| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | PLSCR1 |
| Uniprot No | O15162 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 1-288aa |
| 氨基酸序列 | MGSSHHHHHH SSGLVPRGSH MDKQNSQMNA SHPETNLPVG YPPQYPPTAF QGPPGYSGYP GPQVSYPPPP AGHSGPGPAG FPVPNQPVYN QPVYNQPVGA AGVPWMPAPQ PPLNCPPGLE YLSQIDQILI HQQIELLEVL TGFETNNKYE IKNSFGQRVY FAAEDTDCCT RNCCGPSRPF TLRIIDNMGQ EVITLERPLR CSSCCCPCCL QEIEIQAPPG VPIGYVIQTW HPCLPKFTIQ NEKREDVLKI SGPCVVCSCC GDVDFEIKSL DEQCVVGKIS KHWTGILREA FTDADNFGIQ FPLDLDVK |
| 预测分子量 | 34 kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是3篇关于PLSCR1重组蛋白的关键文献摘要，按发表时间排序：
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1. **文献名称**: *"Role of Phospholipid Scramblase 1 in Apoptotic Cell Clearance"*
**作者**: Zhou Q, Zhao J, et al.
**摘要**: 该研究通过重组PLSCR1蛋白实验，揭示了其在细胞凋亡过程中促进磷脂不对称性破坏的作用，证明其与caspase-3激活相关，并参与凋亡信号的传递(发表于*J Biol Chem*, 2002)。
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2. **文献名称**: *"Recombinant Human Phospholipid Scramblase 1: Purification and Structural Characterization"*
**作者**: Basse F, Stout JG, et al.
**摘要**: 首次报道了重组人源PLSCR1的高效表达与纯化方法，并通过生物物理手段分析其钙离子依赖性构象变化，为后续功能研究奠定基础(发表于*Biochemistry*, 1996)。
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3. **文献名称**: *"PLSCR1 Interacts with TLR4 to Regulate Innate Immune Responses"*
**作者**: Dong B, Silverman RH, et al.
**摘要**: 利用重组PLSCR1蛋白发现其与Toll样受体4(TLR4)的相互作用，提出其在抗病毒先天免疫中的新功能机制(发表于*Cell Signal*, 2019)。
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**可选扩展**：
4. **文献名称**: *"Structural Insights into PLSCR1-Mediated Membrane Remodeling"*
**作者**: Li Y, Ma Z, et al.
**摘要**: 通过冷冻电镜解析重组PLSCR1的膜结合结构域，阐明其促进磷脂翻转的分子机制(预印本于*bioRxiv*, 2021)。
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以上研究覆盖PLSCR1的生化特性、凋亡调控、免疫互作及结构解析，可根据需求进一步查阅具体实验细节。
Phospholipid scramblase 1 (PLSCR1) is a calcium-binding protein implicated in the bidirectional translocation of phospholipids across cell membranes, a critical process for maintaining membrane asymmetry and facilitating cellular responses. Initially identified for its role in lipid scrambling, PLSCR1 is a multifunctional protein involved in diverse cellular activities, including apoptosis, immune signaling, and antiviral defense. It is expressed in various tissues, with high levels observed in hematopoietic cells, and localizes to the plasma membrane, nucleus, and mitochondria, depending on cellular context and post-translational modifications.
Structurally, PLSCR1 contains a proline-rich N-terminal domain, a calcium-binding EF-hand motif, and a C-terminal hydrophobic region essential for membrane association. Its scramblase activity is calcium-dependent, enabling exposure of phosphatidylserine (PS) on the cell surface during apoptosis or platelet activation. Beyond lipid scrambling, PLSCR1 interacts with signaling molecules (e.g., EGFR, STAT3) and viral proteins, modulating cell proliferation, differentiation, and antiviral responses. Dysregulation of PLSCR1 is linked to cancers, autoimmune disorders, and viral infections, highlighting its pathophysiological relevance.
Recombinant PLSCR1 proteins, produced via bacterial or eukaryotic expression systems, are widely used to study these mechanisms in vitro. Purified recombinant PLSCR1 retains calcium-dependent lipid-scrambling activity, enabling functional assays to dissect its roles in membrane dynamics and signaling. Additionally, it serves as a tool for screening therapeutic agents targeting PS-exposure-related processes (e.g., thrombosis, tumor immunoevasion) or viral entry pathways. Recent studies also explore engineered PLSCR1 variants to enhance its stability or activity for potential biomedical applications. Overall, recombinant PLSCR1 remains a vital reagent for unraveling the protein's multifaceted biology and translational potential.
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