| 纯度 | >90%SDS-PAGE. |
| 种属 | Human |
| 靶点 | NSMAF |
| Uniprot No | Q92636 |
| 内毒素 | < 0.01EU/μg |
| 表达宿主 | E.coli |
| 表达区间 | 1-917aa |
| 氨基酸序列 | MAFIRKKQQEQQLQLYSKERFSLLLLNLEEYYFEQHRANHILHKGSHHERKIRGSLKICSKSVIFEPDSISQPIIKIPLRDCIKIGKHGENGANRHFTKAKSGGISLIFSQVYFIKEHNVVAPYKIERGKMEYVFELDVPGKVEDVVETLLQLHRASCLDKLGDQTAMITAILQSRLARTSFDKNRFQNISEKLHMECKAEMVTPLVTNPGHVCITDTNLYFQPLNGYPKPVVQITLQDVRRIYKRRHGLMPLGLEVFCTEDDLCSDIYLKFYEPQDRDDLYFYIATYLEHHVAEHTAESYMLQWQRGHLSNYQYLLHLNNLADRSCNDLSQYPVFPWIIHDYSSSELDLSNPGTFRDLSKPVGALNKERLERLLTRYQEMPEPKFMYGSHYSSPGYVLFYLVRIAPEYMLCLQNGRFDNADRMFNSIAETWKNCLDGATDFKELIPEFYGDDVSFLVNSLKLDLGKRQGGQMVDDVELPPWASSPEDFLQKSKDALESNYVSEHLHEWIDLIFGYKQKGSDAVGAHNVFHPLTYEGGVDLNSIQDPDEKVAMLTQILEFGQTPKQLFVTPHPRRITPKFKSLSQTSSYNASMADSPGEESFEDLTEESKTLAWNNITKLQLHEHYKIHKEAVTGITVSRNGSSVFTTSQDSTLKMFSKESKMLQRSISFSNMALSSCLLLPGDATVITSSWDNNVYFYSIAFGRRQDTLMGHDDAVSKICWHDNRLYSASWDSTVKVWSGVPAEMPGTKRHHFDLLAELEHDVSVDTISLNAASTLLVSGTKEGTVNIWDLTTATLMHQIPCHSGIVCDTAFSPDSRHVLSTGTDGCLNVIDVQTGMLISSMTSDEPQRCFVWDGNSVLSGSQSGELLVWDLLGAKISERIQGHTGAVTCIWMNEQCSSIITGGEDRQIIFWKLQY |
| 预测分子量 | 104,3 kDa |
| 蛋白标签 | His tag N-Terminus |
| 缓冲液 | PBS, pH7.4, containing 0.01% SKL, 1mM DTT, 5% Trehalose and Proclin300. |
| 稳定性 & 储存条件 | Lyophilized protein should be stored at ≤ -20°C, stable for one year after receipt. Reconstituted protein solution can be stored at 2-8°C for 2-7 days. Aliquots of reconstituted samples are stable at ≤ -20°C for 3 months. |
| 复溶 | Always centrifuge tubes before opening.Do not mix by vortex or pipetting. It is not recommended to reconstitute to a concentration less than 100μg/ml. Dissolve the lyophilized protein in distilled water. Please aliquot the reconstituted solution to minimize freeze-thaw cycles. |
以下是关于NSMAF重组蛋白的3篇代表性文献及其摘要内容概括：
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1. **文献名称**：*"FAN, a novel WD-repeat protein, couples the p55 TNF-receptor to neutral sphingomyelinase"*
**作者**：Adam-Klages, S. et al.
**摘要**：该研究首次鉴定了NSMAF(又称FAN)，证明其作为衔接蛋白，通过WD重复结构域与肿瘤坏死因子受体(TNFR)及中性鞘磷脂酶(nSMase)结合，并利用重组蛋白技术验证了其介导TNF-α信号通路中nSMase激活的分子机制。
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2. **文献名称**：*"The WD-repeat protein FAN regulates TNF-induced activation of neutral sphingomyelinase"*
**作者**：Kölzer, M. et al.
**摘要**：通过重组NSMAF蛋白的功能域分析，揭示了其C端结构域对nSMase活性的调控作用，并证实NSMAF在TNF信号中通过招募nSMase至受体复合物，促进下游神经酰胺代谢及炎症反应。
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3. **文献名称**：*"Interaction of FAN with TNF receptor death domain mediates activation of neutral sphingomyelinase"*
**作者**：Tcherkasowa, A.E. et al.
**摘要**：利用重组NSMAF蛋白与TNFR死亡结构域的共表达实验，阐明了NSMAF通过直接结合受体和nSMase，形成三元复合物，从而触发鞘磷脂水解和细胞凋亡信号传递的分子路径。
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**备注**：NSMAF(FAN)的研究多集中于其作为信号枢纽的功能，上述文献均涉及重组蛋白技术(如表达纯化、结构域互作分析)来解析其作用机制。如需更多近期研究，可补充关键词“recombinant NSMAF structural analysis”或特定应用方向检索。
NSMAF (Neutral Sphingomyelinase Activation Associated Factor) is a protein implicated in regulating cellular sphingomyelin metabolism, primarily through its interaction with neutral sphingomyelinase (nSMase). Sphingomyelinases catalyze the hydrolysis of sphingomyelin to ceramide, a lipid signaling molecule involved in apoptosis, inflammation, and stress responses. NSMAF enhances nSMase activity, positioning it as a critical mediator in sphingolipid signaling pathways linked to neurodegenerative diseases, cancer, and immune regulation.
Recombinant NSMAF protein is engineered using heterologous expression systems (e.g., *E. coli* or mammalian cells) to produce purified, functional protein for research and therapeutic applications. Its recombinant form allows precise study of NSMAF-nSMase interactions, structural characterization, and screening for modulators of sphingomyelinase activity. Structurally, NSMAF contains conserved domains essential for binding nSMase and facilitating its translocation to membrane compartments, a process vital for enzyme activation.
Current research leverages recombinant NSMAF to explore its role in pathologies like Alzheimer’s disease, where dysregulated ceramide levels contribute to neuronal death, and in cancer, where ceramide-mediated apoptosis influences chemotherapy efficacy. Additionally, it serves as a tool to dissect sphingolipid metabolism in cellular models. The development of recombinant NSMAF underscores advancements in protein engineering, enabling scalable production and high reproducibility for both mechanistic studies and potential clinical interventions targeting sphingolipid pathways.
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