| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | LETMD1 |
| Uniprot No | Q6P1Q0 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 1-360aa |
| 氨基酸序列 | MALSRVCWARSAVWGSAVTPGHFVTRRLQLGRSGLAWGAPRSSKLHLSPKADVKNLMSYVVTKTKAINGKYHRFLGRHFPRFYVLYTIFMKGLQMLWADAKKARRIKTNMWKHNIKFHQLPYREMEHLRQFRQDVTKCLFLGIISIPPFANYLVFLLMYLFPRQLLIRHFWTPKQQTDFLDIYHAFRKQSHPEIISYLEKVIPLISDAGLRWRLTDLCTKIQRGTHPAIHDILALRECFSNHPLGMNQLQALHVKALSRAMLLTSYLPPPLLRHRLKTHTTVIHQLDKALAKLGIGQLTAQEVKSACYLRGLNSTHIGEDRCRTWLGEWLQISCSLKEAELSLLLHNVVLLSTNYLGTRR |
| 预测分子量 | 41,7 kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于LETMD1重组蛋白的模拟参考文献示例(实际文献需通过学术数据库查询)：
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1. **文献名称**: *LETMD1 Recombinant Protein Modulates Mitochondrial Dynamics in Cancer Cells*
**作者**: Chen L, et al.
**摘要**: 本研究通过体外表达纯化LETMD1重组蛋白，发现其通过与线粒体膜蛋白相互作用，调控线粒体分裂-融合平衡，抑制LETMD1可增强癌症细胞对化疗的敏感性。
2. **文献名称**: *Structural Characterization of Human LETMD1 and Its Role in Autophagy*
**作者**: Müller R, et al.
**摘要**: 利用X射线晶体学解析了重组LETMD1蛋白的三维结构，揭示其N端结构域与自噬相关蛋白LC3的结合能力，提示LETMD1在自噬信号通路中的潜在作用。
3. **文献名称**: *LETMD1 Recombinant Protein Attenuates Oxidative Stress in Cardiomyocytes*
**作者**: Wang Y, et al.
**摘要**: 实验表明，外源性添加LETMD1重组蛋白可减少心肌细胞活性氧(ROS)积累，并激活Nrf2抗氧化通路，为心血管疾病治疗提供新靶点。
4. **文献名称**: *LETMD1 Knockdown and Recombinant Rescue in Zebrafish Embryonic Development*
**作者**: Gonzalez S, et al.
**摘要**: 通过斑马鱼模型证实LETMD1对胚胎发育至关重要，注射重组LETMD1蛋白可挽救基因敲除导致的神经管闭合缺陷，提示其发育调控功能。
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**备注**：以上为模拟示例，实际文献建议通过 **PubMed/Google Scholar** 搜索关键词 "LETMD1 recombinant protein" 或结合具体研究领域(如线粒体、癌症、自噬等)获取。
LETMD1 (LEast Tangentially Moving Domain-containing protein 1) is a conserved eukaryotic protein implicated in mitochondrial dynamics and cellular stress responses. Initially identified through bioinformatic analyses of conserved domain architectures, its gene encodes a ~35 kDa protein containing a unique N-terminal domain with predicted alpha-helical structures and a C-terminal transmembrane region. Phylogenetic studies show LETMD1 orthologs across metazoans, suggesting fundamental biological roles.
Experimental evidence localizes LETMD1 to mitochondrial inner membranes, where it physically interacts with components of the mitochondrial contact site and cristae organizing system (MICOS). This association positions LETMD1 as a potential regulator of cristae morphology, though its exact molecular function remains debated. Recombinant LETMD1 proteins, typically expressed in E. coli or mammalian systems (e.g., HEK293) with N-terminal tags (His, FLAG), enable biochemical characterization. Purified LETMD1 demonstrates ATP-independent membrane-binding capacity in vitro.
Cellular studies reveal that LETMD1 knockdown induces mitochondrial fragmentation, impaired oxidative phosphorylation, and increased ROS production. Paradoxically, some cancer models show LETMD1 overexpression correlates with poor prognosis, while neuronal cells require it for survival during metabolic stress. Structural predictions suggest its helical domains may mediate protein-protein interactions, potentially serving as scaffolds for mitochondrial complexes.
Current research focuses on resolving LETMD1's dual roles in mitochondrial architecture maintenance and context-dependent stress signaling. Its recombinant forms are instrumental for crystallography attempts and interaction screens using pull-down assays. Therapeutic interest emerges from its differential expression in neurodegenerative diseases and cancers, though mechanistic insights remain preliminary. The protein's evolutionary conservation and pleiotropic effects position it as a compelling target for fundamental cell biology investigations.
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