蛋白。纯化后的GAMT显示出高催化活性，证实其在体外有效催化胍基乙酸转化为肌酸。该研究为大规模制备功能性GAMT提供了基础。
2. **标题**：*"Structural Insights into the Catalytic Mechanism of Recombinant GAMT via X-ray Crystallography"*
**作者**：Zhang L, et al.
**摘要**：通过X射线晶体学解析了重组GAMT蛋白的三维结构(分辨率2.1 Å)，揭示了其底物结合口袋和甲基转移的关键氨基酸残基。突变实验验证了活性位点对酶功能的必要性，为GAMT缺乏症的药物设计提供了结构基础。
3. **标题**：*"Recombinant GAMT Enzyme Replacement Therapy in a Murine Model of GAMT Deficiency"*
**作者**：Brown K, et al.
**摘要**：在GAMT缺陷小鼠模型中，系统性注射重组人GAMT蛋白显著降低了血浆胍基乙酸水平并恢复了脑肌酸含量，改善了神经功能。研究表明重组GAMT具有潜在治疗遗传性代谢疾病的应用前景。
4. **标题**：*"Optimization of Recombinant GAMT Production in Pichia pastoris for Biotechnological Applications"*
**作者**：Lee S, et al.
**摘要**：利用毕赤酵母高效分泌表达重组GAMT，通过发酵工艺优化使产量提高5倍。纯化蛋白在工业级肌酸合成中表现出稳定催化效率，为生物法生产肌酸提供了新策略。
---
**说明**：以上文献为模拟内容，实际研究中请通过学术数据库(如PubMed、Web of Science)检索真实发表的论文。若需具体文献，可提供更详细的研究方向或年份范围进一步筛选。
Guanidinoacetate N-methyltransferase (GAMT) is a critical enzyme in cellular energy metabolism, primarily involved in the biosynthesis of creatine, a molecule essential for ATP regeneration in high-energy-demand tissues such as skeletal muscle, brain, and heart. GAMT catalyzes the final step of creatine synthesis by transferring a methyl group from S-adenosylmethionine (SAM) to guanidinoacetate (GAA), forming creatine and S-adenosylhomocysteine (SAH). This process occurs predominantly in the liver and kidneys, after which creatine is transported to target tissues via the bloodstream.
Deficiencies in GAMT activity due to genetic mutations lead to GAMT deficiency (GAMTD), a rare autosomal recessive disorder classified under cerebral creatine deficiency syndromes (CCDS). Patients with GAMTD exhibit severe neurological symptoms, including intellectual disability, seizures, and movement disorders, stemming from creatine depletion and toxic accumulation of GAA. Early diagnosis and intervention, such as creatine supplementation and dietary modifications, are crucial to mitigate symptoms.
Recombinant GAMT protein, produced through genetic engineering in heterologous expression systems (e.g., *E. coli*, yeast, or mammalian cells), enables detailed study of its structure, function, and interaction with substrates or inhibitors. This technology facilitates high-yield, purified enzyme preparations for biochemical assays, drug screening, and structural studies (e.g., X-ray crystallography). Furthermore, recombinant GAMT holds therapeutic potential in enzyme replacement strategies for GAMTD, though challenges like delivery to target tissues remain. Research also explores its role in broader metabolic contexts, including SAM-dependent methylation pathways and links to other disorders. Advances in protein engineering and gene therapy may expand its biomedical applications in the future.
在生物科技领域，蛋白研发与生产是前沿探索的关键支撑。艾普蒂作为行业内的创新者，凭借自身卓越的研发实力，每年能成功研发 1000 多种全新蛋白，在重组蛋白领域不断突破。 在重组蛋白生产过程中，艾普蒂积累了丰富且成熟的经验。从结构复杂的跨膜蛋白，到具有特定催化功能的酶、参与信号传导的激酶，再到用于免疫研究的病毒抗原，艾普蒂都能实现高效且稳定的生产。 这一成就离不开艾普蒂强大的技术平台。我们构建了多元化的重组蛋白表达系统，昆虫细胞、哺乳动物细胞以及原核蛋白表达系统协同运作。不同的表达系统各有优势，能够满足不同客户对重组蛋白的活性、产量、成本等多样化的需求，从而提供高品质、低成本的活性重组蛋白。 艾普蒂提供的不只是产品，更是从源头到终端的一站式解决方案。从最初的基因合成，精准地构建出符合要求的基因序列，到载体构建，为蛋白表达创造适宜的环境，再到蛋白质表达和纯化，每一个环节都严格把控。我们充分尊重客户的个性化需求，在表达 / 纯化标签的选择、表达宿主的确定等方面，为客户量身定制专属方案。 同时，艾普蒂还配备了多种纯化体系，能够应对不同特性蛋白的纯化需求。这种灵活性和专业性，极大地提高了蛋白表达和纯化的成功率，让客户的研究项目得以顺利推进，在生物科技的探索道路上助力每一位科研工作者迈向成功。
艾普蒂生物自主研发并建立综合性重组蛋白生产和抗体开发技术平台，包括： 哺乳动物细胞表达平台：利用哺乳动物细胞精准修饰蛋白，产出与天然蛋白相似的重组蛋白，用于药物研发、细胞治疗等。 杂交瘤开发平台：通过细胞融合筛选出稳定分泌单克隆抗体的杂交瘤细胞株，优化后的技术让抗体亲和力与特异性更高，应用于疾病诊断、免疫治疗等领域。 单 B 细胞筛选平台：FACS 用荧光标记和流式细胞仪快速分选特定 B 细胞；Beacon® 基于微流控技术，单细胞水平捕获、分析 B 细胞，挖掘抗体多样性，缩短开发周期。 凭借这些平台，艾普蒂生物为客户提供优质试剂和专业 CRO 技术服务，推动生物科技发展。
艾普蒂生物在重组蛋白和天然蛋白开发领域经验十分丰富，拥有超过 2 万种重组蛋白的开发案例。在四大重组蛋白表达平台的运用上，艾普蒂生物不仅经验老到，还积累了详实的成功案例。针对客户的工业化生产需求，我们能够定制并优化实验方案。通过小试探索、工艺放大以及条件优化等环节，对重组蛋白基因序列进行优化，全面探索多种条件，精准找出最契合客户需求的生产方法。 此外，公司还配备了自有下游验证平台，可对重组蛋白展开系统的质量检测与性能测试，涵盖蛋白互作检测、活性验证、内毒素验证等，全方位保障产品质量。 卡梅德生物同样重视蛋白工艺开发，确保生产出的蛋白质具备所需的纯度、稳定性与生物活性，这对于保障药物的安全性和有效性起着关键作用 ，与艾普蒂生物共同推动着行业的发展。
×
