| 纯度 | >85%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | MVD |
| Uniprot No | P53602 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 1-400aa |
| 氨基酸序列 | MGSSHHHHHHSSGLVPRGSHMASEKPLAAVTCTAPVNIAVIKYWGKRDEE LVLPINSSLSVTLHQDQLKTTTTAVISKDFTEDRIWLNGREEDVGQPRLQ ACLREIRCLARKRRNSRDGDPLPSSLSCKVHVASVNNFPTAAGLASSAAG YACLAYTLARVYGVESDLSEVARRGSGSACRSLYGGFVEWQMGEQADGKD SIARQVAPESHWPELRVLILVVSAEKKLTGSTVGMRASVETSPLLRFRAE SVVPARMAEMARCIRERDFPSFAQLTMKDSNQFHATCLDTFPPISYLNAI SWRIIHLVHRFNAHHGDTKVAYTFDAGPNAVIFTLDDTVAEFVAAVWHGF PPGSNGDTFLKGLQVRPAPLSAELQAALAMEPTPGGVKYIIVTQVGPGPQ ILDDPCAHLLGPDGLPKPAA |
| 预测分子量 | 46 kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于MVD(甲羟戊酸脱羧酶，Mevalonate decarboxylase)重组蛋白研究的模拟参考文献示例(建议通过学术数据库如PubMed、Google Scholar检索最新真实文献)：
---
1. **文献名称**: "Heterologous Expression and Characterization of Recombinant Mevalonate Decarboxylase in *E. coli*"
**作者**: Zhang Y, et al.
**摘要**: 本研究报道了通过大肠杆菌表达系统克隆并纯化重组MVD蛋白，优化了表达条件并验证了其催化甲羟戊酸转化为异戊烯焦磷酸(IPP)的酶活性，为类异戊二烯代谢工程提供基础。
2. **文献名称**: "Structural Insights into Mevalonate Decarboxylase via Recombinant Protein Crystallography"
**作者**: Lee S, Kim T.
**摘要**: 通过重组MVD蛋白的结晶和X射线衍射分析，揭示了其三维结构及关键活性位点，阐明了底物结合与催化机制，为针对胆固醇合成通路的药物设计提供依据。
3. **文献名称**: "Enhancing Isoprenoid Production via Engineering of Recombinant MVD in Saccharomyces cerevisiae"
**作者**: Voynova NE, et al.
**摘要**: 在酿酒酵母中过表达重组MVD蛋白，结合代谢通量分析，显著提高了萜类化合物产量，证明了MVD在合成生物学中的调控作用。
4. **文献名称**: "Functional Analysis of Mutant MVD Recombinant Proteins in Familial Hypercholesterolemia"
**作者**: Patel R, et al.
**摘要**: 构建了与遗传性高胆固醇血症相关的MVD突变体重组蛋白，体外实验表明部分突变导致酶活性丧失，揭示了疾病发生的分子机制。
---
**注意**：以上文献为模拟示例，实际研究需查阅具体数据库。推荐使用关键词“Mevalonate decarboxylase recombinant”、“MVD protein expression”或结合研究领域(如代谢工程、酶催化)进一步检索。
**Background of MVD Recombinant Protein**
MVD (mevalonate diphosphate decarboxylase) is a critical enzyme in the mevalonate pathway, a metabolic route essential for synthesizing isoprenoids, including cholesterol, steroid hormones, and nonsteroidal isoprenoid compounds. This pathway is conserved across eukaryotes and some prokaryotes, playing a central role in cellular metabolism. MVD catalyzes the ATP-dependent decarboxylation of mevalonate-5-diphosphate (MVAPP) to isopentenyl diphosphate (IPP), a key precursor for isoprenoid biosynthesis.
The recombinant form of MVD is produced via genetic engineering techniques, typically by cloning the MVD gene into expression vectors (e.g., bacterial, yeast, or mammalian systems) to enable large-scale protein production. Recombinant MVD retains the enzymatic activity of its native counterpart, allowing researchers to study its structure, kinetics, and regulatory mechanisms in vitro. Its production is vital for drug discovery, particularly in targeting diseases linked to dysregulated cholesterol synthesis, such as cardiovascular disorders or certain cancers.
Interest in MVD also stems from its potential role in microbial metabolism. In pathogens like *Mycobacterium tuberculosis*, the mevalonate pathway is absent, but alternative pathways involving MVD homologs may exist, making it a potential target for antimicrobial agents. Additionally, recombinant MVD is used in metabolic engineering to optimize IPP production for industrial applications, including biofuel and terpenoid-based pharmaceutical synthesis.
Structural studies of recombinant MVD have revealed insights into its catalytic mechanism and allosteric regulation, aiding in the design of inhibitors or modulators. Overall, MVD recombinant protein serves as a versatile tool for both basic research and biotechnological applications, bridging gaps between metabolic understanding and therapeutic innovation.
在生物科技领域，蛋白研发与生产是前沿探索的关键支撑。艾普蒂作为行业内的创新者，凭借自身卓越的研发实力，每年能成功研发 1000 多种全新蛋白，在重组蛋白领域不断突破。 在重组蛋白生产过程中，艾普蒂积累了丰富且成熟的经验。从结构复杂的跨膜蛋白，到具有特定催化功能的酶、参与信号传导的激酶，再到用于免疫研究的病毒抗原，艾普蒂都能实现高效且稳定的生产。 这一成就离不开艾普蒂强大的技术平台。我们构建了多元化的重组蛋白表达系统，昆虫细胞、哺乳动物细胞以及原核蛋白表达系统协同运作。不同的表达系统各有优势，能够满足不同客户对重组蛋白的活性、产量、成本等多样化的需求，从而提供高品质、低成本的活性重组蛋白。 艾普蒂提供的不只是产品，更是从源头到终端的一站式解决方案。从最初的基因合成，精准地构建出符合要求的基因序列，到载体构建，为蛋白表达创造适宜的环境，再到蛋白质表达和纯化，每一个环节都严格把控。我们充分尊重客户的个性化需求，在表达 / 纯化标签的选择、表达宿主的确定等方面，为客户量身定制专属方案。 同时，艾普蒂还配备了多种纯化体系，能够应对不同特性蛋白的纯化需求。这种灵活性和专业性，极大地提高了蛋白表达和纯化的成功率，让客户的研究项目得以顺利推进，在生物科技的探索道路上助力每一位科研工作者迈向成功。
艾普蒂生物自主研发并建立综合性重组蛋白生产和抗体开发技术平台，包括： 哺乳动物细胞表达平台：利用哺乳动物细胞精准修饰蛋白，产出与天然蛋白相似的重组蛋白，用于药物研发、细胞治疗等。 杂交瘤开发平台：通过细胞融合筛选出稳定分泌单克隆抗体的杂交瘤细胞株，优化后的技术让抗体亲和力与特异性更高，应用于疾病诊断、免疫治疗等领域。 单 B 细胞筛选平台：FACS 用荧光标记和流式细胞仪快速分选特定 B 细胞；Beacon® 基于微流控技术，单细胞水平捕获、分析 B 细胞，挖掘抗体多样性，缩短开发周期。 凭借这些平台，艾普蒂生物为客户提供优质试剂和专业 CRO 技术服务，推动生物科技发展。
艾普蒂生物在重组蛋白和天然蛋白开发领域经验十分丰富，拥有超过 2 万种重组蛋白的开发案例。在四大重组蛋白表达平台的运用上，艾普蒂生物不仅经验老到，还积累了详实的成功案例。针对客户的工业化生产需求，我们能够定制并优化实验方案。通过小试探索、工艺放大以及条件优化等环节，对重组蛋白基因序列进行优化，全面探索多种条件，精准找出最契合客户需求的生产方法。 此外，公司还配备了自有下游验证平台，可对重组蛋白展开系统的质量检测与性能测试，涵盖蛋白互作检测、活性验证、内毒素验证等，全方位保障产品质量。 卡梅德生物同样重视蛋白工艺开发，确保生产出的蛋白质具备所需的纯度、稳定性与生物活性，这对于保障药物的安全性和有效性起着关键作用 ，与艾普蒂生物共同推动着行业的发展。
×
